| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-10页 |
| 第1章 ATP合酶结构与催化机理 | 第10-18页 |
| ·概述 | 第10-11页 |
| ·F_0F_1-ATPase的亚基组成与结构 | 第11-16页 |
| ·F_0F_1-ATPase的亚基组成和整体结构 | 第11-13页 |
| ·F_0F_1-ATPase寡聚体结构 | 第13-16页 |
| ·AFM在F_0F_1-ATPase研究中的进展 | 第16-17页 |
| ·选题依据 | 第17-18页 |
| 第2章 原子力显微镜的工作原理及其应用 | 第18-23页 |
| ·原子力显微镜的兴起 | 第18-19页 |
| ·原子力显微镜的工作原理及成像模式 | 第19-23页 |
| ·工作原理 | 第19-21页 |
| ·AFM的操作模式 | 第21-23页 |
| 第3章 叶绿体CF_1-ATPase的分离纯化及其结构的AFM研究 | 第23-42页 |
| ·引言 | 第23页 |
| ·分离纯化CF_1-ATPase | 第23-27页 |
| ·实验材料和试剂 | 第23页 |
| ·实验仪器与设备 | 第23-24页 |
| ·实验方法 | 第24-27页 |
| ·CF_(1-)ATPase的电泳分析及活性实验 | 第27-32页 |
| ·实验材料和试剂 | 第27-28页 |
| ·实验仪器与设备 | 第28页 |
| ·聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第28-29页 |
| ·SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第29-30页 |
| ·CF_(1-)ATPase的水解活力测定 | 第30-32页 |
| ·CF_(1-)ATPase的冷敏感性测定 | 第32页 |
| ·CF_(1-)ATPase的低温盐解作用 | 第32页 |
| ·不同pH值对CF_1酶活性的影响 | 第32页 |
| ·CF_(1-)ATPase的AFM结构研究 | 第32-33页 |
| ·实验材料和试剂 | 第32页 |
| ·实验仪器与设备 | 第32页 |
| ·测试条件 | 第32-33页 |
| ·实验结果与分析 | 第33-40页 |
| ·完整叶绿体的分离与纯化 | 第33-34页 |
| ·CF_(1-)ATPase的分离与纯化 | 第34页 |
| ·总蛋白含量的测定 | 第34-36页 |
| ·凝胶电泳结果分析 | 第36-37页 |
| ·CF_1水解活性测定 | 第37页 |
| ·CF_1的冷敏感性测定 | 第37页 |
| ·CF_1亚基的低温盐解作用 | 第37-38页 |
| ·不同pH值对CF_1酶活性的影响 | 第38-39页 |
| ·AFM对CF_1的检测原理和方法 | 第39-40页 |
| ·小结 | 第40-42页 |
| 第4章 肝线粒体MF_(1-)ATPase的分离纯化及其结构的AFM的研究 | 第42-53页 |
| ·线粒体的分离及其结构的原子力显微镜研究 | 第42-46页 |
| ·实验材料和试剂 | 第42页 |
| ·实验仪器与设备 | 第42页 |
| ·实验方法 | 第42-43页 |
| ·实验结果与分析 | 第43-46页 |
| ·分离纯化线粒体MF_(1-)ATPase | 第46-48页 |
| ·实验材料和试剂 | 第46页 |
| ·实验仪器与设备 | 第46-47页 |
| ·实验方法 | 第47-48页 |
| ·MF_1的纯度、活性及AFM结构分析 | 第48页 |
| ·电泳分析 | 第48页 |
| ·酶活性分析 | 第48页 |
| ·MF_1的AFM结构研究 | 第48页 |
| ·实验结果 | 第48-52页 |
| ·MF_1的提取及纯度分析 | 第48-50页 |
| ·MF_1对pH值稳定性实验 | 第50页 |
| ·MF_1亚基的解离与重组 | 第50-51页 |
| ·F_1的AFM结构研究 | 第51-52页 |
| ·小结 | 第52-53页 |
| 第5章 总结与展望 | 第53-57页 |
| ·研究内容与创新点 | 第53-54页 |
| ·尚需解决的问题 | 第54-57页 |
| ·酶的分离纯化 | 第54页 |
| ·AFM观测中的问题 | 第54-57页 |
| 参考文献 | 第57-65页 |
| 致谢 | 第65-66页 |
| 攻读硕士学位期间研究成果 | 第66页 |