中文摘要 | 第4-7页 |
Abstract | 第7-10页 |
第1章 绪论 | 第16-60页 |
1.1 硒蛋白 | 第16-23页 |
1.1.1 硒蛋白的存在形式 | 第16-17页 |
1.1.2 硒蛋白的合成 | 第17-20页 |
1.1.3 硒蛋白的种类 | 第20-23页 |
1.1.4 硒蛋白与人类健康 | 第23页 |
1.2 谷氧还蛋白 | 第23-27页 |
1.2.1 Grx 的分类及结构 | 第23-24页 |
1.2.2 Grx 的作用机制 | 第24-26页 |
1.2.3 Grx 与人类健康 | 第26-27页 |
1.3 谷胱甘肽过氧化物酶的研究进展 | 第27-40页 |
1.3.1 GPx 的分类 | 第29-32页 |
1.3.2 GPx 的结构 | 第32-35页 |
1.3.3 GPx 的催化机制 | 第35-38页 |
1.3.4 GPx 的模拟 | 第38-40页 |
1.4 重组硒蛋白真核表达系统 | 第40-43页 |
1.4.1 真核表达系统的优势 | 第40-41页 |
1.4.2 真核表达载体的选择 | 第41页 |
1.4.3 真核转染细胞系的选择 | 第41-42页 |
1.4.4 重组硒蛋白的真核表达 | 第42-43页 |
参考文献 | 第43-60页 |
第2章 重组人 Grx1 在真核细胞中的表达及活力研究 | 第60-78页 |
2.1 序言 | 第60-61页 |
2.2 实验部分 | 第61-71页 |
2.2.1 实验材料 | 第61-62页 |
2.2.2 溶液配制 | 第62-64页 |
2.2.3 实验方法 | 第64-71页 |
2.3 实验结果 | 第71-73页 |
2.3.1 HGrx1 基因片段的获取与扩增 | 第71页 |
2.3.2 PSecTag2A-hGrx1 重组质粒的构建 | 第71-72页 |
2.3.3 重组 hGrx1 的表达 | 第72-73页 |
2.3.4 重组 hGrx1 的 Grx 活力与 GPx 活力测定 | 第73页 |
2.4 讨论 | 第73-75页 |
2.5 小结 | 第75-76页 |
参考文献 | 第76-78页 |
第3章 人 Grx1 模拟 GPx 在真核细胞中的表达及活力研究 | 第78-94页 |
3.1 序言 | 第78-80页 |
3.2 实验部分 | 第80-86页 |
3.2.1 实验材料 | 第80页 |
3.2.2 溶液配制 | 第80-81页 |
3.2.3 实验方法 | 第81-86页 |
3.3 实验结果 | 第86-89页 |
3.3.1 Grx1-T22 基因片段的获取与扩增 | 第86页 |
3.3.2 PSelExpress1-Leader-hGrx1-T22 重组质粒的构建 | 第86-88页 |
3.3.3 重组 hGrx1-T22 蛋白的真核表达与纯化 | 第88页 |
3.3.4 重组蛋白 Grx1-T22 的 GPx 活力的测定结果 | 第88-89页 |
3.3.5 Seleno-Grx1 结构模拟结果 | 第89页 |
3.4 讨论 | 第89-92页 |
3.5 小结 | 第92-93页 |
参考文献 | 第93-94页 |
第4章 重组人 GPx4 在真核细胞中的表达及活力研究 | 第94-110页 |
4.1 序言 | 第94页 |
4.2 实验部分 | 第94-100页 |
4.2.1 实验材料 | 第94-95页 |
4.2.2 溶液配制 | 第95-96页 |
4.2.3 实验方法 | 第96-100页 |
4.3 实验结果 | 第100-105页 |
4.3.1 PSelExpress1-Leader 载体的定点突变 | 第100页 |
4.3.2 HGPx4 基因的 DNA 片段调取与扩增 | 第100-101页 |
4.3.3 PSelExpress1-Leader-T-hGPx4 重组质粒的构建 | 第101-102页 |
4.3.4 重组 hGPx4 的真核表达 | 第102-103页 |
4.3.5 重组 hGPx4 的活力测定 | 第103-104页 |
4.3.6 重组 hGPx4 的酶促反应动力学测定 | 第104-105页 |
4.4 讨论 | 第105-106页 |
4.5 小结 | 第106-108页 |
参考文献 | 第108-110页 |
创新点 | 第110-112页 |
致谢 | 第112页 |