| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-11页 |
| 第一章 蓝舌病病毒生物学特性及检测方法研究进展 | 第11-23页 |
| ·蓝舌病 | 第11-18页 |
| ·蓝舌病病毒形态与基因组结构特点 | 第11-13页 |
| ·蓝舌病病原特性 | 第13-14页 |
| ·蓝舌病病毒的复制 | 第14-15页 |
| ·蓝舌病病毒VP7 蛋白的结构与功能 | 第15-16页 |
| ·蓝舌病的流行病学特征 | 第16-17页 |
| ·蓝舌病临床症状以及病理变化 | 第17页 |
| ·蓝舌病病毒疫苗研究进展 | 第17-18页 |
| ·蓝舌病病毒检测方法研究进展 | 第18-21页 |
| ·血清学检测方法 | 第19-20页 |
| ·分子生物学检测方法 | 第20-21页 |
| ·研究目的及意义 | 第21-23页 |
| 第二章 蓝舌病病毒VP7 蛋白原核表达及产物反应原性的鉴定 | 第23-31页 |
| ·材料 | 第23-25页 |
| ·实验动物 | 第23页 |
| ·病毒和血清 | 第23页 |
| ·菌种和质粒 | 第23页 |
| ·主要试剂 | 第23页 |
| ·主要溶液和培养基的配置 | 第23-25页 |
| ·主要仪器 | 第25页 |
| ·试验方法 | 第25-28页 |
| ·引物设计 | 第25页 |
| ·病毒RNA 的提取及VP7 基因的PCR 扩增 | 第25-26页 |
| ·PCR 产物回收 | 第26页 |
| ·重组表达质粒pMAL-VP7 的构建 | 第26-27页 |
| ·VP7 蛋白在大肠埃希氏菌中的表达 | 第27页 |
| ·表达产物的检测 | 第27-28页 |
| ·VP7 融合表达蛋白的纯化 | 第28页 |
| ·结果 | 第28-30页 |
| ·VP7 基因的扩增 | 第28页 |
| ·重组质粒pMAL-VP7 的鉴定 | 第28-29页 |
| ·重组VP7 蛋白的SDS-PAGE 及Western-blotting 检测 | 第29页 |
| ·VP7 融合表达蛋白的纯化 | 第29-30页 |
| ·讨论 | 第30-31页 |
| 第三章 蓝舌病病毒VP7 蛋白单克隆抗体的制备及鉴定 | 第31-41页 |
| ·材料 | 第31-32页 |
| ·生物材料 | 第31页 |
| ·主要试剂 | 第31-32页 |
| ·方法 | 第32-36页 |
| ·抗原制备 | 第32页 |
| ·小鼠免疫 | 第32页 |
| ·间接 ELISA 检测方法的建立 | 第32-33页 |
| ·杂交瘤细胞株的建立 | 第33-34页 |
| ·杂交瘤细胞的选择性培养及单抗的筛选检测 | 第34-35页 |
| ·杂交瘤细胞冻存和复苏 | 第35页 |
| ·单克隆抗体的腹水制备及纯化 | 第35-36页 |
| ·单克隆抗体的鉴定 | 第36页 |
| ·单克隆抗体稳定性鉴定 | 第36页 |
| ·结果 | 第36-39页 |
| ·BTV 在BHK-21 细胞中的病变 | 第36-37页 |
| ·重组VP7 蛋白最佳包被ELISA 工作条件的建立 | 第37页 |
| ·动物免疫及抗体水平检测 | 第37-38页 |
| ·细胞的融合与筛选 | 第38页 |
| ·杂交瘤细胞及单克隆抗体的特性鉴定 | 第38-39页 |
| ·重组 VP7 蛋白单克隆抗体的稳定性分析 | 第39页 |
| ·讨论 | 第39-41页 |
| 结论 | 第41-42页 |
| 参考文献 | 第42-47页 |
| 缩略词表 | 第47-48页 |
| 致谢 | 第48-49页 |
| 作者简介 | 第49页 |
