马铃薯酪氨酸酶的分离纯化及性质研究
中文摘要 | 第1-9页 |
英文摘要 | 第9-11页 |
前言 | 第11-13页 |
1 材料、试剂与仪器 | 第13页 |
·材料和试剂 | 第13页 |
·仪器 | 第13页 |
2 方法 | 第13-18页 |
·马铃薯酪氨酸酶的分离 | 第13-15页 |
·马铃薯酪氨酸酶的分离纯化及纯度检测 | 第13页 |
·DEAE-Sephrose F.F柱层析 | 第13-14页 |
·Sephadex G-150柱层析 | 第14页 |
·酶活力测定 | 第14页 |
·蛋白质浓度测定 | 第14页 |
·纯度鉴定 | 第14-15页 |
·马铃薯酪氨酸酶的酶学性质研究 | 第15-16页 |
·酶的最适pH | 第15页 |
·酶的最适温度 | 第15页 |
·酶的酸碱稳定性 | 第15页 |
·酶的热稳定性 | 第15页 |
·底物专一性 | 第15-16页 |
·米氏常数Km的测定 | 第16页 |
·测定相对分子质量 | 第16页 |
·抑制剂和激活剂对酶的影响 | 第16-18页 |
·部分金属离子及EDTA对酶活力的影响 | 第16页 |
·Ga~(2+)和K~+对酶抑制作用的动力学 | 第16页 |
·巯基类化合物、抗坏血酸和曲酸对酶活力的抑制作用 | 第16-17页 |
·曲酸对酶活力的抑制作用 | 第17-18页 |
·预处理温度对曲酸抑制的影响 | 第17页 |
·预处理时间对曲酸抑制的影响 | 第17页 |
·曲酸对单酚酶活力的抑制 | 第17页 |
·曲酸对二酚酶的抑制动力学 | 第17-18页 |
·曲酸对产物醌的作用 | 第18页 |
3.结果 | 第18-34页 |
·马铃薯酪氨酸酶的纯化 | 第18-20页 |
·马铃薯酪氨酸酶的纯化结果 | 第18-20页 |
·纯度鉴定 | 第20页 |
·马铃薯酪氨酸酶的酶学性质 | 第20-24页 |
·马铃薯酪氨酸酶的最适pH | 第20页 |
·马铃薯酪氨酸酶的最适温度 | 第20-21页 |
·马铃薯酪氨酸酶的酸碱稳定性 | 第21-22页 |
·马铃薯酪氨酸酶的热稳定性 | 第22-23页 |
·底物专一性 | 第23页 |
·米氏常数Km的测定 | 第23页 |
·亚基分子量测定结果 | 第23-24页 |
·抑制剂和激活剂对酶的影响 | 第24-34页 |
·各种金属离子对酶活性的影响 | 第24-29页 |
·激活剂对酶活力的影响 | 第25页 |
·抑制剂对酶活力的影响 | 第25-26页 |
·Cu~(2+)对酶活力的影响 | 第26页 |
·抑制剂对酶的动力学 | 第26-27页 |
·EDTA对酶的抑制作用 | 第27-29页 |
·不同化合物对酪氨酸酶的抑制作用 | 第29页 |
·曲酸对酪氨酸酶的抑制作用 | 第29-34页 |
·预处理温度和时间对曲酸抑制的影响 | 第29-30页 |
·曲酸对单酚酶活力的抑制作用 | 第30-31页 |
·曲酸对酶的抑制动力学 | 第31-32页 |
·曲酸对产物醌的作用 | 第32-34页 |
4 讨论 | 第34-38页 |
参考文献 | 第38-42页 |
综述 | 第42-74页 |
1 引言 | 第42-43页 |
2 酪氨酸酶的研究历史 | 第43-44页 |
3 酪氨酸酶的序列 | 第44页 |
4 酪氨酸酶的基因结构 | 第44-48页 |
·中央结构域:Cu结合位点 | 第45-47页 |
·N端结构域:信号肽和转移肽 | 第47-48页 |
·跨膜结构域 | 第48页 |
5 酪氨酸酶的基因表达 | 第48-49页 |
6 酪氨酸酶的结构 | 第49-54页 |
·酶的一级结构 | 第49-50页 |
·酪氨酸酶的Cu | 第50-51页 |
·酪氨酸酶的二级结构 | 第51-53页 |
·酪氨酸酶活性中心的结构模型 | 第53-54页 |
7.酪氨酸酶的酶学性质 | 第54-61页 |
·底物专一性 | 第54-57页 |
·抑制剂 | 第57-58页 |
·同功酶 | 第58-59页 |
·酪氨酸酶的潜在形式和活化 | 第59-60页 |
·酪氨酸酶的分布和定位 | 第60-61页 |
8 酪氨酸酶的生理功能 | 第61-65页 |
·真菌和细菌 | 第62页 |
·植物 | 第62-64页 |
·在酚类代谢中的作用 | 第62-63页 |
·在植物抗病中的作用 | 第63-64页 |
·与植物光合系统之间的关系 | 第64页 |
·哺乳动物 | 第64-65页 |
9 展望 | 第65-66页 |
参考文献 | 第66-74页 |
论文发表 | 第74-75页 |
声明 | 第75-76页 |
致谢 | 第76页 |