| 中文摘要 | 第1-7页 |
| 英文摘要 | 第7-10页 |
| 缩略词表 | 第10-12页 |
| 前言 | 第12-14页 |
| 第一部分 百日咳杆菌腺苷酸环化酶毒素（ACT）的重组原核表达和纯化 | 第14-36页 |
| 材料与方法 | 第14-25页 |
| 1.实验材料 | 第14-15页 |
| 2.实验方法 | 第15-25页 |
| 实验结果 | 第25-32页 |
| 1.目的基因扩增及重组表达质粒的构建 | 第25-26页 |
| 2.目的蛋白的诱导表达 | 第26-28页 |
| 3.重组蛋白的纯化 | 第28-29页 |
| 4.重组蛋白初步鉴定 | 第29-31页 |
| 5.重组ACT蛋白中的内毒素检测和去除 | 第31-32页 |
| 讨论 | 第32-35页 |
| 小结 | 第35-36页 |
| 第二部分 ACT 蛋白特性和功能分析 | 第36-56页 |
| 材料与方法 | 第36-44页 |
| 1.实验材料 | 第36-37页 |
| 2.实验方法 | 第37-44页 |
| 实验结果 | 第44-52页 |
| 1.重组ACT蛋白细胞毒性分析 | 第44-46页 |
| 2.重组ACT蛋白腺苷酸环化酶活性分析 | 第46-47页 |
| 3.重组ACT蛋白免疫调节功能的分析 | 第47-52页 |
| 讨论 | 第52-55页 |
| 小结 | 第55-56页 |
| 第三部分 抗 ACT 抗体的制备和夹心 ELISA 方法的建立 | 第56-77页 |
| 材料与方法 | 第56-66页 |
| 1.实验材料 | 第56-57页 |
| 2.抗体的制备和鉴定 | 第57-63页 |
| 3.夹心ELISA方法的建立和初步验证 | 第63-66页 |
| 实验结果 | 第66-74页 |
| 1.分泌抗ACT单克隆抗体杂交瘤细胞株的建立 | 第66页 |
| 2.抗ACT单抗的大量制备、纯化及特性鉴定 | 第66-69页 |
| 3.特异性多克隆抗体的制备、纯化和特性鉴定 | 第69-70页 |
| 4.夹心ELISA方法的建立和方法学验证 | 第70-74页 |
| 讨论 | 第74-76页 |
| 小结 | 第76-77页 |
| 参考文献 | 第77-83页 |
| 综述 | 第83-93页 |
| 参考文献 | 第89-93页 |
| 附录Ⅰ | 第93-97页 |
| 附录Ⅱ | 第97-104页 |
| 致谢 | 第104-105页 |