| 目录 | 第1-5页 |
| 中文摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 前言 | 第7-11页 |
| 主要仪器设备和常用试剂的配制 | 第11-13页 |
| 英文缩写词 | 第13-14页 |
| 第一部分 Jlip与c-Jun的相互作用及对AP-1活性的调控 | 第14-28页 |
| 第一节 Jlip与c-Jun的相互作用-体内、体外实验 | 第14-23页 |
| 第二节 Jlip对AP-1活性的抑制作用及机制探讨 | 第23-28页 |
| 第二部分 Jlip以caspase-3依赖的方式调控AP-1活性 | 第28-56页 |
| 第一节 Jlip是Caspase-3的底物-体外、体内实验 | 第28-35页 |
| 第二节 Jlip分子内Caspase-3切点的确定 | 第35-38页 |
| 第三节 Jlip的切割与移位伴随AP-1活性的快速下降 | 第38-42页 |
| 第四节 Jlip切割的生物学意义-增效凋亡 | 第42-45页 |
| 前两部分讨论 | 第45-51页 |
| 前两部分参考文献 | 第51-56页 |
| 第三部分 Jlip通过激活ATM阻断CHX诱导的p53降解 | 第56-73页 |
| Jlip阻断CHX诱导的p53降解 | 第57页 |
| Jlip的过表达使p53 N末端Ser 15位的磷酸化水平升高 | 第57-58页 |
| Jlip通过激活ATM保护p53 | 第58-59页 |
| Jlip可以结合ATM | 第59页 |
| ATM可以在体外磷酸化Jlip | 第59-64页 |
| 第三部分 讨论 | 第64-67页 |
| 第三部分 参考文献 | 第67-73页 |
| 第四部分 Jlip的表达谱及酵母双杂交筛库 | 第73-81页 |
| 第一节 Jlip的组织与细胞表达谱 | 第73-79页 |
| 第二节 酵母双杂交筛选Jlip相互作用蛋白 | 第79-80页 |
| 第四部分 参考文献 | 第80-81页 |
| 总结 | 第81-83页 |
| 附录1: 引物序列、名称、用途 | 第83-89页 |
| 附录2: 综述 | 第89-104页 |
| c-Jun／AP-1活性调节研究进展 | 第89-97页 |
| 利用一种新的网上工具Scansite进行蛋白磷酸化预测 | 第97-103页 |
| 在读期间发表和投稿的文章、申请与承担的课题 | 第103-104页 |
| 致谢 | 第104页 |
