摘要 | 第5-7页 |
Abstract | 第7-8页 |
1 引言 | 第14-32页 |
1.1 膜色谱技术简介 | 第14-22页 |
1.1.1 膜色谱的原理和特点 | 第14-15页 |
1.1.2 膜色谱介质(membrane adsorber)的分类 | 第15-17页 |
1.1.3 膜色谱介质的制备 | 第17-20页 |
1.1.4 膜色谱的应用 | 第20-22页 |
1.1.4.1 蛋白的快速捕获与纯化 | 第20-21页 |
1.1.4.2 精制 | 第21页 |
1.1.4.3 生物大分子的纯化 | 第21-22页 |
1.2 基于聚多巴胺(PDA)涂覆的膜改性 | 第22-28页 |
1.2.1 PDA的形成和特点 | 第22-24页 |
1.2.2 PDA改性的应用 | 第24-28页 |
1.2.2.1 直接沉积PDA于膜表面进行改性 | 第24-26页 |
1.2.2.2 PDA作为中间功能层用于膜的功能化 | 第26-27页 |
1.2.2.3 多巴胺与功能分子先结合后沉积 | 第27页 |
1.2.2.4 PDA作为膜的组成成分 | 第27-28页 |
1.3 本课题的提出和主要研究内容 | 第28-32页 |
1.3.1 课题研究背景与意义 | 第28-29页 |
1.3.2 主要研究内容 | 第29-32页 |
2 以PDA为平台的膜色谱介质的制备及其在HSA/IgG分离中的应用 | 第32-46页 |
2.1 引言 | 第32-33页 |
2.2 实验部分 | 第33-35页 |
2.2.1 实验材料及主要仪器 | 第33页 |
2.2.2 通过PDA涂覆聚醚砜膜制备膜色谱介质 | 第33页 |
2.2.3 膜的鉴定和表征 | 第33-34页 |
2.2.3.1 光电子能谱 | 第33页 |
2.2.3.2 扫描电镜 | 第33-34页 |
2.2.3.3 接触角 | 第34页 |
2.2.3.4 比表面积的测定 | 第34页 |
2.2.3.5 跨膜压力的测定 | 第34页 |
2.2.4 蛋白吸附容量的测定 | 第34-35页 |
2.2.5 膜色谱介质分离性能的测定 | 第35页 |
2.2.6 分析方法 | 第35页 |
2.3 结果与讨论 | 第35-45页 |
2.3.1 基于PDA涂覆的膜表面改性和鉴定 | 第35-37页 |
2.3.2 以PDA为中间功能层的阴离子交换膜色谱介质的制备和鉴定 | 第37-38页 |
2.3.3 以PDA为中间功能层的疏水膜色谱介质的制备和鉴定 | 第38页 |
2.3.4 以PDA为中间功能层的亲和膜色谱介质的制备和鉴定 | 第38-39页 |
2.3.5 阴离子交换膜色谱介质从HSA/IgG混合液中分离HSA | 第39-42页 |
2.3.6 疏水膜色谱介质从HSA/IgG混合液中分离IgG | 第42-43页 |
2.3.7 亲和膜色谱介质从HSA/IgG混合液中分离IgG | 第43-45页 |
2.4 本章小结 | 第45-46页 |
3 以疏水微滤膜为基膜的耐盐型膜色谱介质的制备及应用 | 第46-66页 |
3.1 引言 | 第46-47页 |
3.2 实验部分 | 第47-50页 |
3.2.1 实验材料及主要仪器 | 第47页 |
3.2.2 耐盐型阴离子交换(STAE)膜色谱介质的制备 | 第47-48页 |
3.2.3 膜的鉴定和表征 | 第48-49页 |
3.2.3.1 接触角 | 第48页 |
3.2.3.2 红外光谱 | 第48页 |
3.2.3.3 机械性能的测定 | 第48页 |
3.2.3.4 Zeta电位的测定 | 第48页 |
3.2.3.5 扫描电镜 | 第48页 |
3.2.3.6 比表面积的测定 | 第48页 |
3.2.3.7 跨膜压力的测定 | 第48页 |
3.2.3.8 氨基含量的测定 | 第48-49页 |
3.2.4 膜色谱介质吸附容量的测定 | 第49页 |
3.2.5 从HSA/IgG混合液中精制IgG | 第49-50页 |
3.2.6 重复使用性的评价 | 第50页 |
3.2.7 分析方法 | 第50页 |
3.3 结果与讨论 | 第50-65页 |
3.3.1 STAE膜色谱介质的制备和鉴定 | 第50-54页 |
3.3.2 PDA涂覆时间的影响 | 第54-55页 |
3.3.3 离子强度和流速对膜色谱介质吸附容量的影响 | 第55-57页 |
3.3.4 从HSA/IgG混合液中精制IgG | 第57-62页 |
3.3.5 自制膜色谱介质重复使用性的评价 | 第62-63页 |
3.3.6 自制膜色谱介质与相应商品化产品的比较 | 第63-65页 |
3.4 本章小结 | 第65-66页 |
4 利用膜色谱介质从组分Ⅳ沉淀中纯化α_1-抗胰蛋白酶(AAT)的研究 | 第66-90页 |
4.1 引言 | 第66-67页 |
4.2 实验部分 | 第67-70页 |
4.2.1 实验材料及主要仪器 | 第67-68页 |
4.2.2 膜色谱介质的制备 | 第68页 |
4.2.3 分析方法 | 第68-69页 |
4.2.3.1 接触角 | 第68页 |
4.2.3.2 Zeta电位的测定 | 第68页 |
4.2.3.3 跨膜压力的测定 | 第68页 |
4.2.3.4 光电子能谱 | 第68页 |
4.2.3.5 离子交换容量的测定 | 第68页 |
4.2.3.6 总蛋白浓度的测定 | 第68-69页 |
4.2.3.7 AAT含量和活性的检测方法 | 第69页 |
4.2.3.8 SDS-PAGE鉴定方法 | 第69页 |
4.2.4 组分Ⅳ沉淀的预处理 | 第69页 |
4.2.5 商品化膜色谱介质纯化AAT | 第69-70页 |
4.2.6 自制膜色谱介质纯化AAT | 第70页 |
4.3 结果与讨论 | 第70-88页 |
4.3.1 组分Ⅳ沉淀的预处理 | 第70-72页 |
4.3.1.1 PEG4000添加量的影响 | 第70-71页 |
4.3.1.2 pH对除去杂蛋白的影响 | 第71-72页 |
4.3.2 商品化膜色谱介质纯化AAT的初步探索 | 第72-77页 |
4.3.2.1 阴离子交换膜色谱介质初步纯化AAT | 第72-75页 |
4.3.2.2 疏水膜色谱介质精制AAT | 第75-77页 |
4.3.3 自制阴离子交换膜色谱介质纯化AAT | 第77-88页 |
4.3.3.1 四种阴离子交换膜色谱介质的制备和应用 | 第77-80页 |
4.3.3.2 洗脱盐浓度和流速的影响 | 第80-83页 |
4.3.3.3 PEI分子量对膜渗透性能的影响 | 第83-84页 |
4.3.3.4 PEI分子量对纯化AAT的影响 | 第84-88页 |
4.4 本章小结 | 第88-90页 |
5 基于膜色谱固定化漆酶的酶膜反应器的构建和应用 | 第90-116页 |
5.1 引言 | 第90-91页 |
5.2 实验部分 | 第91-94页 |
5.2.1 实验材料及主要仪器 | 第91页 |
5.2.2 膜色谱介质的制备 | 第91-92页 |
5.2.3 酶膜反应器的构建 | 第92页 |
5.2.4 分析方法 | 第92-93页 |
5.2.4.1 光电子能谱 | 第92页 |
5.2.4.2 扫描电镜 | 第92页 |
5.2.4.3 总蛋白浓度的测定 | 第92页 |
5.2.4.4 漆酶活性的检测方法 | 第92页 |
5.2.4.5 SDS-PAGE鉴定方法 | 第92-93页 |
5.2.4.6 双酚A(BPA)的测定方法 | 第93页 |
5.2.5 酶膜反应器稳定性的评价 | 第93页 |
5.2.6 酶膜反应器除去BPA | 第93-94页 |
5.3 结果与讨论 | 第94-114页 |
5.3.1 阴离子交换膜色谱介质固定漆酶及其应用 | 第94-103页 |
5.3.1.1 酶膜反应器用膜的制备和鉴定 | 第94-96页 |
5.3.1.2 pH对固定化漆酶的影响 | 第96-97页 |
5.3.1.3 流速对固定化漆酶的影响 | 第97-98页 |
5.3.1.4 膜色谱介质的重复使用 | 第98-99页 |
5.3.1.5 膜色谱介质的稳定性研究 | 第99-101页 |
5.3.1.6 酶膜反应器除去BPA的研究 | 第101-103页 |
5.3.2 金属螯合膜色谱介质固定漆酶及其应用 | 第103-114页 |
5.3.2.1 金属螯合酶膜反应器用膜的制备和鉴定 | 第103-106页 |
5.3.2.2 金属离子对固定化漆酶的影响 | 第106-107页 |
5.3.2.3 pH对固定化漆酶的影响 | 第107-108页 |
5.3.2.4 流速对固定化漆酶的影响 | 第108页 |
5.3.2.5 膜色谱介质的重复使用 | 第108-109页 |
5.3.2.6 膜色谱介质的稳定性研究 | 第109-111页 |
5.3.2.7 膜堆叠数量和通量对酶膜反应器除去BPA的影响 | 第111-113页 |
5.3.2.8 酶膜反应器连续除去BPA的研究 | 第113-114页 |
5.4 本章小结 | 第114-116页 |
6 结论与展望 | 第116-120页 |
6.1 结论 | 第116-118页 |
6.2 主要创新点 | 第118页 |
6.3 展望 | 第118-120页 |
符号表 | 第120-122页 |
参考文献 | 第122-136页 |
个人简历及发表文章目录 | 第136-138页 |
致谢 | 第138页 |