| 学位论文数据集 | 第3-4页 |
| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 符号及缩略语说明 | 第13-15页 |
| 第一章 绪论 | 第15-25页 |
| 1.1 人工核酸酶概论 | 第15-22页 |
| 1.1.1 人工核酸酶的组成 | 第15-16页 |
| 1.1.2 人工核酸酶的研究发展过程 | 第16-22页 |
| 1.1.2.1 Ⅱ型限制性核酸酶的启发和水解机理的研究 | 第16-18页 |
| 1.1.2.2 人工金属核酸酶的研究 | 第18-20页 |
| 1.1.2.3 人工非金属核酸酶 | 第20-22页 |
| 1.2 前人工作总结以及本文创新点 | 第22-25页 |
| 1.2.1 更换核酸亲和基团对PASP水解能力影响 | 第22页 |
| 1.2.2 环多胺修饰寡聚天冬氨酸三肽小分子核酸水解能力 | 第22-25页 |
| 第二章 实验部分 | 第25-84页 |
| 2.1 实验试剂 | 第25-26页 |
| 2.2 实验仪器和设备 | 第26-27页 |
| 2.3 寡聚天冬氨酸接枝双苯并咪唑的合成及其生物活性探究 | 第27-47页 |
| 2.3.1 寡聚天冬氨酸接枝双苯并咪唑的合成 | 第27-34页 |
| 2.3.1.1 γ-氨基丁酸-双苯并咪唑的合成 | 第27-29页 |
| 2.3.1.2 寡聚天冬氨酸接枝双苯并咪唑及其衍生物的合成 | 第29-31页 |
| 2.3.1.3 PASP-IDB接枝率DS的计算 | 第31-34页 |
| 2.3.2 寡聚天冬氨酸接枝双苯并咪唑的与核酸相互作用研究 | 第34-47页 |
| 2.3.2.1 贮存液的配制 | 第34页 |
| 2.3.2.2 MALDI-TOF质谱实验 | 第34-36页 |
| 2.3.2.3 核酸与试剂作用的实验通法 | 第36-37页 |
| 2.3.2.4 琼脂糖凝胶电泳条件 | 第37页 |
| 2.3.2.5 琼脂糖凝胶电泳分析 | 第37-38页 |
| 2.3.2.6 琼脂糖凝胶电泳切割活性分析 | 第38-45页 |
| 2.3.2.7 荧光光谱实验 | 第45页 |
| 2.3.2.8 荧光滴定实验分析 | 第45-46页 |
| 2.3.2.9 PASP-IDB切割机理的假设 | 第46-47页 |
| 2.4 PASP切割活性单元及其切割模式的探究 | 第47-72页 |
| 2.4.1 寡聚天冬氨酸-大环多胺共聚物衍生物的合成 | 第47-61页 |
| 2.4.1.2 Asp(cyclen)-Asp-Asp(All)-OH的合成 | 第50-54页 |
| 2.4.1.3 Asp(cyclen)-Asp(All)-Asp(All)-OH的合成 | 第54-59页 |
| 2.4.1.4 Boc-Asp(3Boccyclen)-Asp-Asp-OH和Asp(cyclen)-Asp-Asp的合成 | 第59-61页 |
| 2.4.2 寡聚天冬氨酸-大环多胺共聚物衍生物的生物活性表征 | 第61-72页 |
| 2.4.2.1 琼脂糖凝胶电泳分析 | 第61-72页 |
| 2.5 课题探索 | 第72-84页 |
| 2.5.1 基于氨基酸残基个数设计的课题探索 | 第72-76页 |
| 2.5.1.1 Asp(cyclen)-Asp-OH的合成 | 第72-74页 |
| 2.5.1.2 Asp(cyclen)-OH的合成 | 第74-76页 |
| 2.5.2 基于天冬氨酸三肽-大环多胺的课题探索 | 第76-81页 |
| 2.5.2.1 Asp(cyclen)-Asp(Obzl)-Asp-Obzl的合成 | 第77-81页 |
| 2.5.3 实验分析 | 第81-84页 |
| 2.5.3.1 全保护三肽纯化通法的探究 | 第81-83页 |
| 3.5.3.2 对电泳母液制作的探究 | 第83-84页 |
| 第三章 结论与展望 | 第84-87页 |
| 3.1 结论 | 第84-85页 |
| 3.2 展望 | 第85-87页 |
| 参考文献 | 第87-91页 |
| 附录 | 第91-100页 |
| 致谢 | 第100-101页 |
| 研究成果及发表的学术论文 | 第101-102页 |
| 作者及导师简介 | 第102-103页 |
| 附件 | 第103-104页 |
