| 摘要 | 第7-8页 |
| Abstract | 第8-9页 |
| 英文缩略语 | 第10-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-20页 |
| 1.1 结核分枝杆菌 | 第11-14页 |
| 1.1.1 生物学性状 | 第11-12页 |
| 1.1.2 致病性 | 第12-14页 |
| 1.2 结核病相关疾病的防治与耐药性现状的研究 | 第14-16页 |
| 1.2.1 结核病防治与现状 | 第14-15页 |
| 1.2.2 结核杆菌耐药机制的研究 | 第15-16页 |
| 1.3 酯酶性质的概述 | 第16页 |
| 1.4 酯酶蛋白的功能机制 | 第16-19页 |
| 1.5 结核杆菌及其酯酶的研究现状 | 第19页 |
| 1.6 本课题研究的意义与研究内容 | 第19-20页 |
| 1.7 论文各部分的主要内容 | 第20页 |
| 第二章 结核分枝杆菌酯酶Rv3036c生物信息学分析 | 第20-25页 |
| 2.1 引言 | 第20-21页 |
| 2.2 方法 | 第21-22页 |
| 2.2.1 基本理化性质分析 | 第21页 |
| 2.2.2 信号肽预测 | 第21页 |
| 2.2.3 跨膜区预测 | 第21页 |
| 2.2.4 同源性分析 | 第21-22页 |
| 2.2.5 结构域分析 | 第22页 |
| 2.3 Rv3036c生物信息学分析结果 | 第22-25页 |
| 2.3.1 Rv3036c基本理化性质分析 | 第22-23页 |
| 2.3.2 Rv3036c信号肽预测 | 第23页 |
| 2.3.3 Rv3036c跨膜区预测 | 第23页 |
| 2.3.4 Rv3036c同源性分析 | 第23-25页 |
| 2.3.5 Rv3036c结构域分析 | 第25页 |
| 2.4、结论 | 第25页 |
| 第三章 结核分枝杆菌酯酶Rv3036c的表达、纯化、结晶 | 第25-48页 |
| 3.1、引言 | 第25-30页 |
| 3.1.1 基因的克隆与表达 | 第26页 |
| 3.1.2 蛋白的分离与纯化 | 第26-28页 |
| 3.1.3 蛋白的结晶 | 第28-30页 |
| 3.2 试验材料 | 第30-31页 |
| 3.3 试验方法 | 第31-41页 |
| 3.3.1 原核表达载体的构建 | 第31-37页 |
| 3.3.2 转化宿主蛋白的表达 | 第37-38页 |
| 3.3.3 融合蛋白的纯化 | 第38-40页 |
| 3.3.4 蛋白结晶 | 第40-41页 |
| 3.4 试验结果 | 第41-48页 |
| 3.4.1 Rv3036c重组质粒的构建与鉴定 | 第41-42页 |
| 3.4.2 Rv3036c的表达 | 第42页 |
| 3.4.3 Rv3036c的纯化 | 第42-45页 |
| 3.4.4 Rv3036c的蛋白结晶 | 第45-48页 |
| 3.5 结论 | 第48页 |
| 第四章 结核分枝杆菌酯酶Rv3036c的理化特性分析 | 第48-54页 |
| 4.1 引言 | 第48-49页 |
| 4.1.1 质谱分析 | 第49页 |
| 4.1.2 圆二色谱分析 | 第49页 |
| 4.2 试验材料 | 第49页 |
| 4.2.1 试剂和耗材 | 第49页 |
| 4.2.2 仪器 | 第49页 |
| 4.3 试验方法 | 第49-50页 |
| 4.3.1 质谱分析 | 第49-50页 |
| 4.3.2 圆二色谱分析 | 第50页 |
| 4.3.3 酯酶活性分析 | 第50页 |
| 4.4 试验结果 | 第50-54页 |
| 4.4.1 质谱分析 | 第50-51页 |
| 4.4.2 圆二色谱分析 | 第51-52页 |
| 4.4.3 酶活性分析 | 第52-54页 |
| 4.5 结论 | 第54页 |
| 第五章 结论 | 第54-56页 |
| 参考文献 | 第56-60页 |
| 致谢 | 第60页 |
