| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-9页 |
| 第一章 绪论 | 第9-35页 |
| ·前言 | 第9-11页 |
| ·表面活性剂和蛋白质相互作用的研究进展 | 第11-17页 |
| ·表面活性剂—蛋白质混合体系体相性质的研究 | 第13-15页 |
| ·表面活性剂—蛋白质混合体系的界面吸附 | 第15-17页 |
| ·研究蛋白质与表面活性剂的相互作用的研究方法 | 第17-26页 |
| ·紫外吸收光谱 | 第17-18页 |
| ·荧光光谱 | 第18-21页 |
| ·内源荧光 | 第18页 |
| ·外源荧光 | 第18-20页 |
| ·共振光散射光谱 | 第20页 |
| ·荧光共振能量转移 | 第20-21页 |
| ·圆二色谱法 | 第21-22页 |
| ·电子自旋共振光谱 | 第22-23页 |
| ·微量量热技术 | 第23-26页 |
| ·本论文的工作 | 第26-27页 |
| 参考文献 | 第27-35页 |
| 第二章 蛋白质—表面活性剂相互作用的量热学研究 | 第35-78页 |
| ·引言 | 第35-37页 |
| ·实验 | 第37-42页 |
| ·实验仪器 | 第37-38页 |
| ·试样及试样配制 | 第38-40页 |
| ·实验条件 | 第40页 |
| ·实验方法与步骤 | 第40-42页 |
| ·配体与蛋白质结合的滴定量热模型 | 第42-43页 |
| ·实验结果与讨论 | 第43-73页 |
| ·SDS与BSA的相互作用 | 第43-45页 |
| ·CTAB、CHDAB、CDHAB与BSA的相互作用 | 第45-58页 |
| ·CTAB、CHDAB、CDHAB与BSA的结合位点数与结合常数 | 第56-57页 |
| ·CIAB、CHDAB、CDHAB与BSA的焓变熵变 | 第57-58页 |
| ·THDAB、TDHAB与BSA的相互作用 | 第58-66页 |
| ·DHDAB、DDHAB与BSA的相互作用 | 第66-73页 |
| ·本章小结 | 第73-75页 |
| 参考文献 | 第75-78页 |
| 第三章 酶催化反应动力学的量热法研究 | 第78-98页 |
| ·引言 | 第78-80页 |
| ·脲酶催化尿素水解反应动力学 | 第80-88页 |
| ·实验部分 | 第80-81页 |
| ·试剂与仪器 | 第80页 |
| ·实验方法 | 第80页 |
| ·数据处理 | 第80-81页 |
| ·结果与讨论 | 第81-88页 |
| ·摩尔水解焓 | 第81-83页 |
| ·水解反应动力学参数 | 第83-88页 |
| ·CYP3A4催化苯并咪唑类药物代谢 | 第88-94页 |
| ·实验部分 | 第89页 |
| ·试剂与仪器 | 第89页 |
| ·实验方法 | 第89页 |
| ·结果与讨论 | 第89-94页 |
| ·本章小结 | 第94-95页 |
| 参考文献 | 第95-98页 |
| 第四章 全文总结 | 第98-100页 |
| 致谢 | 第100-102页 |
