| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第一章 蛋白质冷冻干燥的研究进展 | 第8-15页 |
| 1 冷冻干燥概述 | 第8页 |
| 2 冷冻干燥的应用 | 第8-9页 |
| 2.1 食品工业 | 第8页 |
| 2.2 医疗工业 | 第8-9页 |
| 2.3 菌种保藏 | 第9页 |
| 2.4 其他 | 第9页 |
| 3 蛋白质冷冻干燥的损伤机理 | 第9-10页 |
| 4 蛋白质冷冻干燥中的影响因素 | 第10-11页 |
| 4.1 温度 | 第10页 |
| 4.2 浓度效应 | 第10-11页 |
| 4.3 p H值 | 第11页 |
| 4.4 相分离 | 第11页 |
| 5 蛋白冷冻干燥中的保护机理及保护剂 | 第11-13页 |
| 5.1 保护机理 | 第11-12页 |
| 5.2 蛋白质冷冻干燥中的保护剂 | 第12-13页 |
| 5.2.1 糖和多羟基类 | 第12-13页 |
| 5.2.2 氨基酸 | 第13页 |
| 5.2.3 聚合物 | 第13页 |
| 6 结语与展望 | 第13-15页 |
| 第二章 蛇毒抗补体蛋白CVF的冷冻干燥工艺及质量标准的研究 | 第15-47页 |
| 1 实验材料 | 第17-18页 |
| 1.1 试剂和材料 | 第17页 |
| 1.2 实验动物 | 第17页 |
| 1.3 主要仪器 | 第17-18页 |
| 1.4 主要溶液的配制 | 第18页 |
| 2 实验方法 | 第18-23页 |
| 2.1 CVF的分离纯化 | 第18-19页 |
| 2.2 纯度及分子量鉴定 | 第19-20页 |
| 2.3 CVF的冷冻干燥 | 第20-23页 |
| 2.4 蛋白定量 | 第23页 |
| 2.5 CVF的活性测定 | 第23页 |
| 2.6 相对抗补体活力的计算 | 第23页 |
| 2.7 统计学分析 | 第23页 |
| 3 实验结果 | 第23-44页 |
| 3.1 CVF的分离纯化 | 第24-26页 |
| 3.2 纯度鉴定 | 第26-28页 |
| 3.3 CVF的冷冻干燥 | 第28-44页 |
| 4、讨论 | 第44-47页 |
| CVF试剂化制备的实验室小试工艺（草案） | 第47-49页 |
| CVF冻干制剂的质量标准（草案） | 第49-52页 |
| 第三章 CVF激活补体旁路致内皮细胞纤溶凝血相关分子表达变化及干预研究 | 第52-67页 |
| 1. 实验材料 | 第53-56页 |
| 1.1 主要试剂 | 第53页 |
| 1.2 主要仪器 | 第53-54页 |
| 1.3 细胞株 | 第54页 |
| 1.4 眼镜蛇毒因子 | 第54页 |
| 1.5 主要溶液的配制 | 第54-55页 |
| 1.6 人血清制备 | 第55页 |
| 1.7 人血清补体活性检测 | 第55-56页 |
| 2、实验方法 | 第56-58页 |
| 2.1 CAC对HMEC凝血纤溶相关蛋白分子表达的影响 | 第56-57页 |
| 2.2 PDTC、Res对CAC刺激HMEC表达纤溶凝血相关分子表达变化的影响 | 第57-58页 |
| 2.3 统计学分析 | 第58页 |
| 3、实验结果 | 第58-65页 |
| 3.1 CAC对HMEC纤溶凝血相关分子表达的影响 | 第58-61页 |
| 3.2 PDTC和Res对HMEC凝血纤溶相关分子表达变化的干预作用 | 第61-65页 |
| 4 讨论 | 第65-67页 |
| 第四章 结论 | 第67-68页 |
| 致谢1 | 第68-69页 |
| 致谢2 | 第69-70页 |
| 参考文献 | 第70-79页 |
| 附录一 | 第79-80页 |
| 附录二 | 第80-82页 |
