| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 英文缩略词表 | 第8-9页 |
| 1 文献综述 | 第9-19页 |
| ·单克隆抗体及其应用 | 第9-12页 |
| ·单克隆抗体的概念及基本原理 | 第9页 |
| ·单克隆抗体的应用 | 第9-11页 |
| ·单克隆抗体的研究新进展 | 第11-12页 |
| ·GST(谷胱甘肽S-转移酶)的结构和功能 | 第12-15页 |
| ·GST的结构 | 第12-13页 |
| ·GST的功能 | 第13-15页 |
| ·蛋白质的分离纯化方法 | 第15-17页 |
| ·根据蛋白质溶解度不同的分离方法 | 第16页 |
| ·根据蛋白质分子大小的差别的分离方法 | 第16页 |
| ·根据蛋白质带电性质进行分离 | 第16-17页 |
| ·根据配体特异性的分离方法—亲和色谱法 | 第17页 |
| ·融合蛋白的表达与纯化 | 第17-19页 |
| 2 研究的目的和意义 | 第19-20页 |
| 3 材料和方法 | 第20-34页 |
| ·试验材料 | 第20-24页 |
| ·菌种 | 第20页 |
| ·实验动物及细胞 | 第20页 |
| ·主要仪器 | 第20-21页 |
| ·主要试剂 | 第21-22页 |
| ·主要溶液的配置 | 第22-24页 |
| ·方法 | 第24-34页 |
| ·GST融合蛋白的表达与纯化 | 第24-25页 |
| ·抗GST蛋白单克隆抗体的制备 | 第25-32页 |
| ·单克隆抗体的鉴定 | 第32-33页 |
| ·单克隆抗体的纯化 | 第33-34页 |
| 4 结果与分析 | 第34-41页 |
| ·GST蛋白表达与纯化 | 第34页 |
| ·GST蛋白纯化后浓度的测定 | 第34-35页 |
| ·抗原最佳包被浓度的确定 | 第35-36页 |
| ·小鼠血清效价的测定 | 第36-37页 |
| ·细胞克隆的形成和单克隆抗体细胞株的筛选 | 第37页 |
| ·单克隆抗体的纯化 | 第37-38页 |
| ·小鼠腹水效价的测定 | 第38页 |
| ·单克隆抗体亚型鉴定 | 第38-39页 |
| ·杂交瘤细胞染色体计数结果 | 第39页 |
| ·单克隆抗体的初步应用 | 第39-41页 |
| ·单克隆抗体与带GST标签的融合蛋白的ELISA检测结果 | 第39页 |
| ·3E株单抗对GST蛋白和IBDV-VP2蛋白的效价及亲和力测定 | 第39-41页 |
| 5 讨论 | 第41-48页 |
| ·免疫原 | 第41-42页 |
| ·动物免疫 | 第42-43页 |
| ·SP2/0细胞的准备 | 第43页 |
| ·细胞融合与克隆 | 第43-45页 |
| ·饲养细胞 | 第43-44页 |
| ·融合剂的选择 | 第44页 |
| ·杂交瘤细胞的培养及克隆化 | 第44-45页 |
| ·细胞培养的污染及控制 | 第45-47页 |
| ·污染的种类 | 第45-46页 |
| ·污染的清除 | 第46页 |
| ·污染的预防 | 第46-47页 |
| ·两株单克隆抗体的比较 | 第47-48页 |
| 6 小结 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-54页 |
| 致谢 | 第54页 |