| 中文摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-8页 |
| ABBREVIATIONS | 第12-14页 |
| 第一章 文献综述 | 第14-40页 |
| 1.1 拟南芥花发育过程 | 第14-17页 |
| 1.2 拟南芥花发育的分子遗传机制 | 第17-30页 |
| 1.2.1 "ABC"模型概述及其发展 | 第17-18页 |
| 1.2.2 花序分生组织建立的分子机制研究进展 | 第18-20页 |
| 1.2.3 花分生组织建立的分子机制研究进展 | 第20页 |
| 1.2.4 萼片发育的分子机制研究进展 | 第20-22页 |
| 1.2.5 花瓣发育的分子机制研究进展 | 第22-25页 |
| 1.2.6 雄蕊发育的分子机制研究进展 | 第25-28页 |
| 1.2.7 雌蕊发育的分子机制研究进展 | 第28-30页 |
| 1.3 Armadillo蛋白的研究进展 | 第30-37页 |
| 1.3.1 ARM蛋白概述 | 第31页 |
| 1.3.2 动物中ARM蛋白的研究进展 | 第31-34页 |
| 1.3.3 植物中ARM蛋白的研究进展 | 第34-37页 |
| 1.4 立项依据和研究意义 | 第37-40页 |
| 第二章 实验材料和方法 | 第40-70页 |
| 2.1 实验材料 | 第40-42页 |
| 2.1.1 植物材料 | 第40页 |
| 2.1.2 菌株 | 第40页 |
| 2.1.3 质粒载体 | 第40页 |
| 2.1.4 常用试剂 | 第40-42页 |
| 2.2 实验仪器 | 第42-43页 |
| 2.3 培养基及试剂的配方 | 第43-50页 |
| 2.3.1 培养基的配方 | 第43-45页 |
| 2.3.2 常用试剂的配方 | 第45-50页 |
| 2.4 实验方法 | 第50-70页 |
| 2.4.1 植物材料的种植与管理 | 第50页 |
| 2.4.2 植物基因组DNA的提取 | 第50页 |
| 2.4.3 拟南芥组织材料RNA的提取 | 第50-51页 |
| 2.4.4 目的基因的克隆 | 第51-52页 |
| 2.4.5 回收目的片段DNA | 第52页 |
| 2.4.6 DNA片段连接 | 第52页 |
| 2.4.7 大肠杆菌感受态细胞制备 | 第52-53页 |
| 2.4.8 热激法转化大肠杆菌感受态细胞 | 第53页 |
| 2.4.9 质粒小量提取 | 第53-54页 |
| 2.4.10 质粒大量提取纯化 | 第54页 |
| 2.4.11 重组质粒的鉴定 | 第54-55页 |
| 2.4.12 农杆菌感受态细胞的制备 | 第55页 |
| 2.4.13 电击法转化农杆菌 | 第55-56页 |
| 2.4.14 农杆菌介导的拟南芥转化 | 第56页 |
| 2.4.15 胚胎透明 | 第56页 |
| 2.4.16 扫描电镜观察拟南芥花序分生组织 | 第56-57页 |
| 2.4.17 RNA-Seq样品制备及分析 | 第57-60页 |
| 2.4.18 酵母感受态细胞制备及转化 | 第60-61页 |
| 2.4.19 酵母梯度滴斑 | 第61页 |
| 2.4.20 串联亲和纯化 | 第61-62页 |
| 2.4.21 蛋白浓度的测定 | 第62页 |
| 2.4.22 SDS-PAGE及考马斯亮蓝染色 | 第62页 |
| 2.4.23 蛋白质免疫印迹实验 | 第62-63页 |
| 2.4.24 GST标签融合蛋白的纯化 | 第63页 |
| 2.4.25 His标签融合蛋白的纯化 | 第63-64页 |
| 2.4.26 MBP标签融合蛋白的纯化 | 第64页 |
| 2.4.27 Pull-Down实验 | 第64-65页 |
| 2.4.28 Native Gel电泳 | 第65页 |
| 2.4.29 双分子荧光互补实验 | 第65页 |
| 2.4.30 荧光素酶互补成像实验 | 第65-66页 |
| 2.4.31 农杆菌注射法转化烟草叶片 | 第66页 |
| 2.4.32 原生质体的制备与转化 | 第66-67页 |
| 2.4.33 免疫共沉淀实验 | 第67-68页 |
| 2.4.34 CRISPR/Cas9技术敲除基因 | 第68-69页 |
| 2.4.35 Cell free蛋白降解实验 | 第69-70页 |
| 第三章 实验结果 | 第70-118页 |
| 引言 | 第70-72页 |
| 3.1 zix突变体的遗传及表型分析 | 第72-76页 |
| 3.1.1 zix突变体的遗传分析 | 第72-73页 |
| 3.1.2 zix突变体的表型分析 | 第73-76页 |
| 3.2 ZIX基因特征分析 | 第76-78页 |
| 3.3 ZIX在其他营养组织中的功能 | 第78-95页 |
| 3.3.1 胚胎拯救植株的筛选与鉴定 | 第78-80页 |
| 3.3.2 胚胎拯救植株表型观察 | 第80-95页 |
| 3.4 ZIX蛋白功能探究 | 第95-105页 |
| 3.4.1 ZIX蛋白是ARM蛋白 | 第95页 |
| 3.4.2 ZIX蛋白具有转录激活活性 | 第95-96页 |
| 3.4.3 ZIX能够形成同源聚合体 | 第96-100页 |
| 3.4.4 ZIX互作蛋白的筛选 | 第100-101页 |
| 3.4.5 ZIX与SAP相互作用 | 第101-105页 |
| 3.5 SAP编码一个包含WD40结构的F-box蛋白 | 第105-113页 |
| 3.5.1 SAP在角果中高表达,其编码的蛋白定位于细胞核内 | 第106-108页 |
| 3.5.2 sap突变体的鉴定及表型观察 | 第108-109页 |
| 3.5.3 cas9-sap突变体表型观察 | 第109-113页 |
| 3.6 ZIX蛋白与SAP蛋白可能互作机制 | 第113-118页 |
| 3.6.1 ZIX蛋白不稳定 | 第113-114页 |
| 3.6.2 ZIX蛋白的降解需要SAP参与 | 第114-116页 |
| 3.6.3 ZIX基因及蛋白在SAP突变体中的变化 | 第116-118页 |
| 第四章 总结、讨论和展望 | 第118-126页 |
| 4.1 总结与结论 | 第118-119页 |
| 4.2 讨论 | 第119-123页 |
| 4.2.1 ZIX基因参与拟南芥胚胎和花器官发育 | 第119页 |
| 4.2.2 ZIX基因影响多个基因的表达 | 第119-120页 |
| 4.2.3 ZIX基因与SAP在发育中的关系 | 第120-121页 |
| 4.2.4 ZIX蛋白可能经26S蛋白酶体途径降解 | 第121-123页 |
| 4.2.5 ZIX蛋白与动物中WNT信号通路的关系? | 第123页 |
| 4.3 展望 | 第123-126页 |
| 参考文献 | 第126-152页 |
| 附录: 附图一和二 | 第152-153页 |
| 附录: 附图三和四 | 第153-154页 |
| 附录: 附图五和六 | 第154-155页 |
| 附录: 附图七 | 第155-156页 |
| 附录: 附表1-引物列表 | 第156-160页 |
| 致谢 | 第160-162页 |
| 作者简介 | 第162页 |
