碳纳米管共固定α-淀粉酶和糖化酶的研究
| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-14页 |
| 第一章 绪论 | 第14-30页 |
| ·酶概述 | 第14-17页 |
| ·酶简介 | 第14页 |
| ·酶的特性 | 第14-15页 |
| ·酶的分类 | 第15页 |
| ·酶的应用 | 第15-17页 |
| ·固定化酶 | 第17-20页 |
| ·固定化酶介绍 | 第17页 |
| ·酶的固定方法 | 第17-19页 |
| ·固定化酶的优势 | 第19-20页 |
| ·α-淀粉酶和糖化酶研究进展 | 第20-25页 |
| ·α-淀粉酶的研究 | 第20-22页 |
| ·糖化酶的研究 | 第22-24页 |
| ·α-淀粉酶和糖化酶的共固定 | 第24-25页 |
| ·碳纳米管(CNT)概述 | 第25-28页 |
| ·CNT 简介 | 第25-26页 |
| ·CNT 的性能 | 第26-27页 |
| ·CNT 的功能化 | 第27-28页 |
| ·主要内容及意义 | 第28-30页 |
| 第二章 α-淀粉酶和糖化酶的性质 | 第30-38页 |
| ·前言 | 第30页 |
| ·材料与实验方法 | 第30-33页 |
| ·材料 | 第30页 |
| ·实验仪器 | 第30-31页 |
| ·试剂 | 第31页 |
| ·方法 | 第31-33页 |
| ·结果与讨论 | 第33-37页 |
| ·蛋白标准曲线 | 第33-34页 |
| ·α-淀粉酶和糖化酶的最适温度 | 第34页 |
| ·α-淀粉酶和糖化酶的最适 pH | 第34-35页 |
| ·α-淀粉酶和糖化酶共同作用的温度选择 | 第35-36页 |
| ·α-淀粉酶和糖化酶共同作用的 pH 选择 | 第36页 |
| ·α-淀粉酶和糖化酶的协同作用 | 第36-37页 |
| ·本章小结 | 第37-38页 |
| 第三章 α-淀粉酶与糖化酶的共固定及其表征 | 第38-58页 |
| ·前言 | 第38页 |
| ·实验材料及仪器 | 第38-39页 |
| ·实验材料 | 第38-39页 |
| ·实验仪器 | 第39页 |
| ·实验试剂 | 第39页 |
| ·实验方法 | 第39-43页 |
| ·酶的固定化 | 第39-41页 |
| ·固定化酶的表征 | 第41-43页 |
| ·酶的固定化结果与讨论 | 第43-48页 |
| ·单酶固定 | 第43-45页 |
| ·双酶共固定化的条件 | 第45-48页 |
| ·固定化酶的表征结果与讨论 | 第48-57页 |
| ·紫外-可见光谱(UV-vis)分析 | 第48-49页 |
| ·红外光谱(FT-IR)分析 | 第49-50页 |
| ·圆二色光谱(CD)分析 | 第50-52页 |
| ·透射电镜(TEM)分析 | 第52-53页 |
| ·X-射线光电子能谱(XPS)分析 | 第53-56页 |
| ·拉曼光谱(Raman)分析 | 第56-57页 |
| ·本章小结 | 第57-58页 |
| 第四章 共固定化酶的性质 | 第58-70页 |
| ·前言 | 第58页 |
| ·实验材料与方法 | 第58-59页 |
| ·实验材料 | 第58页 |
| ·实验仪器 | 第58-59页 |
| ·液相分析方法 | 第59页 |
| ·结果与讨论 | 第59-69页 |
| ·共固定化酶的最适温度 | 第59-60页 |
| ·共固定化酶的最适 pH | 第60-61页 |
| ·共固定化酶的热稳定性 | 第61-62页 |
| ·共固定化酶的 pH 稳定性 | 第62页 |
| ·共固定化酶与游离酶的催化速率对比 | 第62-63页 |
| ·用液相检测酶的催化产物 | 第63-69页 |
| ·本章小结 | 第69-70页 |
| 第五章 结论与展望 | 第70-72页 |
| ·结论 | 第70-71页 |
| ·展望 | 第71-72页 |
| 参考文献 | 第72-76页 |
| 致谢 | 第76-78页 |
| 发表及接受的学术论文 | 第78-80页 |
| 作者和导师简介 | 第80-81页 |
| 硕士研究生学位论文答辩委员会决议书 | 第81-82页 |
