| 中文摘要 | 第4-7页 |
| ABSTRACT | 第7-10页 |
| 第1章 绪论 | 第14-28页 |
| 1.1 课题的研究背景 | 第14-15页 |
| 1.2 太赫兹在生物分子领域的研究进展 | 第15-23页 |
| 1.2.1 固相生物分子的太赫兹光谱技术研究现状 | 第15-18页 |
| 1.2.2 液相生物分子的太赫兹光谱技术研究现状 | 第18-22页 |
| 1.2.3 超材料结合液相生物分子的太赫兹光谱技术研究现状 | 第22-23页 |
| 1.3 论文的主要研究思路与内容 | 第23-25页 |
| 1.4 论文的主要结构安排 | 第25-28页 |
| 第2章 基于太赫兹时域光谱系统的生物分子检测技术 | 第28-50页 |
| 2.1 引言 | 第28页 |
| 2.2 生物分子样品制备工艺技术 | 第28-33页 |
| 2.2.1 固相生物分子样本制备技术 | 第28-30页 |
| 2.2.2 液相生物分子样本制备技术 | 第30-31页 |
| 2.2.3 超材料结合液相生物分子样本制备技术 | 第31-33页 |
| 2.3 太赫兹波的产生与探测技术 | 第33-41页 |
| 2.3.1 太赫兹辐射源的产生技术 | 第33-38页 |
| 2.3.2 太赫兹辐射的探测技术 | 第38-41页 |
| 2.4 太赫兹时域光谱系统 | 第41-44页 |
| 2.4.1 反射式太赫兹时域光谱系统 | 第41-42页 |
| 2.4.2 透射式太赫兹时域光谱系统 | 第42-44页 |
| 2.5 基于太赫兹时域光谱系统的光学参数提取 | 第44-48页 |
| 2.6 本章小结 | 第48-50页 |
| 第3章 基于THZ-TDS精确鉴别固相生物分子技术 | 第50-70页 |
| 3.1 引言 | 第50页 |
| 3.2 实验装置及样本准备 | 第50页 |
| 3.3 固相生物分子样本的太赫兹光谱信息提取 | 第50-54页 |
| 3.4 基于主成分分析(PCA)的生物分子太赫兹光谱特征提取 | 第54-60页 |
| 3.4.1 主成分分析的基本原理 | 第54-58页 |
| 3.4.2 主成分分析的精度分析 | 第58-60页 |
| 3.5 基于支持向量机(SVM)的模型优化 | 第60-66页 |
| 3.5.1 SVM的基本理论 | 第60-62页 |
| 3.5.2 参数优化SVM模型 | 第62-66页 |
| 3.6 基于PCA-SVM固相生物分子的模式识别 | 第66-68页 |
| 3.6.1 构建PCA与优化SVM模型的思路 | 第66-67页 |
| 3.6.2 基于PCA-Grid Search-SVM的模式识别 | 第67页 |
| 3.6.3 基于PCA-GA-SVM的模式识别 | 第67-68页 |
| 3.6.4 分类结果比较 | 第68页 |
| 3.7 本章小结 | 第68-70页 |
| 第4章 基于THZ-TDS研究液相生物分子的相互作用 | 第70-88页 |
| 4.1 引言 | 第70-71页 |
| 4.2 实验装置及样本制备 | 第71-73页 |
| 4.3 雌激素受体α抗体的太赫兹光谱 | 第73-75页 |
| 4.3.1 AER-α溶液光谱特性 | 第73-74页 |
| 4.3.2 AER-α分子水化动力学特性 | 第74-75页 |
| 4.4 AER-α与ERP-α相互作用的太赫兹特性 | 第75-82页 |
| 4.4.1 AER-α与ERP-α相互作用的吸收特性 | 第75-78页 |
| 4.4.2 AER-α与ERP-α相互作用的介电特性 | 第78-82页 |
| 4.5 传统方法验证AER-α与ERP-α相互作用 | 第82-85页 |
| 4.5.1 免疫组织化学测定 | 第82页 |
| 4.5.2 酶联免疫吸附测定 | 第82-85页 |
| 4.6 本章小结 | 第85-88页 |
| 第5章 基于THZ-TDS与SRR结构的生物分子检测 | 第88-106页 |
| 5.1 引言 | 第88-89页 |
| 5.2 SRR结构的理论基础 | 第89-93页 |
| 5.2.1 SRR结构的电磁特性 | 第89-91页 |
| 5.2.2 SRR结构的LC等效电路 | 第91-93页 |
| 5.3 SRR结构设计 | 第93页 |
| 5.4 SRR结构的具体参数 | 第93-94页 |
| 5.5 实验装置及样本准备 | 第94-95页 |
| 5.6 不同种类脂肪酸的鉴别 | 第95-98页 |
| 5.6.1 脂肪酸样品性质 | 第95页 |
| 5.6.2 脂肪酸的太赫兹光谱 | 第95-98页 |
| 5.7 不同浓度蛋白质鉴别 | 第98-100页 |
| 5.7.1 样本准备 | 第98页 |
| 5.7.2 不同浓度蛋白质太赫兹光谱 | 第98-100页 |
| 5.8 蛋白质的特异性测定 | 第100-104页 |
| 5.8.1 样本准备 | 第100-101页 |
| 5.8.2 蛋白质相互作用的太赫兹光谱 | 第101-104页 |
| 5.9 本章小结 | 第104-106页 |
| 第6章 结论与展望 | 第106-110页 |
| 6.1 全文总结 | 第106-107页 |
| 6.2 主要创新点 | 第107-108页 |
| 6.3 展望 | 第108-110页 |
| 参考文献 | 第110-127页 |
| 研究成果 | 第127页 |
