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几种蛋白结构和功能的研究

摘要第4-6页
Abstract第6-8页
第1章 绪论第12-17页
第2章 理论基础和计算方法第17-29页
    §2.1 Born-Oppenheimer 近似第17-18页
    §2.2 力场第18-19页
        §2.2.1 力场的组成和参数化第18-19页
        §2.2.2 力场的能量表示形式第19页
        §2.2.3 常用力场第19页
    §2.3 分子力学第19-22页
        §2.3.1 优化的概念第20页
        §2.3.2 优化算法第20-21页
        §2.2.3 优化时的注意事项第21-22页
    §2.4 分子动力学模拟第22-27页
        §2.4.1 分子动力学模拟的基本原理第22-23页
        §2.4.2 积分算法第23-24页
        §2.4.3 长程相互作用第24-26页
        §2.4.4 边界条件第26页
        §2.4.5 提高效率的方法第26-27页
        §2.4.6 分子动力学的计算流程第27页
    §2.5 本质动力学第27页
    §2.6 ATD 模拟第27-29页
第3章 分子动力学模拟 tteRBP 和 ecRBP 的热力学稳定性第29-60页
    §3.1 引言第29-30页
    §3.2 模型和理论方法第30-32页
        §3.2.1 模拟系统第30页
        §3.2.2 分子动力学模拟第30页
        §3.2.3 本质动力学分析第30-32页
    §3.3 结果和讨论第32-55页
        §3.3.1 模拟系统的平衡和全体结构的稳定性第32-34页
        §3.3.2 结构变化的分析第34-37页
        §3.3.3 柔性变化的分析第37-41页
        §3.3.4 本质动力学分析第41-55页
    §3.4. 结论第55-60页
第4章 分子动力学模拟研究点突变(108Met→108Leu)对树胶醛糖结合蛋白与配体作用的影响第60-71页
    §4.1. 引言第60-61页
    §4.2. 计算方法第61-64页
    §4.3. 结果与讨论第64-70页
        §4.3.1. 动力学体系的平衡第64页
        §4.3.2. 蛋白结构变化的分析第64-65页
        §4.3.4 蛋白和配体间相互作用第65-67页
        §4.3.5 突变前后 108 号残基与蛋白和配体间相互作用的变化第67-68页
        §4.3.6 本质动力学分析第68-70页
    §4.4 结论第70-71页
第5章 分子动力学模拟研究色氨酸抑制蛋白和其突变体的长程相互作用第71-88页
    §5.1 引言第71-72页
    §5.2 材料和方法第72-75页
        §5.2.1 分子动力学模拟第72页
        §5.2.2 本质动力学分析第72-75页
        §5.2.3 各向异性热扩散动力学模拟第75页
    §5.3 结果与讨论第75-83页
        §5.3.1 模拟平衡和结构变化第75-77页
        §5.3.2 柔性分析第77-78页
        §5.3.3 本质动力学分析第78页
        §5.3.4 信号传递第78-83页
    §5.4 结论第83-88页
参考文献第88-100页
攻读学位期间发表论文第100-101页
致谢第101页

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