中文摘要 | 第7-8页 |
Abstract | 第8页 |
第一章 绪论 | 第10-18页 |
1.1 稻谷加工工艺品质与大米蛋白特性的关系 | 第10-11页 |
1.2 大米蛋白的性质及其开发价值 | 第11-13页 |
1.2.1 大米蛋白的营养价值 | 第11-12页 |
1.2.2 大米蛋白结构和性质 | 第12-13页 |
1.2.2.1 大米中贮藏性蛋白 | 第12-13页 |
1.2.2.2 代谢活性蛋白 | 第13页 |
1.3 大米蛋白的开发及研究现状 | 第13-16页 |
1.3.1 利用溶剂从大米胚乳中提取大米蛋白 | 第13页 |
1.3.2 利用酶法提取大米蛋白 | 第13-14页 |
1.3.3 淀粉酶及非淀粉酶提取大米蛋白的研究 | 第14页 |
1.3.4 高含量大米蛋白生产工艺的选择 | 第14页 |
1.3.5 大米蛋白的功能性质及蛋白酶法改性 | 第14-16页 |
1.4 课题的立题意义和研究背景 | 第16-17页 |
1.5 主要研究内容 | 第17-18页 |
第二章 淀粉高温液化处理对从米渣原料中制备大米蛋白的影响 | 第18-27页 |
2.1 前言 | 第18页 |
2.2 材料、试剂与设备 | 第18-19页 |
2.2.1 材料 | 第18页 |
2.2.2 试剂 | 第18页 |
2.2.3 设备 | 第18-19页 |
2.3 实验方法 | 第19-21页 |
2.3.1 常规成分分析 | 第19页 |
2.3.2 大米蛋白各组分分级 | 第19页 |
2.3.3 分级提取液蛋白含量 | 第19页 |
2.3.4 分级提取液中蛋白的等电点确定及蛋白质分离 | 第19-20页 |
2.3.5 分级提取液中大米蛋白表面疏水性 | 第20页 |
2.3.6 高压液相(HPLC)测定蛋白质分子量分布 | 第20页 |
2.3.7 高温液化对大米蛋白提取及碱提蛋白纯度的影响 | 第20-21页 |
2.3.8 大米蛋白AA成分分析 | 第21页 |
2.3.9 超微结构分析 | 第21页 |
2.4 结果与讨论 | 第21-25页 |
2.4.1 常规成分分析 | 第21页 |
2.4.2 大米蛋白各组分分级 | 第21-22页 |
2.4.3 分级提取液中蛋白的等电点确定及分离 | 第22-23页 |
2.4.4 分级提取液中大米蛋白表面疏水性 | 第23页 |
2.4.5 高温液化对大米蛋白分子量分布的影响 | 第23-24页 |
2.4.6 高温液化对大米蛋白提取的影响 | 第24-25页 |
2.4.7 高温液化对大米蛋白AA成分的影响 | 第25页 |
2.4.8 高温液化对米渣原料超微结构分析 | 第25页 |
2.5 本章小结 | 第25-27页 |
第三章 米渣为原料制备米渣浓缩蛋白的工艺研究 | 第27-40页 |
3.1 前言 | 第27页 |
3.2 材料、试剂与设备 | 第27-28页 |
3.2.1 材料 | 第27页 |
3.2.2 试剂 | 第27-28页 |
3.2.3 设备 | 第28页 |
3.3 实验方法 | 第28-31页 |
3.3.1 成分分析 | 第28-29页 |
3.3.1.1 蛋白含量测定 | 第28页 |
3.3.1.2 总糖含量测定 | 第28-29页 |
3.3.2 碱法提取米渣蛋白工艺条件的探讨 | 第29页 |
3.3.3 蛋白酶提高米渣蛋白提取率的工艺研究 | 第29页 |
3.3.4 水溶液洗涤法 | 第29页 |
3.3.5 非淀粉酶法 | 第29页 |
3.3.6 淀粉酶法 | 第29-30页 |
3.3.6.1 经过优化的淀粉酶法反应条件 | 第29-30页 |
3.3.6.2 预备实验 | 第30页 |
3.3.7 淀粉酶与Viscozyme两步法制备米渣蛋白 | 第30页 |
3.3.8 米渣和米渣浓缩蛋白超微结构分析 | 第30页 |
3.3.9 产品蛋白的性质分析 | 第30-31页 |
3.3.9.1 米渣原料中大米蛋白的分子量分布 | 第30页 |
3.3.9.2 碱法提取米渣蛋白的分子量分布 | 第30页 |
3.3.9.3 蛋白酶提取米渣蛋白的分子量分布 | 第30页 |
3.3.9.4 米渣浓缩蛋白的分子量分布 | 第30-31页 |
3.4 结果与讨论 | 第31-39页 |
3.4.1 碱法提取米渣蛋白工艺条件的探讨 | 第31-33页 |
3.4.1.1 碱提米渣蛋白等电点确定 | 第31页 |
3.4.1.2 料液比对提取率的影响 | 第31页 |
3.4.1.3 碱提温度对提取率的影响 | 第31-32页 |
3.4.1.4 pH值对碱提效率的影响 | 第32页 |
3.4.1.5 Na2SO3的添加对碱提效率的影响 | 第32页 |
3.4.1.6 碱提时间对提取率的影响 | 第32页 |
3.4.1.7 碱提米渣蛋白的纯度 | 第32-33页 |
3.4.2 蛋白酶提高米渣蛋白提取率的工艺研究 | 第33页 |
3.4.3 碱蛋白酶两步法提取米渣蛋白 | 第33页 |
3.4.4 水溶液洗涤法制备大米蛋白 | 第33-34页 |
3.4.4.1 上清液分析 | 第33-34页 |
3.4.4.2 沉淀分析 | 第34页 |
3.4.5 非淀粉酶法制备米渣蛋白 | 第34-35页 |
3.4.5.1 上清液分析 | 第34-35页 |
3.4.5.2 沉淀分析 | 第35页 |
3.4.6 淀粉酶法制备米渣蛋白 | 第35-37页 |
3.4.6.1 上清液分析 | 第35页 |
3.4.6.2 沉淀分析 | 第35页 |
3.4.6.3 E:S对蛋白纯度的影响 | 第35-36页 |
3.4.6.4 反应时间对蛋白纯度的影响 | 第36-37页 |
3.4.7 淀粉酶与Viscozyme两步法制备米渣蛋白 | 第37页 |
3.4.8 米渣和米渣浓缩蛋白超微结构分析 | 第37页 |
3.4.9 产品蛋白的性质分析 | 第37-39页 |
3.4.9.1 原料与不同工艺制备的蛋白产品分子量分布 | 第37-39页 |
3.4.9.2 碱提酸沉米渣蛋白的中纯度分析 | 第39页 |
3.5 本章小结 | 第39-40页 |
第四章 淀粉高温液化处理对大米蛋白溶解性的影响 | 第40-50页 |
4.1 前言 | 第40-42页 |
4.1.1 蛋白质溶解性的测定 | 第40-41页 |
4.1.2 蛋白质分子间作用力对蛋白质溶解性的影响 | 第41-42页 |
4.1.3 蛋白质分子疏水性与溶解性 | 第42页 |
4.1.4 高温作用对大米蛋白溶解组分的影响 | 第42页 |
4.2 材料、试剂与设备 | 第42-43页 |
4.2.1 材料 | 第42页 |
4.2.2 试剂 | 第42-43页 |
4.2.3 设备 | 第43页 |
4.3 实验方法 | 第43-45页 |
4.3.1 制备米粉提取蛋白和米渣浓缩蛋白 | 第43页 |
4.3.1.1 制备米粉提取蛋白 | 第43页 |
4.3.1.2 制备米渣浓缩蛋白(rice dreg protein concentrates,RDPC) | 第43页 |
4.3.2 对RFP进行热处理 | 第43-44页 |
4.3.3 高温液化对大米蛋白溶解性的影响 | 第44页 |
4.3.4 蛋白质分子间作用力对蛋白质溶解性的影响 | 第44页 |
4.3.4.1 蛋白质在不同溶剂中溶解性 | 第44页 |
4.3.4.2 不同热处理条件下RFP的差热(DSC)分析 | 第44页 |
4.3.5 蛋白质分子内源荧光和溶解性关系 | 第44页 |
4.3.6 高温作用对大米蛋白溶解组分的影响 | 第44-45页 |
4.4 结果与讨论 | 第45-48页 |
4.4.1 高温液化对大米蛋白溶解性的影响 | 第45页 |
4.4.2 蛋白质分子间作用力对蛋白质溶解性的影响 | 第45-47页 |
4.4.2.1 大米蛋白在不同溶剂中溶解 | 第45-46页 |
4.4.2.2 大米蛋白的差热(DSC)分析 | 第46-47页 |
4.4.3 蛋白质分子内源荧光和溶解性关系 | 第47-48页 |
4.4.4 高温作用对大米蛋白溶解组分的影响 | 第48页 |
4.5 本章小结 | 第48-50页 |
第五章 米渣浓缩蛋白酶法增溶技术的研究 | 第50-67页 |
5.1 前言 | 第50-52页 |
5.2 材料、试剂与设备 | 第52-53页 |
5.2.1 材料 | 第52页 |
5.2.2 试剂 | 第52页 |
5.2.3 设备 | 第52-53页 |
5.3 实验方法 | 第53-55页 |
5.3.1 酶动力学分析方法 | 第53页 |
5.3.2 比较不同蛋白酶对于酶解增溶的效率 | 第53页 |
5.3.3 反应机理的讨论 | 第53-54页 |
5.3.3.1 蛋白酶与不溶性蛋白(RDPC)形成复合物 | 第53页 |
5.3.3.2 蛋白酶(Alcalase)浓度和底物浓度对酶反应进程的影响 | 第53-54页 |
5.3.3.3 反应产物对酶活力的抑制 | 第54页 |
5.3.3.4 补加底物的增溶 | 第54页 |
5.3.3.5 蛋白质溶出的动力学方程 | 第54页 |
5.3.4 酶反应最佳条件的确定 | 第54页 |
5.3.5 蛋白酶法改性(增溶)后蛋白质功能性质的评价 | 第54-55页 |
5.3.5.1 改性蛋白质的溶解性 | 第54页 |
5.3.5.2 改性蛋白质的乳化活性 | 第54-55页 |
5.3.5.3 改性蛋白质的乳化稳定性 | 第55页 |
5.3.5.4 改性蛋白质的表面疏水性 | 第55页 |
5.3.5.5 蛋白质改性后上清液的分子量分布 | 第55页 |
5.3.5.6 蛋白质改性后总分子量分布 | 第55页 |
5.4 结果与讨论 | 第55-66页 |
5.4.1 比较不同蛋白酶对于酶解增溶的效率 | 第55-56页 |
5.4.2 反应机理的讨论 | 第56-61页 |
5.4.2.1 蛋白酶与不溶性蛋白(RDPC)形成复合物 | 第56-57页 |
5.4.2.2 蛋白酶(Alcalase)浓度和底物浓度对酶反应进程的影响 | 第57-59页 |
5.4.2.3 反应产物对酶活力的抑制 | 第59页 |
5.4.2.4 补加底物的增溶 | 第59-60页 |
5.4.2.5 蛋白溶出的动力学方程 | 第60-61页 |
5.4.3 酶反应最佳条件的确定 | 第61页 |
5.4.4 蛋白酶法改性(增溶)后蛋白质功能性质的评价 | 第61-66页 |
5.4.4.1 改性蛋白质的溶解性 | 第61-62页 |
5.4.4.2 改性大米蛋白的乳化性和乳化稳定性 | 第62-63页 |
5.4.4.3 改性大米蛋白的表面疏水性 | 第63-64页 |
5.4.4.4 不同水解时间改性后上清液中蛋白质的分子量分布 | 第64-65页 |
5.4.4.5 蛋白质改性后总分子量分布 | 第65-66页 |
5.5 本章小结 | 第66-67页 |
主要结论 | 第67-69页 |
致谢 | 第69-70页 |
参考文献 | 第70-75页 |
攻读硕士学位期间发表论文清单 | 第75页 |