| 符号说明 | 第1-9页 |
| 中文摘要 | 第9-10页 |
| Abstract | 第10-12页 |
| 1 引言 | 第12-24页 |
| ·抗原表位概述 | 第12-14页 |
| ·表位的分类 | 第12-13页 |
| ·抗原的递呈过程 | 第13-14页 |
| ·抗原表位的研究 | 第14-15页 |
| ·表位疫苗的研究 | 第14-15页 |
| ·表位的诊断研究 | 第15页 |
| ·抗原表位的分析方法 | 第15-18页 |
| ·B 细胞抗原表位的研究方法 | 第15-18页 |
| ·T 细胞抗原表位的研究方法 | 第18页 |
| ·鸭坦布苏病毒概述 | 第18-19页 |
| ·生物学特性 | 第19-23页 |
| ·病原学及分类 | 第19-20页 |
| ·DTMUV 的形态结构 | 第20-21页 |
| ·TMUV 的基因组学研究进展 | 第21页 |
| ·TMUV 的基因组编码蛋白 | 第21-23页 |
| ·结构蛋白 | 第22-23页 |
| ·非结构蛋白 | 第23页 |
| ·分子免疫学及分子生物学诊断方法研究进展 | 第23-24页 |
| ·病毒分离 | 第23页 |
| ·分子诊断方法 | 第23-24页 |
| ·研究目的和意义 | 第24页 |
| 2 材料与方法 | 第24-34页 |
| ·材料 | 第24-25页 |
| ·菌株、细胞、动物 | 第24页 |
| ·主要药品及试剂 | 第24-25页 |
| ·方法 | 第25-34页 |
| ·DTMUV YY5 株 E 蛋白的可溶性表达与抗原性分析 | 第25-26页 |
| ·引物 | 第25页 |
| ·E 基因的扩增 | 第25页 |
| ·PCR 产物的克隆与测序 | 第25页 |
| ·连接产物转化 | 第25-26页 |
| ·重组质粒 MBP-E 的构建 | 第26页 |
| ·重组质粒的诱导表达和纯化 | 第26页 |
| ·Western blot 检测融合蛋白多抗血清的免疫反应性 | 第26页 |
| ·鸭坦布苏病毒 E 蛋白单克隆抗体的制备与鉴定 | 第26-30页 |
| ·单克隆抗体制备技术路线 | 第27页 |
| ·抗原制备 | 第27页 |
| ·动物免疫 | 第27页 |
| ·SP2/0 骨髓瘤细胞的复苏 | 第27-28页 |
| ·免疫脾细胞的制备 | 第28页 |
| ·饲养细胞的制备 | 第28页 |
| ·细胞融合 | 第28-29页 |
| ·阳性杂交瘤细胞的筛选 | 第29页 |
| ·间接 ELISA 方法检测杂交瘤细胞上清 | 第29页 |
| ·杂交瘤细胞的克隆化（有限稀释法） | 第29-30页 |
| ·单克隆抗体的生产 | 第30页 |
| ·单克隆抗体的间接免疫荧光（IFA）分析 | 第30页 |
| ·单克隆抗体的 Western blot 鉴定 | 第30页 |
| ·鸭坦布苏病毒 E 蛋白抗原表位的鉴定 | 第30-34页 |
| ·短肽融合蛋白的设计 | 第30-32页 |
| ·短肽融合蛋白表达质粒的构建及表达 | 第32-33页 |
| ·抗原表位的初步鉴定 | 第33页 |
| ·抗原表位的精确鉴定 | 第33-34页 |
| ·抗原表位的印证 | 第34页 |
| 3 结果与分析 | 第34-40页 |
| ·E 蛋白的可溶性表达 | 第34-35页 |
| ·E 基因的扩增 | 第34页 |
| ·重组质粒的鉴定 | 第34-35页 |
| ·MBP-E 融合蛋白的表达与纯化 | 第35页 |
| ·重组蛋白的 Western Blot 分析 | 第35页 |
| ·单克隆抗体的制备 | 第35-37页 |
| ·杂交瘤细胞株的获得 | 第35页 |
| ·间接免疫荧光（IFA）鉴定结果 | 第35-36页 |
| ·Western blot 结果 | 第36-37页 |
| ·E 蛋白抗原表位的鉴定 | 第37-40页 |
| ·短肽融合蛋白的表达与纯化 | 第37页 |
| ·短肽蛋白的 Western blot 分析和 ELISA 分析 | 第37-39页 |
| ·抗原表位示意图 | 第39页 |
| ·抗原表位的印证 | 第39-40页 |
| 4 讨论 | 第40-45页 |
| ·鸭坦布苏病毒 E 蛋白的可溶性表达 | 第40-41页 |
| ·鸭坦布苏病毒单克隆抗体的制备 | 第41-42页 |
| ·E 蛋白抗原表位的鉴定 | 第42-45页 |
| 5 结论 | 第45-46页 |
| 6 参考文献 | 第46-52页 |
| 7 致谢 | 第52-53页 |
| 8 作者简介及硕士期间发表论文情况 | 第53-54页 |
| 附录 | 第54-55页 |
