| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一章 绪论 | 第9-18页 |
| 1.1 鲍鱼 | 第9页 |
| 1.2 消化酶 | 第9-11页 |
| 1.2.1 水产动物消化酶的研究现状 | 第9-10页 |
| 1.2.2 鲍鱼消化酶的研究进展 | 第10-11页 |
| 1.3 β-葡聚糖酶 | 第11-14页 |
| 1.3.1 β-葡聚糖酶的来源 | 第11-12页 |
| 1.3.2 β-葡聚糖酶的分类及功能 | 第12-13页 |
| 1.3.3 β-葡聚糖酶的应用 | 第13-14页 |
| 1.4 β-1,3-葡聚糖酶 | 第14-16页 |
| 1.4.1 β-1,3-葡聚糖酶的研究进展 | 第14-16页 |
| 1.4.2 β-1,3-葡聚糖酶的应用 | 第16页 |
| 1.5 本课题主要研究内容及意义 | 第16-18页 |
| 第二章 材料与方法 | 第18-28页 |
| 2.1 实验材料 | 第18-21页 |
| 2.1.1 材料 | 第18页 |
| 2.1.2 主要实验仪器 | 第18-19页 |
| 2.1.3 主要实验试剂 | 第19-21页 |
| 2.2 实验方法 | 第21-28页 |
| 2.2.1 考马斯亮蓝G-250染色法测蛋白质含量 | 第21-22页 |
| 2.2.2 β-1,3-葡聚糖酶活力的测定 | 第22-23页 |
| 2.2.3 硫酸铵盐析沉淀蛋白 | 第23页 |
| 2.2.4 酶液的透析和浓缩 | 第23-24页 |
| 2.2.4.1 透析法除硫酸铵 | 第23页 |
| 2.2.4.2 超滤法浓缩酶液 | 第23-24页 |
| 2.2.5 β-1,3-葡聚糖酶的分离纯化 | 第24页 |
| 2.2.6 电泳方法 | 第24-26页 |
| 2.2.7 β-1,3-葡聚糖酶酶学性质的测定 | 第26页 |
| 2.2.8 β-1,3-葡聚糖酶底物特异性的测定 | 第26-27页 |
| 2.2.9 β-1,3-葡聚糖酶反应动力学的研究 | 第27页 |
| 2.2.10 β-1,3-葡聚糖酶的化学修饰 | 第27页 |
| 2.2.11 β-1,3-葡聚糖酶水解尾布多糖产物的分析 | 第27-28页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第28-43页 |
| 3.1 硫酸铵盐析 | 第28-29页 |
| 3.2 β-1,3-葡聚糖酶的分离纯化 | 第29-32页 |
| 3.2.1 DEAE-52阴离子交换层析 | 第29页 |
| 3.2.2 Sephacryl S-200 HR凝胶层析 | 第29-30页 |
| 3.2.3 纯化结果分析 | 第30-32页 |
| 3.2.3.1 纯化结果 | 第30-31页 |
| 3.2.3.2 Native-PAGE对纯度的测定 | 第31页 |
| 3.2.3.3 SDS-PAGE对分子量的测定 | 第31-32页 |
| 3.3 酶学性质的研究 | 第32-35页 |
| 3.3.1 酶的最适pH | 第32页 |
| 3.3.2 酶的pH稳定性 | 第32-33页 |
| 3.3.3 酶的温度稳定性 | 第33-34页 |
| 3.3.4 金属离子对酶活力的影响 | 第34页 |
| 3.3.5 抑制剂对酶活力的影响 | 第34-35页 |
| 3.4 底物特异性的研究 | 第35-36页 |
| 3.5 β-1,3-葡聚糖酶反应动力学参数的测定 | 第36-37页 |
| 3.6 功能基团的化学修饰 | 第37-41页 |
| 3.6.1 苯甲基磺酰氟(PMSF)对β-1,3-葡聚糖酶活力的影晌 | 第37-38页 |
| 3.6.2 二硫苏糖醇(DTT)对β-1,3-葡聚糖酶活力的影晌 | 第38-39页 |
| 3.6.3 琥珀酸酐(SUAN)对β-1,3-葡聚糖酶活力的影晌 | 第39页 |
| 3.6.4 N一溴代琥珀酰亚胺(NBS)对β-1,3-葡聚糖酶活力的影晌 | 第39-40页 |
| 3.6.5 氯胺-T(Cl-T)对β-1,3-葡聚糖酶活力的影晌 | 第40-41页 |
| 3.7 酶解产物的定性分析 | 第41-43页 |
| 第四章 结论 | 第43-44页 |
| 参考文献 | 第44-50页 |
| 致谢 | 第50-51页 |
| 附录A | 第51页 |
