| 中文摘要 | 第1-7页 |
| 英文摘要 | 第7-9页 |
| 第一部分 CK2与MSK1相互作用及其磷酸化的研究 | 第9-64页 |
| 一.摘要 | 第9-10页 |
| 二.前言 | 第10-12页 |
| 三.材料和方法 | 第12-36页 |
| 四.实验结果 | 第36-55页 |
| 1.MSK1两种剪切本在HeLa细胞中的定位 | 第36-37页 |
| 2.用酵母双杂交的方法筛选与MSK1相互作用的蛋白 | 第37-38页 |
| 3.用体内体外实验验证MSK1与CK2的相互作用 | 第38-42页 |
| 4.MSK1是CK2的磷酸化底物 | 第42-47页 |
| 5.质谱分析CK2磷酸化MSK1-CTK的磷酸化位点 | 第47-55页 |
| 五.讨论 | 第55-59页 |
| 六.小节 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-64页 |
| 第二部分 NLK与SMAD4相互作用及其磷酸化的研究 | 第64-85页 |
| 一.摘要 | 第64-65页 |
| 二.前言 | 第65-67页 |
| 三.材料和方法 | 第67-69页 |
| 四.结果 | 第69-78页 |
| 1.用酵母双杂交的方法筛选与SMAD4相互作用的蛋白 | 第69-70页 |
| 2.NLK和SMAD4在HeLa细胞中的亚细胞共定位 | 第70-71页 |
| 3.用体内体外实验验证SMAD4与NLK的相互作用 | 第71-74页 |
| 4.NLK能够在体外特异性的磷酸化SMAD4 | 第74-77页 |
| 5.NLK过量表达降低细胞中SMAD4的蛋白量 | 第77-78页 |
| 五.讨论 | 第78-80页 |
| 六.小节 | 第80-81页 |
| 参考文献 | 第81-85页 |
| 论文总结 | 第85-87页 |
| 综述 | 第87-109页 |
| 博士期间发表的论文 | 第109页 |
| 获奖情况 | 第109-110页 |
| 致谢 | 第110-111页 |
