| 摘要 | 第1-9页 |
| Abstract | 第9-16页 |
| 第一章 绪论 | 第16-23页 |
| ·课题的研究背景和目的 | 第16-20页 |
| ·α-synuclein基因与帕金森疾病 | 第16-17页 |
| ·α-synuclein聚集特点 | 第17-18页 |
| ·α-synuclein聚集抑制剂 | 第18-20页 |
| ·课题的研究内容和意义 | 第20-21页 |
| ·课题研究内容 | 第20-21页 |
| ·课题研究意义 | 第21页 |
| ·论文主要内容与组织 | 第21-23页 |
| 第二章 Synuclein家族蛋白的生物信息学分析 | 第23-36页 |
| ·实验数据 | 第23-24页 |
| ·Synuclein家族蛋白序列的收集 | 第23-24页 |
| ·生物信息分析 | 第24页 |
| ·实验结果 | 第24-34页 |
| ·synuclein蛋白进化分析 | 第24-27页 |
| ·人synuclein基因与蛋白结构 | 第27-34页 |
| ·α-synuclein蛋白 | 第29-31页 |
| ·α-synuclein剪接变体 | 第31-34页 |
| ·结论 | 第34-36页 |
| 第三章 α-synuclein基因的克隆 | 第36-48页 |
| ·材料与方法 | 第36-41页 |
| ·质粒与菌株 | 第36页 |
| ·试剂耗材 | 第36-37页 |
| ·实验仪器 | 第37页 |
| ·溶液配制 | 第37-38页 |
| ·引物的设计 | 第38-39页 |
| ·PCR扩增程序 | 第39页 |
| ·电泳检测 | 第39页 |
| ·PCR产物的克隆 | 第39-41页 |
| ·实验结果 | 第41-46页 |
| ·pind-syn质粒的扩增与鉴定 | 第41-42页 |
| ·α-synuclein突变基因A30P、E46K和A53T的克隆 | 第42-44页 |
| ·α-synuclein基因剪接变体126、112和98的克隆 | 第44-45页 |
| ·α-synuclein序列分析 | 第45-46页 |
| ·讨论 | 第46-48页 |
| 第四章 α-synuclein基因在细菌表面的展示 | 第48-59页 |
| ·材料与方法 | 第48-54页 |
| ·质粒 | 第48-49页 |
| ·试剂耗材 | 第49页 |
| ·实验仪器 | 第49页 |
| ·溶液配制 | 第49-50页 |
| ·引物设计及PCR扩增 | 第50-51页 |
| ·展示载体的构建 | 第51页 |
| ·报告基因GFP的展示 | 第51页 |
| ·α-synuclein基因的展示 | 第51页 |
| ·α-synuclein及突变体A30P、A53T和E46K的展示 | 第51-52页 |
| ·报告基因GFP的展示与检测 | 第52页 |
| ·Brandford法测蛋白的浓度 | 第52页 |
| ·SDS-PAGE电泳检测 | 第52-53页 |
| ·SDS-PAGE电泳与转膜 | 第53页 |
| ·抗原-抗体反应与检测 | 第53-54页 |
| ·实验结果 | 第54-57页 |
| ·展示载体的构建 | 第54-56页 |
| ·报告基因GFP的展示 | 第54页 |
| ·α-synuclein基因的展示 | 第54-56页 |
| ·报告基因GFP的诱导表达 | 第56页 |
| ·α-synuclein Wt、A30P、A53T和E46K的诱导表达 | 第56页 |
| ·α-synuclein Wt、A30P、A53T和E46K蛋白表达的检测 | 第56-57页 |
| ·讨论 | 第57-59页 |
| 第五章 噬菌体随机肽库筛选synuclein特异性结合短肽的筛选 | 第59-64页 |
| ·实验材料 | 第59-63页 |
| ·主要试剂 | 第59-60页 |
| ·主要试剂配制 | 第60页 |
| ·实验方法 | 第60-63页 |
| ·宿主菌E.coli ER2738的活化 | 第60-61页 |
| ·噬菌体滴度的测定 | 第61页 |
| ·噬菌体的扩增 | 第61-62页 |
| ·α-synuclein噬菌体随机十二肽库筛选 | 第62-63页 |
| ·实验结果 | 第63页 |
| ·讨论 | 第63-64页 |
| 结论 | 第64-65页 |
| 综述 | 第65-75页 |
| 致谢 | 第75-76页 |
| 参考文献 | 第76-82页 |
| 附录 | 第82-84页 |
| 攻读硕士阶段的科研成果 | 第84页 |
