| 摘要 | 第1-9页 |
| ABSTRACT | 第9-11页 |
| 缩略词表 | 第11-13页 |
| 综述:FRACTALKINE与疾病的发生发展 | 第13-38页 |
| 一、前言 | 第13-14页 |
| 二、Fractalkine的发现和基本分子生物学特性 | 第14-16页 |
| 三、Fractalkine受体CX3CR1的分子生物学特性与信号通路 | 第16-20页 |
| 四、Fractalkine/CX3CR1组织分布 | 第20-23页 |
| 五、Fractalkine/CX3CR1与免疫细胞的分化、活化和功能 | 第23-25页 |
| 六、Fractalkine/CX3CR1与NK细胞的特殊关系 | 第25-26页 |
| 七、Fractalkine/CX3CR1与抗肿瘤免疫 | 第26-28页 |
| 八、Fractalkine/CX3CR1与抗感染免疫 | 第28-30页 |
| 九、Fractalkine/CX3CR1与自身免疫性疾病 | 第30-31页 |
| 十、参考文献 | 第31-38页 |
| 第一部分 各种肿瘤细胞系FRACTALKINE和CX3CR1表达谱以及与自然杀伤敏感性的关系 | 第38-57页 |
| 一 引言 | 第38页 |
| 二 材料与方法 | 第38-49页 |
| 一) 细胞培养 | 第38-41页 |
| 二) RT-PCR | 第41-46页 |
| 三) 细胞杀伤实验 | 第46-48页 |
| 四) 流式检测抗体 | 第48页 |
| 五) 统计分析 | 第48-49页 |
| 三 研究结果 | 第49-52页 |
| 一) Fractalkine在不同来源肿瘤细胞系中的表达 | 第49-50页 |
| 二) CX3CR1在不同来源肿瘤细胞系中的表达 | 第50-51页 |
| 三) Fracalkine/CX3CR1表达影响肿瘤对TNF处理NK细胞敏感性 | 第51-52页 |
| 四 讨论 | 第52-54页 |
| 五 小结 | 第54-55页 |
| 六 参考文献 | 第55-57页 |
| 第二部分 NK细胞靶细胞K562细胞膜表达FRACTALKINE及其对自然杀伤敏感性的关系 | 第57-73页 |
| 一 引言 | 第57-59页 |
| 二 材料与方法 | 第59-64页 |
| 一) 细胞培养 | 第59-60页 |
| 二) 外周血淋巴细胞分离 | 第60-61页 |
| 三) RT-PCR | 第61-62页 |
| 四) 细胞杀伤实验: | 第62-63页 |
| 五) 流式细胞检测: | 第63-64页 |
| 六) 统计分析 | 第64页 |
| 三 研究结果 | 第64-68页 |
| 一) K562细胞fractalkine表达情况 | 第64-65页 |
| 二) K562培养上清对NK细胞杀伤的作用 | 第65-67页 |
| 三) 游离fractalkine对NK细胞杀伤的作用 | 第67页 |
| 四) 干扰fractalkine/CX3CR1相互作用对K562杀伤的影响 | 第67-68页 |
| 四 讨论 | 第68-69页 |
| 五 小结 | 第69-70页 |
| 六 参考文献 | 第70-73页 |
| 第三部分 重组表达的膜型FRACTALKINE对NK细胞的高效活化及其促抗肿瘤效应 | 第73-105页 |
| 一 引言 | 第73-74页 |
| 二 材料与方法 | 第74-92页 |
| 一) 细胞培养 | 第74-75页 |
| 二) RT-PCR | 第75-76页 |
| 三) 完整fractalkine基因克隆及在真核细胞表面的表达 | 第76-84页 |
| 四) 免疫荧光检测膜表面蛋白分子 | 第84-86页 |
| 五) 细胞共培养体系 | 第86页 |
| 六) FACS检测胞内IFN-γ | 第86-89页 |
| 七) ELISA双抗体夹心法检测IFN-γ | 第89-91页 |
| 八) 细胞杀伤实验 | 第91-92页 |
| 三、研究结果 | 第92-99页 |
| 一) 重组膜型fractalkine表达载体的构建 | 第92-95页 |
| 二) 膜型fractalkine在HeLa细胞表面的成功表达 | 第95-96页 |
| 三) 表达在HeLa细胞表面fractalkine高效的活化NK细胞 | 第96-99页 |
| 四、讨论 | 第99-102页 |
| 五、小结 | 第102-103页 |
| 六、参考文献 | 第103-105页 |
| 致谢 | 第105-106页 |
| 附录 | 第106-107页 |
| 附发表文章 | 第107-108页 |
