| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6页 |
| 英文缩略表 | 第9-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-17页 |
| 1.1 水孔蛋白的分类与结构 | 第10-11页 |
| 1.2 寄生虫水孔蛋白 | 第11-16页 |
| 1.2.1 原虫水孔蛋白 | 第11-13页 |
| 1.2.2 吸虫水孔蛋白 | 第13-14页 |
| 1.2.3 线虫水孔蛋白 | 第14-16页 |
| 1.3 展望 | 第16-17页 |
| 第二章 旋毛虫水孔蛋白基因TsAQP的克隆及序列分析 | 第17-31页 |
| 2.1 材料与方法 | 第17-21页 |
| 2.1.1 虫种、实验动物 | 第17-18页 |
| 2.1.2 菌株与质粒 | 第18页 |
| 2.1.3 主要试剂 | 第18页 |
| 2.1.4 旋毛虫肌肉期幼虫的制备 | 第18页 |
| 2.1.5 旋毛虫总RNA提取 | 第18页 |
| 2.1.6 旋毛虫TsAQP基因的克隆 | 第18页 |
| 2.1.7 TsAQP基因ORF序列分析 | 第18-19页 |
| 2.1.8 TsAQP基因结构分析 | 第19页 |
| 2.1.9 TsAQP生物信息学分析 | 第19页 |
| 2.1.10 TsAQP基因在不同发育时期的转录分析 | 第19-21页 |
| 2.2 实验结果 | 第21-28页 |
| 2.2.1 TsAQP基因的克隆 | 第21页 |
| 2.2.2 TsAQP基因cDNA序列分析 | 第21-23页 |
| 2.2.3 TsAQP基因结构分析 | 第23页 |
| 2.2.4 TsAQP生物信息学分析 | 第23-27页 |
| 2.2.5 TsAQP基因转录模式分析 | 第27-28页 |
| 2.3 讨论 | 第28-31页 |
| 第三章 重组旋毛虫水孔蛋白的表达及鉴定 | 第31-50页 |
| 3.1 材料与方法 | 第31-35页 |
| 3.1.1 虫株 | 第31页 |
| 3.1.2 实验动物 | 第31页 |
| 3.1.3 菌株和质粒 | 第31页 |
| 3.1.4 主要试剂 | 第31页 |
| 3.1.5 重组蛋白表达质粒的构建 | 第31-33页 |
| 3.1.6 各重组蛋白的诱导表达及表达形式分析 | 第33页 |
| 3.1.7 重组蛋白的纯化 | 第33页 |
| 3.1.8 重组蛋白TsAQPnt的反应原性分析 | 第33页 |
| 3.1.9 重组蛋白TsAQPnt高免血清的制备及纯化 | 第33-34页 |
| 3.1.10 TsAQP抗原虫体定位 | 第34页 |
| 3.1.11 重组蛋白免疫保护性实验 | 第34-35页 |
| 3.2 实验结果 | 第35-47页 |
| 3.2.1 目的基因片段的扩增 | 第35页 |
| 3.2.2 重组表达载体的构建 | 第35-38页 |
| 3.2.3 重组蛋白的诱导表达及表达形式分析 | 第38-41页 |
| 3.2.4 重组蛋白的纯化 | 第41-42页 |
| 3.2.5 TsAQPnt反应原性鉴定 | 第42-43页 |
| 3.2.6 TsAQPnt重组蛋白高免血清的制备和纯化 | 第43-44页 |
| 3.2.7 旋毛虫TsAQP虫体定位 | 第44-46页 |
| 3.2.8 重组蛋白免疫保护性分析 | 第46-47页 |
| 3.3 讨论 | 第47-50页 |
| 第四章 全文结论 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-56页 |
| 附录 | 第56-59页 |
| 致谢 | 第59-60页 |
| 作者简历 | 第60页 |
