| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5页 |
| 引言 | 第10-14页 |
| 第1章 高质量Rad1抗体的制备及Rad1的细胞定位 | 第14-33页 |
| 1.1 材料与方法 | 第14-22页 |
| 1.1.1 主要实验材料和试剂 | 第14-17页 |
| 1.1.2 方法 | 第17-22页 |
| 1.2 结果 | 第22-28页 |
| 1.2.1 高纯度mRad1抗原蛋白的获得 | 第22页 |
| 1.2.2 Rad1单克隆抗体F10能够识别人、鼠Rad1蛋白 | 第22-23页 |
| 1.2.3 F10亲和力的检测 | 第23-24页 |
| 1.2.4 F10与市售Rad1抗体的比较 | 第24页 |
| 1.2.5 Rad1对DNA抑制剂HU的应答 | 第24-25页 |
| 1.2.6 内源Rad1的细胞定位 | 第25-27页 |
| 1.2.7 Rad1单克隆抗体的序列、亚型测定及生物信息学分析 | 第27-28页 |
| 1.2.8 Rad1单克隆抗体的ccFv展示 | 第28页 |
| 1.3 讨论 | 第28-32页 |
| 1.3.1 优质Rad1抗体的重要性 | 第28-29页 |
| 1.3.2 单克隆抗体制备过程的优化 | 第29页 |
| 1.3.3 Rad1抗体F10的优越性 | 第29页 |
| 1.3.4 Rad1受Rad9的表达调控 | 第29-30页 |
| 1.3.5 Rad1主要存在于MES细胞的细胞质中 | 第30页 |
| 1.3.6 在HU处理下Rad1并没有表现出迁移进入细胞核的现象 | 第30页 |
| 1.3.7 对不同批次抗体的生物信息学分析 | 第30-31页 |
| 1.3.8 Rad1抗体的ccFv展示 | 第31页 |
| 1.3.9 展望 | 第31-32页 |
| 1.4 本章小结 | 第32-33页 |
| 第2章 ccFv细菌内膜抗体展示平台的建立及应用 | 第33-48页 |
| 2.1 材料与方法 | 第33-40页 |
| 2.1.1 材料 | 第33-34页 |
| 2.1.2 方法 | 第34-40页 |
| 2.2 结果 | 第40-46页 |
| 2.2.1 ccFv抗体可成功展示在大肠杆菌内膜表面 | 第40-41页 |
| 2.2.2 ccFv抗体展示库优化抗体的可行性分析 | 第41-43页 |
| 2.2.3 精确分选进化抗体亲和力及优化的抗体序列分析 | 第43-44页 |
| 2.2.4 精确分选的灵敏性 | 第44-46页 |
| 2.3 讨论 | 第46-48页 |
| 2.3.1 ccFv抗体展示平台的优缺点 | 第46-47页 |
| 2.3.2 精确分选的重要意义 | 第47页 |
| 2.3.3 展望 | 第47-48页 |
| 2.4 本章小结 | 第48页 |
| 参考文献 | 第48-55页 |
| 第3章 综述 科学研究的推动力——抗体与抗体进化 | 第55-79页 |
| 3.1 9-1-1复合体与Rad1的研究进展 | 第55-58页 |
| 3.1.1 9-1-1蛋白简介 | 第55-57页 |
| 3.1.2 9-1-1蛋白复合体和肿瘤的关系 | 第57页 |
| 3.1.3 Rad1的研究进展及其抗体的重要性 | 第57-58页 |
| 3.2 单克隆抗体的发展 | 第58-62页 |
| 3.2.1 单克隆抗体的发现及其结构功能 | 第58-59页 |
| 3.2.2 基因工程抗体 | 第59-61页 |
| 3.2.3 抗体与医学领域的密切关系 | 第61-62页 |
| 3.3 ccFv细菌内膜抗体展示平台——新的抗体展示系统 | 第62-69页 |
| 3.3.1 多种多样的抗体展示技术 | 第63-66页 |
| 3.3.2 细菌展示技术 | 第66-69页 |
| 3.4 结论和展望 | 第69-70页 |
| 参考文献 | 第70-79页 |
| 结论 | 第79-80页 |
| 致谢 | 第80-81页 |
| 导师简介 | 第81-82页 |
| 作者简介 | 第82-83页 |
| 学位论文数据集 | 第83页 |
