| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-9页 |
| 第一章 绪论 | 第13-29页 |
| 1.1 藻胆蛋白概述 | 第13-14页 |
| 1.2 藻胆蛋白的组成 | 第14-19页 |
| 1.2.1 藻胆体 | 第14-16页 |
| 1.2.2 藻胆蛋白 | 第16-17页 |
| 1.2.3 连接蛋白 | 第17-18页 |
| 1.2.4 藻胆蛋白组装 | 第18-19页 |
| 1.3 藻胆蛋白的生物合成 | 第19-21页 |
| 1.3.1 色基的生物合成 | 第19页 |
| 1.3.2 色基与脱辅基藻胆蛋白的连接 | 第19-21页 |
| 1.4 藻胆蛋白的异源生物合成 | 第21-24页 |
| 1.4.1 藻胆蛋白基因工程 | 第21-22页 |
| 1.4.2 脱辅基蛋白 | 第22页 |
| 1.4.3 辅基 | 第22页 |
| 1.4.4 辅基蛋白 | 第22-24页 |
| 1.5 藻胆蛋白的应用 | 第24-26页 |
| 1.5.1 免疫荧光探针 | 第24页 |
| 1.5.2 新型食品添加剂 | 第24-25页 |
| 1.5.3 生物医药 | 第25-26页 |
| 1.6 藻胆蛋白目前存在问题及改进 | 第26页 |
| 1.7 本文研究内容及意义 | 第26-29页 |
| 第二章 藻红蛋白的高效生物合成及其生物学活性 | 第29-48页 |
| 2.1 引言 | 第29-30页 |
| 2.2 材料与方法 | 第30-38页 |
| 2.2.1 菌种及质粒 | 第30页 |
| 2.2.2 相关试剂及配置方法 | 第30-32页 |
| 2.2.3 主要仪器设备 | 第32-33页 |
| 2.2.4 试验方法 | 第33-38页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第38-46页 |
| 2.3.1 重组大肠杆菌的构建 | 第38-40页 |
| 2.3.2 诱导物对重组蛋白表达的影响 | 第40页 |
| 2.3.3 诱导温度对重组蛋白表达的影响 | 第40-42页 |
| 2.3.4 诱导时长对重组蛋白表达的影响 | 第42-43页 |
| 2.3.5 优化发酵结果的验证 | 第43-44页 |
| 2.3.6 重组藻红蛋白的分离纯化 | 第44页 |
| 2.3.7 重组藻胆蛋白的光谱学性质 | 第44-46页 |
| 2.3.8 重组藻红蛋白清除羟自由基能力 | 第46页 |
| 2.4 本章小结 | 第46-48页 |
| 第三章 结合双色基重组藻红蛋白研究 | 第48-60页 |
| 3.1 引言 | 第48-49页 |
| 3.2 材料与方法 | 第49-52页 |
| 3.2.1 实验材料与仪器 | 第49-50页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第50-52页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第52-58页 |
| 3.3.1 重组藻红蛋白的构建 | 第52-55页 |
| 3.3.2 重组藻胆蛋白的光谱学性质 | 第55-58页 |
| 3.4 本章小结 | 第58-60页 |
| 第四章 聚球藻CC9311基因组表达文库的构建与筛选 | 第60-74页 |
| 4.1 引言 | 第60页 |
| 4.2 材料与方法 | 第60-66页 |
| 4.2.1 实验材料与仪器 | 第60-61页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第61-66页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第66-73页 |
| 4.3.1 重组藻红载体质谱图 | 第66页 |
| 4.3.2 载体的构建 | 第66-68页 |
| 4.3.3 基因组表达文库的构建 | 第68-70页 |
| 4.3.4 基因组表达文库插入片段的检测 | 第70-71页 |
| 4.3.5 流式细胞仪筛选结果 | 第71-73页 |
| 4.4 本章小结 | 第73-74页 |
| 结论 | 第74-75页 |
| 参考文献 | 第75-84页 |
| 附录 | 第84-86页 |
| 攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第86-88页 |
| 致谢 | 第88页 |