| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-14页 |
| 主要符号对照表 | 第14-15页 |
| 第一章 绪论 | 第15-38页 |
| ·生物活性多肽研究现状 | 第15-20页 |
| ·生物活性多肽 | 第15页 |
| ·生物活性多肽的功能特性及其应用 | 第15-17页 |
| ·生物活性多肽的制备方法 | 第17-20页 |
| ·血管紧张素转移酶 ACE 研究现状 | 第20-24页 |
| ·血管紧张素转移酶 ACE 及其体内功效 | 第20-21页 |
| ·人体内 ACE 的组成及结构 | 第21-22页 |
| ·ACE 的底物及催化机理 | 第22-23页 |
| ·ACE 抑制剂 | 第23-24页 |
| ·ACE 抑制多肽 | 第24-33页 |
| ·ACE 抑制多肽的种类及来源 | 第25-27页 |
| ·ACE 抑制多肽的评价方法 | 第27-28页 |
| ·ACE 抑制多肽的稳定性研究 | 第28-29页 |
| ·ACE 抑制多肽的构效关系研究 | 第29-31页 |
| ·ACE 竞争性与非竞争性抑制多肽结构比较 | 第31-33页 |
| ·计算机分子模拟及其在蛋白质研究中的应用 | 第33-34页 |
| ·计算机分子模拟概况 | 第33-34页 |
| ·计算机分子模拟在蛋白质研究中的应用 | 第34页 |
| ·本论文的主要研究内容与意义 | 第34-38页 |
| ·研究背景 | 第34-35页 |
| ·主要研究内容 | 第35-36页 |
| ·研究意义 | 第36-38页 |
| 第二章 酶法提取并酶解酵母蛋白制备多肽混合液的研究 | 第38-53页 |
| ·引言 | 第38页 |
| ·实验仪器与材料 | 第38-39页 |
| ·实验材料 | 第38页 |
| ·主要试剂 | 第38-39页 |
| ·主要仪器 | 第39页 |
| ·实验方法 | 第39-46页 |
| ·酵母蛋白质含量测定 | 第39-41页 |
| ·酵母蛋白质的提取与酶解 | 第41-43页 |
| ·蛋白质水解度测定 | 第43页 |
| ·酵母水解液中多糖类物质含量测定 | 第43-44页 |
| ·酵母水解液核酸类物质含量测定 | 第44-46页 |
| ·酵母蛋白水解液的粗分离 | 第46页 |
| ·结果与讨论 | 第46-51页 |
| ·酵母蛋白质提取方法确定 | 第46-47页 |
| ·酵母水解酶酶解法提取酵母蛋白质条件优化 | 第47-51页 |
| ·酵母蛋白水解液水解度测定 | 第51页 |
| ·酵母蛋白水解液的粗分离 | 第51页 |
| ·本章小结 | 第51-53页 |
| 第三章 ACE 抑制多肽分离纯化及结构、性能的鉴定 | 第53-73页 |
| ·引言 | 第53-54页 |
| ·实验仪器与材料 | 第54-55页 |
| ·实验材料 | 第54页 |
| ·主要试剂 | 第54页 |
| ·主要仪器 | 第54-55页 |
| ·实验方法 | 第55-60页 |
| ·溶液的配制 | 第55页 |
| ·酵母多肽混合液超滤分级分离 | 第55页 |
| ·酵母多肽类物质的 ACE 抑制效果分析 | 第55-58页 |
| ·超滤分级分离所得 ACE 抑制多肽的 FPLC 纯化 | 第58-59页 |
| ·ACE 抑制多肽纯度及结构鉴定 | 第59-60页 |
| ·结果与讨论 | 第60-71页 |
| ·酵母多肽超滤分级分离 | 第60-61页 |
| ·酵母多肽 MebS4 的 FPLC 层析分离 | 第61-69页 |
| ·酵母多肽 M1 纯度及结构鉴定 | 第69页 |
| ·AP1 来源分析 | 第69-70页 |
| ·AP1 的结构特点 | 第70-71页 |
| ·本章小结 | 第71-73页 |
| 第四章 AP1 的稳定性研究 | 第73-84页 |
| ·引言 | 第73页 |
| ·实验仪器与材料 | 第73-74页 |
| ·实验材料 | 第73-74页 |
| ·主要试剂 | 第74页 |
| ·主要仪器 | 第74页 |
| ·实验方法 | 第74-78页 |
| ·AP1 的化学合成 | 第74-75页 |
| ·RP-HPLC 法测定 ACE 抑制六肽 AP1 | 第75-76页 |
| ·ACE 抑制六肽 AP1 热稳定性研究 | 第76-77页 |
| ·ACE 抑制六肽抗消化性能研究 | 第77页 |
| ·ACE 抑制六肽 AP1 的 ACE 抑制活性测定 | 第77-78页 |
| ·结果与讨论 | 第78-83页 |
| ·ACE 抑制六肽 AP1 理化性质 | 第78页 |
| ·RP-HPLC 检测 AP1 的方法 | 第78-80页 |
| ·ACE 抑制六肽热稳定性研究 | 第80页 |
| ·AP1 的抗消化性能研究 | 第80-82页 |
| ·AP1 的 ACE 抑制活性的稳定性 | 第82-83页 |
| ·本章小结 | 第83-84页 |
| 第五章 AP1 抑制 ACE 类型研究 | 第84-96页 |
| ·引言 | 第84-85页 |
| ·实验仪器与材料 | 第85-86页 |
| ·实验材料 | 第85页 |
| ·主要试剂 | 第85页 |
| ·主要仪器 | 第85-86页 |
| ·实验方法 | 第86-90页 |
| ·ACE 抑制动力学研究 | 第86-89页 |
| ·等温滴定量热（ITC）实验 | 第89页 |
| ·抑制剂对 ACE 抑制活性的测定 | 第89-90页 |
| ·结果与讨论 | 第90-95页 |
| ·酶抑制动力学的研究结果 | 第90-94页 |
| ·AP1 抑制 ACE 的 ITC 实验 | 第94-95页 |
| ·本章小结 | 第95-96页 |
| 第六章 AP1 抑制 ACE 的作用机理研究及其模型的研究 | 第96-111页 |
| ·引言 | 第96页 |
| ·实验仪器与材料 | 第96-97页 |
| ·实验材料 | 第96页 |
| ·主要试剂 | 第96-97页 |
| ·主要仪器 | 第97页 |
| ·实验方法 | 第97-99页 |
| ·ACE 与 Ligands 分子对接理论及方法 | 第97-98页 |
| ·对接结果及相互作用力分析 | 第98页 |
| ·ACE 抑制多肽的 ACE 抑制活性测定 | 第98页 |
| ·AP6 抑制动力学研究 | 第98-99页 |
| ·结果与讨论 | 第99-109页 |
| ·抑制多肽 AP1 与 ACE 的分子对接模型 | 第99-100页 |
| ·HHL 与 ACE 分子对接 | 第100-102页 |
| ·分子对接模型的叠加与抑制类型分析 | 第102-104页 |
| ·AP1 中氨基酸残基的功能 | 第104-109页 |
| ·AP1 抑制 ACE 活性的非竞争性抑制模型 | 第109页 |
| ·本章小结 | 第109-111页 |
| 结论与展望 | 第111-114页 |
| 参考文献 | 第114-128页 |
| 附图 1 固相合成 AP1 HPLC 检测图谱 | 第128-129页 |
| 附图 2：固相合成 AP1 ESI-MASS 检测图谱 | 第129-130页 |
| 攻读博士/硕士学位期间取得的研究成果 | 第130-131页 |
| 致谢 | 第131-132页 |
| 附件 | 第132页 |
