摘要 | 第1-7页 |
ABSTRACT | 第7-13页 |
第一章 文献综述 | 第13-24页 |
·抗菌肽的发现及发展 | 第13页 |
·抗菌肽的分类 | 第13-16页 |
·根据来源不同分类 | 第13-15页 |
·根据结构不同 | 第15-16页 |
·抗菌肽的理化性质、作用机理和作用范围 | 第16-19页 |
·抗菌肽的理化性质 | 第16页 |
·抗菌肽的作用机理 | 第16-18页 |
·抗菌肽的作用范围 | 第18-19页 |
·抗菌肽基因工程和表达研究现状 | 第19-21页 |
·抗菌肽基因的大肠杆菌表达系统 | 第19-20页 |
·抗菌肽基因的酵母表达系统 | 第20页 |
·抗菌肽基因的杆状病毒表达系统 | 第20-21页 |
·抗菌肽基因的真核细胞表达系统 | 第21页 |
·抗菌肽的应用 | 第21-22页 |
·农业畜牧领域 | 第21页 |
·医药领域 | 第21-22页 |
·食品及饲料领域 | 第22页 |
·化妆品领域 | 第22页 |
·抗菌肽研究目前存在的问题 | 第22-23页 |
·本研究的意义 | 第23-24页 |
第二章 家蚕抗菌肽CECROPIN B 的优化合成、载体构建及生物信息学分析 | 第24-35页 |
·材料 | 第24-25页 |
·菌株 | 第24页 |
·载体 | 第24页 |
·酶与试剂 | 第24页 |
·其他药品 | 第24页 |
·实验仪器 | 第24-25页 |
·方法 | 第25-28页 |
·Cecropin B 基因的合成、表达载体与工程菌的构建 | 第25-27页 |
·生物信息学分析 | 第27-28页 |
·结果与分析 | 第28-32页 |
·Cecropin B 基因的合成与载体构建 | 第28-29页 |
·合成cecropin B 的生物信息学分析 | 第29-32页 |
·讨论 | 第32-33页 |
·基因的优化 | 第32页 |
·原核表达系统 | 第32-33页 |
·生物信息学分析 | 第33页 |
·小结 | 第33-35页 |
第三章 乳糖诱导家蚕抗菌肽cecropin B 在大肠杆菌中表达的条件优化 | 第35-47页 |
·材料 | 第35-36页 |
·质粒 | 第35页 |
·菌株 | 第35页 |
·主要试剂 | 第35页 |
·主要溶液 | 第35-36页 |
·实验仪器 | 第36页 |
·方法 | 第36-38页 |
·目的蛋白的确定 | 第36-38页 |
·乳糖诱导最佳温度的确定 | 第38页 |
·乳糖最佳诱导浓度的确定 | 第38页 |
·最佳诱导起始点的确定 | 第38页 |
·最佳诱导时间对的确定 | 第38页 |
·乳糖添加方式对蛋白产量的影响 | 第38页 |
·乳糖诱导与IPTG 诱导比较 | 第38页 |
·表达产物的分布 | 第38页 |
·结果与分析 | 第38-45页 |
·目的蛋白的确定 | 第38-39页 |
·诱导温度对表达产物的影响 | 第39-40页 |
·乳糖浓度对诱导的影响 | 第40页 |
·最佳诱导起始点的确定 | 第40-41页 |
·诱导时间对产物表达量的影响 | 第41-42页 |
·乳糖添加方式对蛋白产量的影响 | 第42-43页 |
·乳糖诱导与IPTG 诱导比较 | 第43-44页 |
·表达产物的分布 | 第44-45页 |
·讨论 | 第45-46页 |
·小结 | 第46-47页 |
第四章 包涵体蛋白的复性纯化及初步抑菌试验 | 第47-53页 |
·材料 | 第47页 |
·菌株 | 第47页 |
·试剂 | 第47页 |
·主要溶液 | 第47页 |
·方法 | 第47-49页 |
·包涵体的制备与处理 | 第47-48页 |
·目的蛋白的纯化 | 第48页 |
·纯化后蛋白的初级抗菌活性检测 | 第48-49页 |
·结果与分析 | 第49-51页 |
·融合蛋白纯化结果 | 第49页 |
·融合蛋白浓度的测定 | 第49-50页 |
·融合蛋白的抑菌效果 | 第50-51页 |
·讨论 | 第51-52页 |
·蛋白的表达形式及特点 | 第51页 |
·蛋白纯化系统 | 第51-52页 |
·小结 | 第52-53页 |
结论 | 第53-54页 |
参考文献 | 第54-60页 |
附录 | 第60-67页 |
致谢 | 第67-68页 |
作者简介 | 第68页 |