| 论文摘要 | 第1-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 目录 | 第10-14页 |
| 1. 引言 | 第14-33页 |
| ·脯氨酸异构化 | 第17页 |
| ·SUMO化修饰 | 第17-18页 |
| ·泛素化修饰 | 第18-19页 |
| ·ADP的核糖基化 | 第19-20页 |
| ·磷酸化修饰 | 第20-21页 |
| ·组蛋白磷酸化修饰在转录调控中的作用 | 第20页 |
| ·组蛋白磷酸化修饰在DNA损伤修复中的作用 | 第20-21页 |
| ·酰化修饰 | 第21-27页 |
| ·组蛋白乙酰化酶的分类 | 第21-22页 |
| ·MYST蛋白家族 | 第22-24页 |
| ·组蛋白乙酰化酶复合体 | 第24页 |
| ·组蛋白去乙酰化酶 | 第24-25页 |
| ·组蛋白乙酰化修饰在转录调控中的作用 | 第25-26页 |
| ·组蛋白乙酰化修饰在DNA损伤修复中的作用 | 第26-27页 |
| ·甲基化修饰 | 第27-31页 |
| ·组蛋白甲基化修饰 | 第27-28页 |
| ·组蛋白去甲基化修饰 | 第28页 |
| ·组蛋白甲基化修饰在转录调控中的作用 | 第28-29页 |
| ·组蛋白精氨酸的甲基化修饰 | 第29-31页 |
| ·信号识别颗粒蛋白(SRP) | 第31-33页 |
| ·SRP介导的蛋白识别转运途径 | 第31页 |
| ·真核细胞SRP的骨架和装配 | 第31-33页 |
| 2. 实验材料与方法 | 第33-60页 |
| ·实验材料 | 第33-36页 |
| ·实验方法 | 第36-60页 |
| 3. 实验结果 | 第60-83页 |
| ·组蛋白H4R3甲基化修饰抑制SRP68和SRP72结合H4 | 第60-71页 |
| ·利用蛋白组学方法鉴定未甲基化修饰的组蛋白H4R3的特异结合因子 | 第61页 |
| ·用凝胶过滤层析纯化SRP68和SRP72复合体 | 第61-63页 |
| ·哺乳动物细胞中SRP68和SRP72复合体与组蛋白H4R3的相互作用 | 第63-64页 |
| ·SRP68和SRP72主要定位在真核细胞的细胞核 | 第64-66页 |
| ·SRP68和SRP72与染色质的相互作用 | 第66-67页 |
| ·在CHO细胞中SRP68和SRP72与组蛋白H4共定位 | 第67-68页 |
| ·信号识别颗粒SRP68和SRP72结合组蛋白H4的区域 | 第68-71页 |
| ·SRP68和SRP72调控基因转录的功能 | 第71-83页 |
| ·利用免疫沉淀和高通量测序技术鉴定SRP68在全基因组上的结合位点 | 第71-75页 |
| ·利用微阵列芯片技术筛选SRP68的调控基因 | 第75-78页 |
| ·SRP68的DNA靶点上显著富集转录因子NFAT、KLF4的DNA结合motif | 第78-81页 |
| ·PRMT5过表达调控SRP68和SRP72在细胞核组分中的分布 | 第81-82页 |
| ·PRMT5过表达调控SRP68和SRP72在细胞中的定位 | 第82-83页 |
| ·PRMT5和SRP68的相互作用 | 第83页 |
| 4. 讨论 | 第83-87页 |
| ·组蛋白甲基化修饰抑制而不是招募识别蛋白 | 第83-85页 |
| ·组蛋白H4R3me2a和H4R3me2s修饰 | 第85页 |
| ·SRP68和SRP72是组蛋白H4的主要结合蛋白 | 第85-86页 |
| ·SRP68的DNA结合位点与转录活性 | 第86-87页 |
| 5. 总结和展望 | 第87-90页 |
| 附录 | 第90-91页 |
| 参考文献 | 第91-117页 |
| 发表文章 | 第117-118页 |
| 致谢 | 第118页 |
