| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 英文缩略语 | 第7-10页 |
| 1 前言 | 第10-11页 |
| 2 材料与方法 | 第11-18页 |
| 2.1 实验材料与试剂 | 第11-13页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第11页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第11-12页 |
| 2.1.3 实验仪器 | 第12-13页 |
| 2.2 实验方法 | 第13-18页 |
| 2.2.1 重组hZP3的制备 | 第13-15页 |
| 2.2.2 制备抗血清及特异性检测 | 第15-16页 |
| 2.2.3 重组hZP3与未获能精子的体外结合 | 第16-18页 |
| 3 实验结果 | 第18-27页 |
| 3.1 重组hZP3的诱导表达及纯化结果 | 第18-21页 |
| 3.1.1 pGEX-4T-1(+)-hZP3重组质粒的酶切鉴定结果 | 第18-19页 |
| 3.1.2 大肠杆菌BL21(DE3)成功表达重组hZP | 第19-21页 |
| 3.1.3 纯化后hZP3的蛋白免疫印迹检测结果 | 第21页 |
| 3.2 抗hZP3血清的抗体效价及特异性 | 第21-23页 |
| 3.2.1 多克隆抗hZP3血清显现出较高的效价 | 第21-22页 |
| 3.2.2 多克隆抗hZP3血清的特异性结果 | 第22-23页 |
| 3.3 重组hZP3体外与精子的结合 | 第23-27页 |
| 3.3.1 重组hZP3与抗体反应表现出浓度依赖性 | 第23-24页 |
| 3.3.2 间接免疫荧光未显示重组hZP3体外与未获能精子结合 | 第24-26页 |
| 3.3.3 抑制实验结果显示与精子结合前后hZP3蛋白浓度发生变化 | 第26-27页 |
| 4 讨论 | 第27-31页 |
| 4.1 重组hZP3在大肠杆菌中的诱导表达与纯化 | 第27-28页 |
| 4.2 关于多克隆兔抗hZP3血清的制备 | 第28页 |
| 4.3 大肠杆菌表达重组hZP3体外结合未获能精子的探究 | 第28-31页 |
| 5 结论 | 第31-32页 |
| 本研究创新性的自我评价 | 第32-33页 |
| 参考文献 | 第33-36页 |
| 综述 | 第36-46页 |
| 参考文献 | 第41-46页 |
| 攻读学位期间取得的研究成果 | 第46-47页 |
| 致谢 | 第47-48页 |
| 个人简介 | 第48页 |
