| 中文摘要 | 第1-9页 |
| ABSTRACT | 第9-13页 |
| 符号说明 | 第13-15页 |
| 第一章 前言 | 第15-30页 |
| 第一节 昆虫蜕皮变态的分子机制 | 第15-25页 |
| 1. 激素调控昆虫的生长和发育 | 第15页 |
| 2. 蜕皮激素激活的经典基因组途径 | 第15-20页 |
| 3. 保幼激素信号途径 | 第20-23页 |
| 4. 蜕皮激素与保幼激素的相互作用 | 第23-24页 |
| 5. 昆虫中肠解体与重建的分子机理 | 第24-25页 |
| 第二节 G蛋白偶联受体介导的非基因组途径 | 第25-28页 |
| 第三节 本论文研究意义与实验方案 | 第28-30页 |
| 第二章 mod(mdg4)1A蛋白参与激素调控的变态期中肠PCD | 第30-52页 |
| 一.前言 | 第30-31页 |
| 二.实验材料与方法 | 第31-39页 |
| 1. 实验材料 | 第31-32页 |
| 2. 实验方法 | 第32-39页 |
| 三.实验结果 | 第39-49页 |
| 1. mod(mdg4)1A序列分析 | 第39-42页 |
| 2. mod(mdg4)1A在棉铃虫蜕皮和变态期的中肠中高表达 | 第42-43页 |
| 3. mod(mdg4)1A蛋白定位于变态期幼虫中肠中 | 第43-44页 |
| 4. 虫体干扰mod(mdg4)1A抑制中肠的PCD和变态过程 | 第44-46页 |
| 5. 干扰mod(mdg4)1A抑制中肠PCD和变态相关基因的转录 | 第46-47页 |
| 6. mod(mdg4)1a参与20E和JH信号途径 | 第47页 |
| 7. 20E和JH通过不同的信号途径调控mod(msg4)1a | 第47-49页 |
| 四.讨论 | 第49-52页 |
| 1. mod(mdg4)1A通过调控基因转录来参与变态期幼虫中肠PCD和变态 | 第49-50页 |
| 2. 20E和methoprene通过不同的途径上调mod(mdg4)1a 转录 | 第50-52页 |
| 第三章 G蛋白偶联受体在细胞膜上参与20E信号转导 | 第52-78页 |
| 一.前言 | 第52-53页 |
| 二.实验材料和方法 | 第53-57页 |
| 1. 实验材料 | 第53页 |
| 2. 实验方法 | 第53-57页 |
| 三.实验结果 | 第57-75页 |
| 1. ErGPCR参与20E调控的基因转录 | 第57-64页 |
| 2. ErGPCR与棉铃虫幼虫-蛹的转变过程和20E应答基因的转录相关 | 第64-66页 |
| 3. ErGPCR定位于细胞膜并参与20E应答基因的转录调控 | 第66-67页 |
| 4. 20E通过ErGPCR来调控Calponin快速入核和磷酸化修饰 | 第67-69页 |
| 5. 20E通过ErGPCR调控胞内Ca~(2+)信号 | 第69-73页 |
| 6. ErGPCR的N末端对于其在20E信号途径中的功能是必需的 | 第73-74页 |
| 7. 在实验条件下未检测到ErGPCR与20E类似物[~3H]Pon A结合 | 第74-75页 |
| 四.讨论 | 第75-78页 |
| 1. 20E通过ErGPCR介导的非基因组途径调控基因组途径 | 第75页 |
| 2. ErGPCR参与20E诱导的Ca~(2+)释放 | 第75-76页 |
| 3. ErGPCR不结合甾醇激素类似物[~3H]PonA | 第76-78页 |
| 第四章 保幼激素通过调控Broad Ⅱ磷酸化抑制蜕皮激素介导的变态过程 | 第78-100页 |
| 一.前言 | 第78-80页 |
| 二.材料和方法 | 第80-83页 |
| 1. 实验材料 | 第80页 |
| 2. 实验方法 | 第80-83页 |
| 三.实验结果 | 第83-96页 |
| 1. BrZ-Ⅱ的序列分析 | 第83-85页 |
| 2. BrZ-Ⅱ对于变态过程是必需的 | 第85-86页 |
| 3. 在发育阶段中激素调控BrZ-Ⅱ表达水平和磷酸化状态 | 第86-87页 |
| 4. JH Ⅲ通过GPCR,PLC和PKC介导的信号途径诱导BrZ-Ⅱ磷酸化 | 第87-90页 |
| 5. 在JH信号途径中,磷酸化的BrZ-Ⅱ对于JH诱导Cal转录是必需的 | 第90-94页 |
| 6. JH通过诱导BrZ-Ⅱ磷酸化来抑制变态过程 | 第94-96页 |
| 四.讨论 | 第96-100页 |
| 1. 新型的Br蛋白BrZ-Ⅱ参与20E介导的变态过程 | 第96-97页 |
| 2. JH通过磷酸化的BrZ-Ⅱ调控Cal转录 | 第97-98页 |
| 3. JH通过调控BrZ-Ⅱ磷酸化来阻止20E信号途径 | 第98-100页 |
| 第五章 热休克蛋白90结合Broad Ⅱ的BTB结构域保持其稳定性和功能 | 第100-115页 |
| 一.前言 | 第100-101页 |
| 二.实验材料和方法 | 第101-103页 |
| 1. 实验材料 | 第101-102页 |
| 2. 实验方法 | 第102-103页 |
| 三.实验结果 | 第103-112页 |
| 1. Hsp90在体内结合BrZ-Ⅱ | 第103-104页 |
| 2. Hsp90能够在体外直接结合BrZ-Ⅱ | 第104-105页 |
| 3. BrZ-Ⅱ的BTB结构域直接结合Hsp90 | 第105-106页 |
| 4. Hsp90的中间结构域结合BrZ-Ⅱ的BTB结构域 | 第106-108页 |
| 5. Hsp90与BrZ-Ⅱ结合抑制BrZ-H降解 | 第108-110页 |
| 6. BTB结构域对于BrZ-Ⅱ调控基因转录是必需的 | 第110-111页 |
| 7. 干扰Hsp90抑制20E和JH途径中基因转录 | 第111-112页 |
| 四.讨论 | 第112-115页 |
| 1. 转录因子BrZ-Ⅱ是Hsp90的一种客户蛋白 | 第113页 |
| 2. BTB结构域结合Hsp90 | 第113-114页 |
| 3. Hsp90通过中间结构域与BTB结合 | 第114-115页 |
| 第六章 论文创新点总结与讨论 | 第115-117页 |
| 参考文献 | 第117-130页 |
| 致谢 | 第130-131页 |
| 攻读学位期间已发表和准备发表的学术论文 | 第131-132页 |
| 学位论文评阅及答辩情况表 | 第132页 |
