| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4页 |
| 第一章 绪论 | 第8-24页 |
| 1.1 胶原蛋白简介 | 第8-11页 |
| 1.1.1 胶原蛋白的组成与结构 | 第8页 |
| 1.1.2 胶原蛋白的分布 | 第8-9页 |
| 1.1.3 胶原蛋白的分类 | 第9-11页 |
| 1.2 胶原蛋白的制备 | 第11-13页 |
| 1.2.1 胶原蛋白的酸提取法 | 第11-12页 |
| 1.2.2 胶原蛋白的碱提取法 | 第12页 |
| 1.2.3 盐法提取胶原蛋白 | 第12页 |
| 1.2.4 胶原蛋白的生物酶法 | 第12-13页 |
| 1.3 胶原蛋白的纯化 | 第13-14页 |
| 1.3.1 离子交换色谱分离纯化胶原蛋白 | 第13页 |
| 1.3.2 凝胶过滤色谱分离纯化胶原蛋白 | 第13页 |
| 1.3.3 亲和色谱分离纯化胶原蛋白 | 第13-14页 |
| 1.3.4 反相色谱分离胶原蛋白 | 第14页 |
| 1.4 胶原蛋白的应用 | 第14-15页 |
| 1.4.1 胶原蛋白在食品中的应用 | 第14-15页 |
| 1.4.2 胶原蛋白在医学中的应用 | 第15页 |
| 1.5 重组胶原蛋白的特点与发展 | 第15-16页 |
| 1.5.1 重组胶原蛋白的特点 | 第15-16页 |
| 1.5.2 重组胶原蛋白的发展 | 第16页 |
| 1.6 课题设计的意义 | 第16-18页 |
| 参考文献 | 第18-24页 |
| 第二章 发酵过程中的条件优化 | 第24-38页 |
| 2.1 引言 | 第24-25页 |
| 2.2 实验试剂与仪器 | 第25-26页 |
| 2.2.1 实验试剂 | 第25页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第25-26页 |
| 2.3 实验方法 | 第26-27页 |
| 2.3.1 种子培养 | 第26页 |
| 2.3.2 探究不同因素对发酵的影响 | 第26-27页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第27-35页 |
| 2.4.1 pH在发酵过程中对细胞生长的影响 | 第27-29页 |
| 2.4.2 培养基的优化 | 第29-33页 |
| 2.4.3 发酵过程中补液的影响 | 第33-35页 |
| 2.5 结论 | 第35-36页 |
| 参考文献 | 第36-38页 |
| 第三章 重组胶原蛋白高效纯化 | 第38-49页 |
| 3.1 引言 | 第38-39页 |
| 3.2 实验仪器与试剂 | 第39页 |
| 3.2.1 实验试剂 | 第39页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第39页 |
| 3.3 实验方法 | 第39-40页 |
| 3.3.1 重组胶原蛋白的表达 | 第39页 |
| 3.3.2 细胞破碎 | 第39页 |
| 3.3.3 His-tag柱的纯化方法 | 第39-40页 |
| 3.3.4 不同pH对蛋白溶解度的影响 | 第40页 |
| 3.3.5 蛋白的酶切 | 第40页 |
| 3.3.6 透析 | 第40页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第40-45页 |
| 3.4.1 pH对蛋白溶解度的影响 | 第40-42页 |
| 3.4.2 His-tag柱与酸沉降纯化效果对比 | 第42-43页 |
| 3.4.3 蛋白的酶切 | 第43-45页 |
| 3.5 结论 | 第45-46页 |
| 参考文献 | 第46-49页 |
| 第四章 胶原蛋白酶切位点的稳定性 | 第49-62页 |
| 4.1 前言 | 第49页 |
| 4.2 实验步骤与样品处理 | 第49-50页 |
| 4.2.1 蛋白的表达与制备 | 第49页 |
| 4.2.2 圆二色谱的测定 | 第49页 |
| 4.2.3 动态激光散射仪(DLS)测定粒镜大小 | 第49页 |
| 4.2.4 V的酶切顺序 | 第49-50页 |
| 4.2.5 CL的酶切顺序 | 第50页 |
| 4.2.6 MALDI-TOF MS实验结果 | 第50页 |
| 4.3 实验结论 | 第50-57页 |
| 4.3.1 圆二色谱(CD) | 第50-51页 |
| 4.3.2 V-CL酶切条件的确定与产物的DLS测定 | 第51页 |
| 4.3.3 球状域V的酶切过程 | 第51-52页 |
| 4.3.4 重组胶原蛋白域的酶切过程 | 第52-53页 |
| 4.3.5 酶切产物的质谱测定 | 第53-57页 |
| 4.4 结论 | 第57-59页 |
| 参考文献 | 第59-62页 |
| 第五章 结论与展望 | 第62-63页 |
| 在学期间的研究成果 | 第63-64页 |
| 致谢 | 第64页 |