| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4页 |
| 插图和附表清单 | 第8-10页 |
| 缩略语表 | 第10-11页 |
| 1 引言 | 第11-23页 |
| 1.1 支原体概述 | 第11-16页 |
| 1.1.1 形态结构与染色 | 第12-13页 |
| 1.1.2 生长和培养特性 | 第13-14页 |
| 1.1.3 与细菌L型的比较 | 第14页 |
| 1.1.4 支原体的危害 | 第14-15页 |
| 1.1.5 分子生物学研究 | 第15-16页 |
| 1.2 绵羊支原体性肺炎概述 | 第16-22页 |
| 1.2.1 病原学 | 第16-17页 |
| 1.2.2 致病性和致病机理 | 第17-20页 |
| 1.2.3 流行病学 | 第20-21页 |
| 1.2.4 临床症状 | 第21页 |
| 1.2.5 诊断及防治 | 第21-22页 |
| 1.3 支原体黏附蛋白概述 | 第22-23页 |
| 1.3.1 黏附因子的研究概况 | 第22页 |
| 1.3.2 本研究的目的意义 | 第22-23页 |
| 2 MO内蒙古分离株(SZWQ株)类p102基因的定点突变、克隆与表达 | 第23-47页 |
| 2.1 试验材料 | 第23-26页 |
| 2.1.1 菌株 | 第23页 |
| 2.1.2 试剂与工具酶 | 第23-24页 |
| 2.1.3 试验器材 | 第24页 |
| 2.1.4 载体及菌种 | 第24-25页 |
| 2.1.5 主要溶液的配制 | 第25-26页 |
| 2.2 试验方法 | 第26-39页 |
| 2.2.1 黏附因子类p102基因的定点突变 | 第26-29页 |
| 2.2.2 黏附因子类p102基因突变体的克隆 | 第29-34页 |
| 2.2.3 融合蛋白的表达及分析 | 第34-39页 |
| 2.3 试验结果 | 第39-46页 |
| 2.3.1 黏附因子类p102基因定点突变及突变体的克隆 | 第39-40页 |
| 2.3.2 重组质粒pET-32a-L-p102的酶切鉴定结果 | 第40-41页 |
| 2.3.3 融合蛋白IPTG最佳诱导浓度的确定 | 第41-42页 |
| 2.3.5 融合蛋白的表达及最佳诱导温度的确定 | 第42-43页 |
| 2.3.6 目的蛋白的可溶性确定 | 第43-44页 |
| 2.3.8 重组蛋白浓度的测定 | 第44-45页 |
| 2.3.9 Western blot分析结果 | 第45-46页 |
| 2.4 讨论 | 第46-47页 |
| 2.4.1 黏附因子类p102基因的定点突变 | 第46页 |
| 2.4.2 融合蛋白的诱导分析 | 第46页 |
| 2.4.5 融合蛋白表达量大小分析 | 第46页 |
| 2.4.6 选择黏附因子类p102基因作为目的基因的必要性 | 第46-47页 |
| 3 融合蛋白的免疫学试验 | 第47-52页 |
| 3.1 试验材料 | 第47-50页 |
| 3.1.1 试验动物 | 第47页 |
| 3.1.2 主要试剂 | 第47页 |
| 3.1.3 主要溶液配制 | 第47-48页 |
| 3.1.4 动物免疫 | 第48页 |
| 3.1.5 抗血清的制备 | 第48页 |
| 3.1.6 免疫动物血清抗体检测 | 第48-49页 |
| 3.1.7 吞噬调理试验 | 第49页 |
| 3.1.8 生长抑制试验 | 第49页 |
| 3.1.9 试验结果处理 | 第49-50页 |
| 3.2 结果 | 第50-51页 |
| 3.2.1 血清抗体水平监测 | 第50页 |
| 3.2.2 吞噬调理试验结果 | 第50-51页 |
| 3.2.3 生长抑制试验结果 | 第51页 |
| 3.3 讨论 | 第51-52页 |
| 3.3.1 特异性抗体检测 | 第51页 |
| 3.3.2 调理吞噬作用 | 第51页 |
| 3.3.3 生长抑制作用 | 第51-52页 |
| 4 全文结论 | 第52-53页 |
| 致谢 | 第53-54页 |
| 参考文献 | 第54-58页 |
| 作者简介 | 第58页 |
