| 摘要 | 第5-8页 |
| ABSTRACT | 第8-11页 |
| 第1章 绪论 | 第14-25页 |
| 1.1 脂肪酶及其固定化 | 第14-17页 |
| 1.1.1 脂肪酶简介 | 第14页 |
| 1.1.2 脂肪酶结构特征 | 第14页 |
| 1.1.3 脂肪酶固定化方法 | 第14-17页 |
| 1.2 纳米TiO_2载体及其疏水改性 | 第17-20页 |
| 1.2.1 纳米TiO_2载体 | 第17页 |
| 1.2.2 纳米TiO_2载体改性 | 第17-19页 |
| 1.2.3 纳米TiO_2载体疏水改性 | 第19-20页 |
| 1.3 纳米载体-蛋白质界面吸附研究 | 第20-24页 |
| 1.3.1 纳米载体-蛋白质界面吸附的作用方式 | 第21-22页 |
| 1.3.2 纳米载体-蛋白质界面吸附的研究方法 | 第22-24页 |
| 1.4 本课题的研究意义及主要内容 | 第24-25页 |
| 第2章 KH-570原位改性制备疏水性纳米TiO_2及其表征 | 第25-35页 |
| 2.1 实验材料 | 第25-26页 |
| 2.1.1 实验药品 | 第25页 |
| 2.1.2 实验仪器 | 第25-26页 |
| 2.2 实验方法 | 第26-27页 |
| 2.2.1 疏水性纳米TiO_2的制备 | 第26页 |
| 2.2.2 亲油化度测试 | 第26页 |
| 2.2.3 表征 | 第26-27页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第27-34页 |
| 2.3.1 KH-570添加量对亲油化度的影响 | 第27-28页 |
| 2.3.2 盐酸添加量对亲油化度的影响 | 第28-29页 |
| 2.3.3 反应时间对亲油化度的影响 | 第29页 |
| 2.3.4 样品的FT-IR分析 | 第29-30页 |
| 2.3.5 样品的TG-DTA分析 | 第30-31页 |
| 2.3.6 样品的XRD分析 | 第31-32页 |
| 2.3.7 样品的EDS分析 | 第32页 |
| 2.3.8 样品的粒径分析 | 第32-33页 |
| 2.3.9 样品的接触角分析 | 第33页 |
| 2.3.10 机理分析 | 第33-34页 |
| 2.4 本章小结 | 第34-35页 |
| 第3章 疏水性纳米TiO_2对脂肪酶的固定化及其性质研究 | 第35-50页 |
| 3.1 实验材料 | 第35-36页 |
| 3.1.1 实验药品 | 第35-36页 |
| 3.1.2 实验仪器 | 第36页 |
| 3.2 实验方法 | 第36-38页 |
| 3.2.1 疏水性TiO_2固定化脂肪酶 | 第36页 |
| 3.2.2 脂肪酶固载量的测定 | 第36-37页 |
| 3.2.3 固定化酶活力的测定 | 第37页 |
| 3.2.4 酶促反应动力学 | 第37-38页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第38-49页 |
| 3.3.1 脂肪酶标准曲线 | 第38页 |
| 3.3.2 载体的筛选 | 第38-39页 |
| 3.3.3 脂肪酶初始浓度对固载量的影响 | 第39-40页 |
| 3.3.4 pH对固载量的影响 | 第40-41页 |
| 3.3.5 固载时间对固载量的影响 | 第41-42页 |
| 3.3.6 脂肪酶吸附行为的数学模拟 | 第42-44页 |
| 3.3.7 最适温度 | 第44-45页 |
| 3.3.8 最适pH | 第45-46页 |
| 3.3.9 操作稳定性 | 第46-47页 |
| 3.3.10 酶的特征常数的测定 | 第47-48页 |
| 3.3.11 反应活化能的测定 | 第48-49页 |
| 3.4 本章小结 | 第49-50页 |
| 第4章 疏水性纳米TiO_2固定化脂肪酶的界面表征 | 第50-57页 |
| 4.1 实验方法 | 第50-51页 |
| 4.1.1 固定化方法 | 第50-51页 |
| 4.1.2 表征方法 | 第51页 |
| 4.2 结果与讨论 | 第51-56页 |
| 4.2.1 样品的SEM分析 | 第51-52页 |
| 4.2.2 样品的XRD分析 | 第52页 |
| 4.2.3 样品的FT-IR分析 | 第52-53页 |
| 4.2.4 样品的TG-DTA分析 | 第53-54页 |
| 4.2.5 样品的比表面积及孔径分析 | 第54-56页 |
| 4.3 本章小结 | 第56-57页 |
| 第5章 结论与展望 | 第57-59页 |
| 5.1 结论 | 第57-58页 |
| 5.2 展望 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-70页 |
| 研究生在读期间发表的论文情况 | 第70-71页 |
| 致谢 | 第71页 |
