| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 第1章 绪论 | 第12-17页 |
| 第2章 理论基础和计算方法 | 第17-29页 |
| §2.1 Born-Oppenheimer 近似 | 第17-18页 |
| §2.2 力场 | 第18-19页 |
| §2.2.1 力场的组成和参数化 | 第18-19页 |
| §2.2.2 力场的能量表示形式 | 第19页 |
| §2.2.3 常用力场 | 第19页 |
| §2.3 分子力学 | 第19-22页 |
| §2.3.1 优化的概念 | 第20页 |
| §2.3.2 优化算法 | 第20-21页 |
| §2.2.3 优化时的注意事项 | 第21-22页 |
| §2.4 分子动力学模拟 | 第22-27页 |
| §2.4.1 分子动力学模拟的基本原理 | 第22-23页 |
| §2.4.2 积分算法 | 第23-24页 |
| §2.4.3 长程相互作用 | 第24-26页 |
| §2.4.4 边界条件 | 第26页 |
| §2.4.5 提高效率的方法 | 第26-27页 |
| §2.4.6 分子动力学的计算流程 | 第27页 |
| §2.5 本质动力学 | 第27页 |
| §2.6 ATD 模拟 | 第27-29页 |
| 第3章 分子动力学模拟 tteRBP 和 ecRBP 的热力学稳定性 | 第29-60页 |
| §3.1 引言 | 第29-30页 |
| §3.2 模型和理论方法 | 第30-32页 |
| §3.2.1 模拟系统 | 第30页 |
| §3.2.2 分子动力学模拟 | 第30页 |
| §3.2.3 本质动力学分析 | 第30-32页 |
| §3.3 结果和讨论 | 第32-55页 |
| §3.3.1 模拟系统的平衡和全体结构的稳定性 | 第32-34页 |
| §3.3.2 结构变化的分析 | 第34-37页 |
| §3.3.3 柔性变化的分析 | 第37-41页 |
| §3.3.4 本质动力学分析 | 第41-55页 |
| §3.4. 结论 | 第55-60页 |
| 第4章 分子动力学模拟研究点突变(108Met→108Leu)对树胶醛糖结合蛋白与配体作用的影响 | 第60-71页 |
| §4.1. 引言 | 第60-61页 |
| §4.2. 计算方法 | 第61-64页 |
| §4.3. 结果与讨论 | 第64-70页 |
| §4.3.1. 动力学体系的平衡 | 第64页 |
| §4.3.2. 蛋白结构变化的分析 | 第64-65页 |
| §4.3.4 蛋白和配体间相互作用 | 第65-67页 |
| §4.3.5 突变前后 108 号残基与蛋白和配体间相互作用的变化 | 第67-68页 |
| §4.3.6 本质动力学分析 | 第68-70页 |
| §4.4 结论 | 第70-71页 |
| 第5章 分子动力学模拟研究色氨酸抑制蛋白和其突变体的长程相互作用 | 第71-88页 |
| §5.1 引言 | 第71-72页 |
| §5.2 材料和方法 | 第72-75页 |
| §5.2.1 分子动力学模拟 | 第72页 |
| §5.2.2 本质动力学分析 | 第72-75页 |
| §5.2.3 各向异性热扩散动力学模拟 | 第75页 |
| §5.3 结果与讨论 | 第75-83页 |
| §5.3.1 模拟平衡和结构变化 | 第75-77页 |
| §5.3.2 柔性分析 | 第77-78页 |
| §5.3.3 本质动力学分析 | 第78页 |
| §5.3.4 信号传递 | 第78-83页 |
| §5.4 结论 | 第83-88页 |
| 参考文献 | 第88-100页 |
| 攻读学位期间发表论文 | 第100-101页 |
| 致谢 | 第101页 |
