| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-7页 |
| 第一章 绪论 | 第7-15页 |
| ·β-葡聚糖 | 第7页 |
| ·β-1,3-1,4-葡聚糖酶国内外研究进展 | 第7-11页 |
| ·β-1,3-1,4-葡聚糖酶的来源 | 第7页 |
| ·β-1,3-1,4-葡聚糖酶的结构与性质 | 第7-9页 |
| ·β-1,3-1,4-葡聚糖酶的应用 | 第9页 |
| ·β-1,3-1,4-葡聚糖酶基因的克隆和表达 | 第9-11页 |
| ·大肠杆菌表达系统 | 第11-13页 |
| ·概述 | 第11页 |
| ·表达载体 | 第11-12页 |
| ·宿主菌 | 第12-13页 |
| ·提高外源蛋白分泌性表达的策略 | 第13页 |
| ·立题意义和背景 | 第13-14页 |
| ·主要研究内容 | 第14-15页 |
| 第二章 淀粉液化芽孢杆菌 β-葡聚糖酶基因克隆表达的优化 | 第15-27页 |
| ·引言 | 第15页 |
| ·材料与方法 | 第15-20页 |
| ·菌株和质粒载体 | 第15-16页 |
| ·仪器设备 | 第16页 |
| ·工具酶和试剂 | 第16-17页 |
| ·培养基 | 第17页 |
| ·实验方法 | 第17-19页 |
| ·分析方法 | 第19-20页 |
| ·结果与讨论 | 第20-26页 |
| ·β-葡聚糖酶基因(bgl)的扩增 | 第20-21页 |
| ·表达载体pEGX-4T-1-bgl 的构建及在三种宿主菌中的表达 | 第21-23页 |
| ·表达载体 pET20b(+)-bgl 的构建及在 E. coli BL21(DE3)中的表达 | 第23-25页 |
| ·表达载体pET28a(+)-bgl 的构建及在E. coli BL21 (DE3)中的表达 | 第25-26页 |
| ·E. coli BL21(DE3)-pET28a(+)-bgl 质粒稳定性分析 | 第26页 |
| ·本章小结 | 第26-27页 |
| 第三章 重组酶分离纯化的初步研究 | 第27-34页 |
| ·引言 | 第27页 |
| ·材料与方法 | 第27-30页 |
| ·菌株 | 第27页 |
| ·仪器设备 | 第27-28页 |
| ·培养基 | 第28页 |
| ·试剂 | 第28页 |
| ·实验方法 | 第28-29页 |
| ·分析方法 | 第29-30页 |
| ·结果与讨论 | 第30-33页 |
| ·重组菌破壁方法对酶活的影响 | 第30-31页 |
| ·分级沉淀 | 第31-32页 |
| ·离子交换层析 | 第32-33页 |
| ·纯化结果分析 | 第33页 |
| ·本章小结 | 第33-34页 |
| 第四章 重组酶的酶学性质研究 | 第34-38页 |
| ·前言 | 第34页 |
| ·材料与方法 | 第34-35页 |
| ·酶液 | 第34页 |
| ·仪器 | 第34页 |
| ·试剂 | 第34页 |
| ·酶活力测定方法 | 第34页 |
| ·实验方法 | 第34-35页 |
| ·结果与讨论 | 第35-37页 |
| ·最适pH | 第35页 |
| ·pH 稳定性 | 第35-36页 |
| ·最适温度 | 第36页 |
| ·温度稳定性 | 第36页 |
| ·金属离子对酶活的影响 | 第36-37页 |
| ·本章小结 | 第37-38页 |
| 结论与展望 | 第38-39页 |
| 致谢 | 第39-40页 |
| 参考文献 | 第40-44页 |
| 附录 | 第44-45页 |
| 攻读硕士学位期间发表论文清单 | 第45页 |
