| 中文摘要 | 第3-4页 |
| 英文摘要 | 第4页 |
| 目录 | 第5-7页 |
| 第一章 绪论 | 第7-12页 |
| 1.1 研究配体－受体相互作用的背景和意义 | 第7-8页 |
| 1.2 国内外的研究现状及分析 | 第8页 |
| 1.3 分子对接研究中涉及的理论与方法 | 第8-12页 |
| 1.3.1 分子间相互作用的热力学过程 | 第8-9页 |
| 1.3.2 分子对接的理论基础 | 第9-10页 |
| 1.3.3 分子间结合机制对对接研究的启示 | 第10-11页 |
| 1.3.4 分子对接方法中尚待解决的困难 | 第11-12页 |
| 第二章 分子对接方法及应用 | 第12-20页 |
| 2.1 配体受体识别过程的相互作用力 | 第12-13页 |
| 2.2 分子对接与药物设计 | 第13-14页 |
| 2.3 分子对接方法的分类 | 第14-15页 |
| 2.4 分子对接中常用的模拟方法 | 第15-17页 |
| 2.4.1 分子动力学模拟方法 | 第15-16页 |
| 2.4.2 蒙特卡洛方法 | 第16页 |
| 2.4.3 模拟退火技术 | 第16-17页 |
| 2.4.4 遗传算法 | 第17页 |
| 2.5 几种有代表性的分子对接软件及方法 | 第17-20页 |
| 第三章 蛋白质三级结构预测—同源模拟法 | 第20-34页 |
| 3.1 简介 | 第20页 |
| 3.2 分子动力学模拟 | 第20-26页 |
| 3.2.1 基本原理 | 第20-21页 |
| 3.2.2 分子力场 | 第21-23页 |
| 3.2.3 分子动力学的积分算法 | 第23-25页 |
| 3.2.4 分子动力学模拟的系综 | 第25页 |
| 3.2.5 边界条件 | 第25-26页 |
| 3.3 SARS E 蛋白的三维结构模建及活性分析 | 第26-33页 |
| 3.4 小结 | 第33-34页 |
| 第四章 SARS 3CL 蛋白水解酶及其可能多酸抑制剂的动力学模拟 | 第34-43页 |
| 4.1 简介 | 第34-36页 |
| 4.2 SARS 3CL 蛋白水解酶平衡构象的模拟 | 第36-37页 |
| 4.3 多酸配体分子与 3CL 蛋白水解酶分子对接研究 | 第37-38页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第38-41页 |
| 4.5 小结 | 第41-43页 |
| 结论与展望 | 第43-45页 |
| 参考文献 | 第45-49页 |
| 在学期间公开发表论文及著作情况 | 第49-50页 |
| 致 谢 | 第50页 |
