| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第1章 序言 | 第11-18页 |
| 1.1 酯酶的作用 | 第11-12页 |
| 1.2 植物酯酶的研究状况 | 第12-13页 |
| 1.2.1 植物酯酶的来源 | 第12-13页 |
| 1.2.2 植物酯酶的检测方法 | 第13页 |
| 1.3 固定化酶的研究进展 | 第13-16页 |
| 1.4 本文的研究内容 | 第16-18页 |
| 第2章 小麦酯酶的提取纯化及动力学性质的研究 | 第18-30页 |
| 2.1 前言 | 第18页 |
| 2.2 实验部分 | 第18-22页 |
| 2.2.1 仪器与试剂 | 第18-19页 |
| 2.2.2 试剂的配制 | 第19页 |
| 2.2.3 小麦酯酶的提取 | 第19-20页 |
| 2.2.4 酶活力的测定 | 第20页 |
| 2.2.5 提取小麦酯酶时硫酸铵饱和度的确定 | 第20-21页 |
| 2.2.6 测定小麦酯酶活力最佳条件的确定 | 第21页 |
| 2.2.7 小麦酯酶的动力学性质的测定 | 第21-22页 |
| 2.3 实验结果及讨论 | 第22-29页 |
| 2.3.1 提取小麦酯酶时硫酸铵饱和度的确定 | 第22-23页 |
| 2.3.2 测定小麦酯酶的最佳条件 | 第23-26页 |
| 2.3.3 小麦酯酶的动力学性质的确定 | 第26-29页 |
| 2.4 结论 | 第29-30页 |
| 第3章 双油相悬浮聚合法制备GMA-AM-EGDMA聚合物载体及固定化酶动力学性质的研究 | 第30-44页 |
| 3.1 前言 | 第30页 |
| 3.2 实验部分 | 第30-34页 |
| 3.2.1 仪器与试剂 | 第30-31页 |
| 3.2.2 试剂的配制 | 第31-32页 |
| 3.2.3 GMA-AM-EGDMA 载体的制备 | 第32页 |
| 3.2.4 固定化酶的制备 | 第32页 |
| 3.2.5 酶活力的测定 | 第32-33页 |
| 3.2.6 固定化酶条件的确定 | 第33页 |
| 3.2.7 固定化酶性质的测定 | 第33-34页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第34-43页 |
| 3.3.1 聚合物 GMA-AM-EGDMA 载体的制备与表征 | 第34-36页 |
| 3.3.2 小麦酯酶的固定化条件的确定 | 第36-39页 |
| 3.3.3 固定化酶的性质 | 第39-43页 |
| 3.4 结论 | 第43-44页 |
| 第4章 固液双致孔法制备聚合物 GMA-AM-EGDMA 载体及固定化酶动力学性质的研究 | 第44-55页 |
| 4.1 前言 | 第44页 |
| 4.2 实验部分 | 第44-47页 |
| 4.2.1 仪器与试剂 | 第44-45页 |
| 4.2.2 试剂的配制 | 第45-46页 |
| 4.2.3 载体的制备 | 第46页 |
| 4.2.4 固定化酶的制备 | 第46页 |
| 4.2.5 酶活力的测定 | 第46页 |
| 4.2.6 纳米 CaCO3的用量 | 第46页 |
| 4.2.7 固定化酶性质的测定 | 第46-47页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第47-53页 |
| 4.3.1 聚 GMA-AM-EGDMA 载体的表征 | 第47-48页 |
| 4.3.2 纳米 CaCO3的用量 | 第48-49页 |
| 4.3.3 固定化酶的性质 | 第49-53页 |
| 4.4 结论 | 第53-55页 |
| 结论 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-61页 |
| 致谢 | 第61-62页 |
| 攻读学位期间取得的科研成果 | 第62页 |
