| 摘要 | 第10-12页 |
| Abstract | 第12-13页 |
| 缩略词 | 第14-16页 |
| 第一章 文献综述 | 第16-29页 |
| 1.1 鱼类免疫器官和组织 | 第16页 |
| 1.2 鱼类的先天性免疫(Innate immune response) 7 | 第16-17页 |
| 1.3 模式识别受体 | 第17-21页 |
| 1.3.1 TLRs | 第18-20页 |
| 1.3.2 NLRs | 第20-21页 |
| 1.3.3 RLRs | 第21页 |
| 1.4 C型凝集素 | 第21-27页 |
| 1.4.1 C型凝集素定义 | 第21-22页 |
| 1.4.2 CTLD的空间结构 | 第22-23页 |
| 1.4.3 C型凝集素的分类 | 第23-24页 |
| 1.4.4 C型凝集素的功能 | 第24-25页 |
| 1.4.5 鱼类C型凝集素研究进展 | 第25-27页 |
| 1.5 研究的目的及意义 | 第27-29页 |
| 第二章 松江鲈C型凝集素(TfCD209)的功能研究 | 第29-55页 |
| 2.1 实验材料 | 第30-32页 |
| 2.1.1 实验动物 | 第30页 |
| 2.1.2 实验所用菌株和载体 | 第30页 |
| 2.1.3 实验所用引物 | 第30-31页 |
| 2.1.4 实验仪器和试剂 | 第31页 |
| 2.1.5 主要试剂配置 | 第31-32页 |
| 2.2 实验方法 | 第32-40页 |
| 2.2.1 组织取样 | 第32页 |
| 2.2.2 松江鲈免疫刺激实验 | 第32页 |
| 2.2.3 总RNA提取 | 第32-33页 |
| 2.2.4 cDNA合成 | 第33页 |
| 2.2.5 松江鲈TfCD209基因的克隆 | 第33-34页 |
| 2.2.6 序列分析、同源比对及进化树构建 | 第34页 |
| 2.2.7 利用荧光定量PCR(qRT-PCR)分析TfCD209的组织分布特征及刺激后组织表达模式 | 第34页 |
| 2.2.8 重组表达载体的构建 | 第34-35页 |
| 2.2.9 重组蛋白的试表达 | 第35-36页 |
| 2.2.10 重组蛋白的大规模表达及纯化 | 第36-37页 |
| 2.2.11 蛋白复性及浓度测定 | 第37页 |
| 2.2.12 多克隆抗体的制备 | 第37页 |
| 2.2.13 松江鲈正常组织蛋白提取及TfCD209蛋白在松江鲈正常组织中的分布 | 第37-38页 |
| 2.2.14 细菌结合实验 | 第38-39页 |
| 2.2.15 细菌凝集实验 | 第39页 |
| 2.2.16 抑菌活性检测 | 第39-40页 |
| 2.3实验结果 | 第40-52页 |
| 2.3.1 TfCD209测序结果及序列分析 | 第40-42页 |
| 2.3.2 TfCD209的空间结构 | 第42-44页 |
| 2.3.3 TfCD209与其他物种CD209的同源列比和进化树的构建 | 第44-46页 |
| 2.3.4 TfCD209基因mRNA的组织分布 | 第46-47页 |
| 2.3.5 鲈弧菌刺激后TfCD209各组织的表达模式 | 第47-48页 |
| 2.3.6 TfCD209重组蛋白的表达、纯化 | 第48-49页 |
| 2.3.7 TfCD209蛋白在松江鲈的组织分布 | 第49页 |
| 2.3.8 TfCD209蛋白的细茵结合活性 | 第49-50页 |
| 2.3.9 TfCD209蛋白的细菌凝集活性 | 第50-51页 |
| 2.3.10 TfCD209蛋白的抑菌活性 | 第51-52页 |
| 2.4 讨论 | 第52-55页 |
| 第三章 松江妒C型凝集素(TfCD30巧的功能研巧 | 第55-71页 |
| 3.1 实验材料 | 第56页 |
| 3.1.1实验所用菌株和载体 | 第56页 |
| 3.1.2实验所用引物 | 第56页 |
| 3.1.3实验仪器和试剂4 47 | 第56页 |
| 3.2 实验方法 | 第56-58页 |
| 3.2.1 松江鲈TfCDD302基因的克隆 | 第56-57页 |
| 3.2.2 氨基酸序列的分析、多序列比对和进化树构建 | 第57页 |
| 3.2.3 利用芙光定量PCR(qRT-PCR)分析T托:D302的组织分布特征及刺激后组织的表达模式 | 第57页 |
| 3.2.4 TfCD302重组蛋白的表达、蛋白纯化及抗体制备 | 第57页 |
| 3.2.5 细菌结合实验 | 第57页 |
| 3.2.6 细菌凝集实验 48 | 第57页 |
| 3.2.7 抑菌活性检测 | 第57-58页 |
| 3.3实验结果 | 第58-69页 |
| 3.3.1 T1CD302测序结果及序列分析 | 第58-60页 |
| 3.3.2 TfCD302的空间结构 | 第60-61页 |
| 3.3.3 TfCD302与其他物种CD302的同源列比和进化树的构建 3.3.4 TfCD302基因mRNA的组织分布 | 第61-63页 |
| 3.3.4 TfCD302基因mRNA的组织分布 | 第63-64页 |
| 3.3.5 鲈弧菌刺激后TfCD302各组织的表达模式 | 第64-65页 |
| 3.3.6 TiCD302重组蛋白的诱导表达、纯化 | 第65-66页 |
| 3.3.7 TfCD302蛋白的细菌结合活性 | 第66-68页 |
| 3.3.8 TfCD302蛋白的细菌凝集活性 | 第68页 |
| 3.3.9 TfCD302蛋白的抑菌活性 | 第68-69页 |
| 3.4讨论 | 第69-71页 |
| 论文总结 | 第71-73页 |
| 参考文献 | 第73-82页 |
| 致谢 | 第82-83页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 | 第83-84页 |
| 附件 | 第84页 |
