| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 第一部分 GNMT与ARRB1的相互作用研究 | 第9-42页 |
| 一.摘要 | 第9-10页 |
| 二.前言 | 第10-11页 |
| 三.材料和方法 | 第11-29页 |
| 四.结果 | 第29-37页 |
| 1.酵母双杂交筛选及回转验证结果 | 第29-30页 |
| 2.GST pull-down体外蛋白相互作用结果 | 第30页 |
| 3.GNMT和ARRB1在哺乳动物细胞内免疫共沉淀 | 第30-31页 |
| 4.GNMT和ARRB1蛋白的细胞内荧光共定位结果 | 第31-33页 |
| 5.ARRB1和GNMT相互作用不依赖于GNMT的四聚体高级结构和酶活性 | 第33-34页 |
| 6.MTS法检测GNMT和ARRB1对SK-HEP-1细胞增殖的影响 | 第34-37页 |
| 五.讨论 | 第37-39页 |
| 六.小结 | 第39-40页 |
| 参考文献 | 第40-42页 |
| 第二部分 NLK磷酸化SMAD4并降低其表达量 | 第42-64页 |
| 一.摘要 | 第42-43页 |
| 二.前言 | 第43-45页 |
| 三.材料和方法 | 第45-48页 |
| 四.结果 | 第48-54页 |
| 1.NLK能够在体外特异性地磷酸化SMAD4 | 第48-50页 |
| 2.NLK不能磷酸化单独的SMAD4蛋白MH2结构域 | 第50-51页 |
| 3.SMAD4与NLK之间的相互作用不依赖于NLK的激酶活性 | 第51-52页 |
| 4.过量表达NLK可以降低细胞中SMAD4的表达量 | 第52-54页 |
| 五.讨论 | 第54-58页 |
| 六.小结 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-64页 |
| 论文总结 | 第64-65页 |
| 综述 甘氨酸-N-甲基转移酶的生物学研究进展 | 第65-73页 |
| 硕士期间发表的论文 | 第73-74页 |
| 致谢 | 第74-75页 |
