| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 目录 | 第8-12页 |
| 缩略词 | 第12-14页 |
| 第一章 引言 | 第14-28页 |
| ·纤维素酶的基础研究 | 第14-23页 |
| ·纤维素酶分类的演化 | 第15-16页 |
| ·纤维素酶的作用机制 | 第16-19页 |
| ·纤维素酶的结构 | 第19页 |
| ·纤维素酶的来源及发酵生产 | 第19-22页 |
| ·纤维素酶的分子生物学研究 | 第22-23页 |
| ·特异腐质霉 | 第23-25页 |
| ·纤维素酶的应用与发展趋势 | 第25-26页 |
| ·本论文的主要研究内容及意义 | 第26-28页 |
| ·研究的目的及意义 | 第26-27页 |
| ·研究的主要内容 | 第27-28页 |
| 第二章 特异腐质霉Humicola insolens H31-3的发酵培养 | 第28-37页 |
| ·引言 | 第28页 |
| ·实验材料 | 第28-29页 |
| ·供试菌株 | 第28页 |
| ·主要试剂 | 第28-29页 |
| ·主要仪器及设备 | 第29页 |
| ·实验方法 | 第29-33页 |
| ·培养基的制备 | 第29页 |
| ·菌种的复壮和发酵培养 | 第29-30页 |
| ·纤维素酶活力的测定及计算 | 第30-32页 |
| ·蛋白含量的测定 | 第32页 |
| ·Humicola insolens H31-3的产酶水平 | 第32-33页 |
| ·结果 | 第33-36页 |
| ·葡萄糖标准曲线的绘制 | 第33-34页 |
| ·蛋白含量标准曲线的绘制 | 第34-35页 |
| ·Humicola insolens H31-3的产酶水平 | 第35-36页 |
| ·小结与讨论 | 第36-37页 |
| 第三章 纤维素酶分离纯化与鉴定的研究 | 第37-65页 |
| ·引言 | 第37-38页 |
| ·实验材料 | 第38-40页 |
| ·主要试剂 | 第38-39页 |
| ·主要仪器及设备 | 第39-40页 |
| ·实验方法 | 第40-47页 |
| ·SDS-PAGE电泳检测分析 | 第40-41页 |
| ·酶谱分析 | 第41-42页 |
| ·内切酶EGI的纯化 | 第42-43页 |
| ·外切酶CBHI的纯化 | 第43-44页 |
| ·外切酶CBHII的纯化 | 第44-45页 |
| ·酶组分的鉴定及基本性质测定 | 第45-47页 |
| ·结果 | 第47-62页 |
| ·酶谱分析 | 第47-50页 |
| ·内切酶EGI的纯化结果 | 第50-53页 |
| ·外切酶CBHI的纯化结果 | 第53-56页 |
| ·外切酶CBHII的纯化结果 | 第56-59页 |
| ·鉴定及基本性质 | 第59-62页 |
| ·小结与讨论 | 第62-65页 |
| 第四章 纤维素酶各组分酶学性质的研究 | 第65-78页 |
| ·引言 | 第65页 |
| ·实验材料 | 第65-66页 |
| ·主要试剂 | 第65-66页 |
| ·主要仪器及设备 | 第66页 |
| ·实验方法 | 第66-68页 |
| ·最适反应温度 | 第66页 |
| ·最适反应pH | 第66-67页 |
| ·热稳定性 | 第67页 |
| ·pH稳定性 | 第67页 |
| ·酶动力学常数的测定 | 第67页 |
| ·底物特异性 | 第67页 |
| ·影响酶活力的因子 | 第67-68页 |
| ·结果 | 第68-75页 |
| ·最适反应温度 | 第68-69页 |
| ·最适反应pH | 第69页 |
| ·热稳定性 | 第69-72页 |
| ·pH稳定性 | 第72页 |
| ·酶动力学常数的测定 | 第72-73页 |
| ·底物特异性 | 第73-74页 |
| ·影响酶活力的因子 | 第74-75页 |
| ·小结与讨论 | 第75-78页 |
| 第五章 结论 | 第78-80页 |
| 致谢 | 第80-81页 |
| 参考文献 | 第81-89页 |
| 附录A 攻读学位期间发表论文目录 | 第89-90页 |
| 附录B 主要溶液的配制方法 | 第90-93页 |
| B.1 DNS溶液的配制 | 第90页 |
| B.2 SDS-PAGE贮备液的配制 | 第90-91页 |
| B.3 缓冲溶液的配制 | 第91-93页 |
