| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 常用缩写 | 第8-9页 |
| 第一部分 综述 | 第9-36页 |
| 第一节 人红细胞膜概述 | 第9-25页 |
| 第二节 人红细胞膜P4.2蛋白的研究进展 | 第25-36页 |
| 第二部分 引言 | 第36-38页 |
| 第三部分 材料和方法 | 第38-52页 |
| 第一节 材料、试剂、基本操作和仪器设备 | 第38-42页 |
| 第二节 实验方法和步骤 | 第42-52页 |
| 第四部分 结果与讨论 | 第52-93页 |
| 一、从人红细胞膜中提纯P4.2蛋白 | 第52-54页 |
| 二、尝试在不同载体中克隆、表达全长P4.2蛋白 | 第54-55页 |
| 三、尝试在不同载体中克隆、表达一系列P4.2片段蛋白 | 第55-57页 |
| 四、重组蛋白表达条件的优化 | 第57-59页 |
| 五、重组蛋白纯化条件的优化 | 第59-63页 |
| 六、重组蛋白的复性 | 第63-65页 |
| 七、Western blot检测表达的P4.2蛋白各片段 | 第65页 |
| 八、Cdb3和ankyrin D34的表达纯化 | 第65-67页 |
| 九、鼠多抗的制备与纯化 | 第67-70页 |
| 十、Far-Western assay研究P4.2与ankyrin,cdb3之间的相互作用 | 第70-72页 |
| 十一、Pull-down assay研究P4.2与ankyrin、cdb3之间的相互作用 | 第72-78页 |
| 十二、突变蛋白的克隆表达纯化 | 第78-84页 |
| 十三、突变蛋白与ankyrin之间的相互作用研究 | 第84-90页 |
| 十四、突变蛋白与ankyrin、cdb3之间的相互作用研究 | 第90-93页 |
| 第五部分 总结和展望 | 第93-97页 |
| 参考文献 | 第97-115页 |
| 论文发表情况 | 第115-116页 |
| 附录 | 第116-120页 |
| 附录一 Protein 4.2氨基酸序列 | 第116-117页 |
| 附录二 PGEX-4T质粒载体信息 | 第117-118页 |
| 附录三 pET32a质粒载体信息 | 第118-119页 |
| 附录四 PT7 473质粒载体信息 | 第119-120页 |
| 致谢 | 第120-121页 |
