| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-9页 |
| 第一章 溶酶体 α-甘露糖苷酶及截短基因外源表达的研究进展 | 第9-17页 |
| ·不同物种 α-甘露糖苷酶的研究 | 第9-12页 |
| ·人溶酶体 α-甘露糖苷酶 | 第9-10页 |
| ·牛溶酶体 α-甘露糖苷酶 | 第10页 |
| ·羊溶酶体 α-甘露糖苷酶 | 第10-11页 |
| ·果蝇溶酶体 α-甘露糖苷酶 | 第11页 |
| ·酿脓链球菌 α-甘露糖苷酶 | 第11页 |
| ·α-甘露糖苷酶同源性比对 | 第11-12页 |
| ·截短基因外源表达的研究 | 第12-17页 |
| ·截短基因外源表达的意义 | 第12-15页 |
| ·截短位点的选择 | 第15-17页 |
| 第二章 山羊溶酶体 α-甘露糖苷酶截短基因的克隆及鉴定 | 第17-21页 |
| ·材料 | 第17页 |
| ·主要仪器 | 第17页 |
| ·主要试剂 | 第17页 |
| ·培养基 | 第17页 |
| ·方法 | 第17-18页 |
| ·截短蛋白chLAM-D220的生物信息学分析 | 第17页 |
| ·截短基因的克隆及鉴定 | 第17-18页 |
| ·结果 | 第18-19页 |
| ·截短蛋白chLAM-D220的生物信息学分析 | 第18-19页 |
| ·截短基因的克隆及鉴定 | 第19页 |
| ·讨论 | 第19-20页 |
| ·截短蛋白生物信息学分析 | 第19-20页 |
| ·基因chLAM截短位点的选择 | 第20页 |
| ·小结 | 第20-21页 |
| 第三章 chLAM截短蛋白的表达、纯化及其特性研究 | 第21-31页 |
| ·材料 | 第21-22页 |
| ·主要仪器 | 第21页 |
| ·主要试剂 | 第21页 |
| ·培养基 | 第21-22页 |
| ·方法 | 第22-25页 |
| ·克隆质粒的构建与鉴定 | 第22页 |
| ·表达质粒的构建与鉴定 | 第22页 |
| ·表达菌株GS115的构建与鉴定 | 第22-23页 |
| ·表达菌株GS115的筛选和鉴定 | 第23页 |
| ·表达菌株GS115的诱导表达 | 第23页 |
| ·酵母表达产物酶活性的测定 | 第23-24页 |
| ·重组蛋白的纯化及酶特性研究 | 第24-25页 |
| ·结果 | 第25-28页 |
| ·重组表达质粒的构建及鉴定 | 第25页 |
| ·重组酵母菌株基因组的PCR鉴定 | 第25页 |
| ·重组蛋白酶活性的测定 | 第25-26页 |
| ·重组蛋白的纯化 | 第26页 |
| ·重组蛋白的酶特性研究 | 第26-28页 |
| ·讨论 | 第28-30页 |
| ·截短对酶活及表达量的影响 | 第28-29页 |
| ·截短表达对酶反应温度、pH及金属离子的影响 | 第29页 |
| ·截短表达对SW抑制chLAM的影响 | 第29-30页 |
| ·小结 | 第30-31页 |
| 结论 | 第31-32页 |
| 参考文献 | 第32-38页 |
| 致谢 | 第38-39页 |
| 作者简介 | 第39页 |
