| 前言 | 第4-5页 |
| 摘要 | 第5-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 英文缩略词表 | 第14-16页 |
| 第1章 综述 | 第16-29页 |
| 1.1 研究背景 | 第16-17页 |
| 1.2 Cav1.2蛋白简介 | 第17-20页 |
| 1.2.1 Cav1.2的发现 | 第17页 |
| 1.2.2 钙通道分子结构 | 第17页 |
| 1.2.3 钙通道的分类 | 第17-19页 |
| 1.2.4 钙通道功能 | 第19-20页 |
| 1.3 蛋白磷酸化与去磷酸化简介 | 第20-22页 |
| 1.3.1 β肾上腺素能信号调节心脏的L型钙通道研究起源 | 第20页 |
| 1.3.2 磷酸化与去磷酸化的发现 | 第20-21页 |
| 1.3.3 PP2A/PP2B分子结构 | 第21页 |
| 1.3.4 磷酸酶的分类 | 第21-22页 |
| 1.3.5 磷酸酶功能 | 第22页 |
| 1.4 国内外研究进展 | 第22-27页 |
| 1.4.1 蛋白激酶PKA对Cav1.2的磷酸化调节 | 第22-24页 |
| 1.4.2 蛋白磷酸酶PP2A/PP2B对Cav1.2的去磷酸化调节 | 第24-26页 |
| 1.4.3 磷酸酶PP2A/PP2B相互之间的影响 | 第26页 |
| 1.4.4 PP2A与其他蛋白相互作用 | 第26页 |
| 1.4.5 PP2A/C与Cav1.2非催化活性的相互作用 | 第26-27页 |
| 1.5 本文主要研究内容和意义 | 第27-29页 |
| 1.5.1 研究目的 | 第27页 |
| 1.5.2 研究内容 | 第27-28页 |
| 1.5.3 研究意义 | 第28-29页 |
| 第2章 GST/HIS融合蛋白的制备 | 第29-46页 |
| 2.1 DNA质粒转化、提纯、酶切、测序 | 第29-35页 |
| 2.1.1 材料 | 第29-30页 |
| 2.1.2 方法 | 第30-32页 |
| 2.1.3 结果 | 第32-35页 |
| 2.2 GST/HIS融合蛋白的表达和纯化 | 第35-46页 |
| 2.2.1 材料 | 第35-37页 |
| 2.2.2 方法 | 第37-41页 |
| 2.2.3 结果 | 第41-46页 |
| 第3章 Cav1.2蛋白和PP2A/PP2B蛋白的相互作用实验 | 第46-72页 |
| 3.1 多肽芯片确定Cav1.2蛋白与PP2A/PP2B蛋白的相互作用位点 | 第46-49页 |
| 3.1.1 材料 | 第46-47页 |
| 3.1.2 方法 | 第47页 |
| 3.1.3 步骤 | 第47页 |
| 3.1.4 结果 | 第47-49页 |
| 3.2 外源Cav1.2蛋白与PP2A/PP2B蛋白相互作用GST-PULLDOWN实验 | 第49-59页 |
| 3.2.1 材料 | 第49-50页 |
| 3.2.2 方法 | 第50-51页 |
| 3.2.3 结果 | 第51-59页 |
| 3.3 内源Cav1.2蛋白与PP2A/PP2B蛋白相互作用的免疫共沉淀实验 | 第59-63页 |
| 3.3.1 材料 | 第59-60页 |
| 3.3.2 方法 | 第60页 |
| 3.3.3 结果 | 第60-63页 |
| 3.4 Cav1.2蛋白与PP2A/PP2B蛋白在电生理活动中的功能改变 | 第63-69页 |
| 3.4.1 材料 | 第64页 |
| 3.4.2 方法 | 第64-66页 |
| 3.4.3 结果 | 第66-69页 |
| 3.5 多肽对PP2A和PP2B活性影响分析 | 第69-72页 |
| 3.5.1 材料 | 第69页 |
| 3.5.2 方法 | 第69-70页 |
| 3.5.3 结果 | 第70-72页 |
| 第4章 讨论 | 第72-79页 |
| 第5章 结论 | 第79-81页 |
| 5.1 结论 | 第79页 |
| 5.2 展望 | 第79-81页 |
| 参考文献 | 第81-92页 |
| 作者简介及在学期间所取得的科研成果 | 第92-93页 |
| 致谢 | 第93页 |
