| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-7页 |
| 第一章 绪论 | 第7-15页 |
| ·HMG-CoA 还原酶抑制剂 | 第7-9页 |
| ·概论 | 第7页 |
| ·HMG-CoA 还原酶抑制剂的作用机理 | 第7-8页 |
| ·Amycolatopsis sp.ST2710 转化洛伐他汀为无锡他汀 | 第8-9页 |
| ·蛋白质组学和双向电泳 | 第9-10页 |
| ·蛋白质组学 | 第9页 |
| ·双向凝胶电泳和生物质谱技术 | 第9-10页 |
| ·细胞色素P450 研究进展 | 第10-11页 |
| ·P450 酶系简介 | 第10页 |
| ·P450 催化的羟基化反应循环机制 | 第10-11页 |
| ·P450 酶系研究进展 | 第11页 |
| ·细胞固定化技术 | 第11-13页 |
| ·概论 | 第11-12页 |
| ·细胞固定化的方法以及应用 | 第12-13页 |
| ·立题背景及主要研究内容 | 第13-15页 |
| ·立题背景 | 第13页 |
| ·主要研究内容 | 第13-15页 |
| 第二章 材料与方法 | 第15-19页 |
| ·材料 | 第15-16页 |
| ·菌株 | 第15页 |
| ·培养基 | 第15页 |
| ·主要试剂 | 第15-16页 |
| ·实验仪器 | 第16页 |
| ·方法 | 第16-19页 |
| ·分析方法 | 第16页 |
| ·底物配制 | 第16页 |
| ·培养方法 | 第16-17页 |
| ·蛋白质组学研究实验方法 | 第17-18页 |
| ·羟基化酶催化特性研究方法 | 第18-19页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第19-39页 |
| ·底物诱导前后Amycolatopsis sp.ST2710 蛋白质组学的初步研究 | 第19-24页 |
| ·羟基化酶为诱导酶的验证 | 第19页 |
| ·蛋白质组学条件优化 | 第19-21页 |
| ·蛋白差异的比较 | 第21-22页 |
| ·部分差异蛋白的MALDI-TOF-MS 鉴定 | 第22-24页 |
| ·Amycolatopsis sp.ST2710 全细胞提取液羟基化酶催化特性研究 | 第24-28页 |
| ·羟基化酶的适宜pH 以及pH 稳定性 | 第24-25页 |
| ·羟基化酶的适宜温度以及温度稳定性 | 第25页 |
| ·不同电子供体对羟基化酶的影响 | 第25-26页 |
| ·不同金属离子对羟基化酶的影响 | 第26-27页 |
| ·不同底物浓度对羟基化反应速率的影响 | 第27-28页 |
| ·细胞色素c 对羟基化酶的影响 | 第28页 |
| ·固定化Amycolatopsis sp.ST2710 羟基化、转位-分段转化无锡他汀 | 第28-39页 |
| ·固定化条件对机械强度及分段转化无锡他汀转化率的影响 | 第29-32页 |
| ·响应面法实验设计优化细胞固定化条件 | 第32-35页 |
| ·固定化细胞分段转化无锡他汀工艺优化 | 第35-37页 |
| ·固定化细胞连续转化无锡他汀 | 第37-39页 |
| 主要结论与展望 | 第39-41页 |
| 主要结论 | 第39页 |
| 展望 | 第39-41页 |
| 致谢 | 第41-43页 |
| 参考文献 | 第43-47页 |
| 附录：作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第47页 |
