摘要 | 第5-6页 |
Abstract | 第6-7页 |
缩略词 | 第11-12页 |
第1章 绪论 | 第12-25页 |
1.1 研究对象概述 | 第12-17页 |
1.1.1 血清白蛋白 | 第12-15页 |
1.1.2 降糖药物 | 第15-17页 |
1.1.3 蓝铜蛋白 | 第17页 |
1.2 药物小分子与BSA相互作用的研究方法 | 第17-21页 |
1.2.1 荧光光谱法 | 第17-19页 |
1.2.2 紫外-可见分光吸收光谱法 | 第19-20页 |
1.2.3 圆二色谱法 | 第20页 |
1.2.4 毛细管电泳法 | 第20-21页 |
1.2.5 核磁共振 | 第21页 |
1.2.6 其他研究手段 | 第21页 |
1.3 药物与蛋白质相互作用参数分析 | 第21-23页 |
1.3.1 猝灭类型,结合常数的求取和分析 | 第21-23页 |
1.3.2 结合作用力的确定和分析 | 第23页 |
1.4 研究目的 | 第23页 |
1.5 本文研究内容 | 第23-25页 |
第2章 光谱法研究PIO与BSA的相互作用 | 第25-36页 |
2.1 引言 | 第25-26页 |
2.2 仪器与试剂 | 第26页 |
2.3 实验方法 | 第26-27页 |
2.3.1 荧光光谱法 | 第26页 |
2.3.2 紫外可见光谱法 | 第26-27页 |
2.4 结果与讨论 | 第27-34页 |
2.4.1 PIO对BSA荧光光谱影响 | 第27页 |
2.4.2 荧光猝灭方式 | 第27-29页 |
2.4.3 结合常数和结合位点的计算 | 第29-30页 |
2.4.4 PIO与BSA的结合方式 | 第30-31页 |
2.4.5 PIO浓度对BSA结构的影响 | 第31-34页 |
2.5 本章小结 | 第34-36页 |
第3章 光谱法研究MET与BSA的相互作用 | 第36-47页 |
3.1 引言 | 第36-37页 |
3.2 仪器与试剂 | 第37页 |
3.3 实验方法 | 第37页 |
3.4 结果与讨论 | 第37-45页 |
3.4.1 MET对BSA荧光光谱影响 | 第37页 |
3.4.2 荧光猝灭方式 | 第37-39页 |
3.4.3 结合常数和结合位点的计算 | 第39-40页 |
3.4.4 MET与BSA的结合方式 | 第40-41页 |
3.4.5 MET浓度对BSA结构的影响 | 第41-45页 |
3.5 本章小结 | 第45-47页 |
第4章 光谱法和分子模拟技术研究RUS HIS143的性质 | 第47-58页 |
4.1 引言 | 第47页 |
4.2 实验材料、试剂与仪器设备 | 第47-49页 |
4.2.1 实验材料 | 第47页 |
4.2.2 实验试剂 | 第47-48页 |
4.2.3 实验仪器与设备 | 第48-49页 |
4.3 实验方法 | 第49-53页 |
4.3.1 PCR扩增 | 第49-50页 |
4.3.2 酶切PCR产物和载体pLM1 | 第50页 |
4.3.3 目的片段与载体连接 | 第50页 |
4.3.4 克隆转化 | 第50页 |
4.3.5 阳性克隆筛选 | 第50-51页 |
4.3.6 蛋白质表达的转化及最佳条件确定 | 第51页 |
4.3.7 蛋白质纯化 | 第51页 |
4.3.8 定点突变 | 第51-52页 |
4.3.9 定点突变阳性克隆筛选 | 第52页 |
4.3.10 突变蛋白的表达及纯化 | 第52页 |
4.3.11 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第52页 |
4.3.12 紫外分光光度计 | 第52页 |
4.3.13 分子结构模拟 | 第52-53页 |
4.4 结果与讨论 | 第53-56页 |
4.4.1 SDS-PAGE分析纯化蛋白 | 第53页 |
4.4.2 紫外分析RUS及H143G的性质 | 第53-54页 |
4.4.3 RUS和H143G分子结构模拟 | 第54-56页 |
4.5 本章小结 | 第56-58页 |
结论 | 第58-60页 |
参考文献 | 第60-71页 |
附录 攻读学位期间所发表的学术论文目录 | 第71-72页 |
致谢 | 第72页 |