| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-22页 |
| 1.1 Arabidopsis thaliana BTR1蛋白概述 | 第12-18页 |
| 1.1.1 番茄花叶病毒简介 | 第12页 |
| 1.1.2 BTR1蛋白的发现 | 第12-14页 |
| 1.1.3 BTR1蛋白的性质 | 第14-15页 |
| 1.1.4 BTR1蛋白的研究进展 | 第15-16页 |
| 1.1.5 hnRNP K-homology Domain简介 | 第16-18页 |
| 1.2 Pif1解旋酶概述 | 第18-19页 |
| 1.2.1 Pif1解旋酶及其功能 | 第18页 |
| 1.2.2 Pif1解旋酶研究进展 | 第18-19页 |
| 1.3 蛋白的研究方法 | 第19-21页 |
| 1.3.1 凝胶过滤层析 | 第19-20页 |
| 1.3.2 动态光散射试验 ( DLS ) | 第20页 |
| 1.3.3 凝胶滞缓实验（EMSA） | 第20页 |
| 1.3.4 荧光各向异性技术（Fluorescence Anisotropy） | 第20-21页 |
| 1.4 本研究的目的和意义 | 第21-22页 |
| 第二章 BTR1蛋白的载体构建及其表达纯化 | 第22-33页 |
| 2.1 实验材料 | 第22-26页 |
| 2.1.1 表达载体、菌株 | 第22页 |
| 2.1.2 主要分子试剂 | 第22页 |
| 2.1.3 基因合成所用引物及序列 | 第22页 |
| 2.1.4 主要配制试剂 | 第22-25页 |
| 2.1.5 纯化过程中使用的柱材 | 第25页 |
| 2.1.6 实验仪器 | 第25-26页 |
| 2.2 实验方法 | 第26-28页 |
| 2.2.1 BTR1蛋白的载体构建 | 第26-27页 |
| 2.2.2 BTR1蛋白的表达与纯化 | 第27-28页 |
| 2.3 结果与分析 | 第28-31页 |
| 2.3.1 BTR1蛋白的载体构建 | 第28-29页 |
| 2.3.2 BTR1蛋白的Ni-NTA柱亲核纯化 | 第29-30页 |
| 2.3.3 BTR1蛋白凝胶过滤层析S200纯化 | 第30-31页 |
| 2.4 讨论 | 第31-33页 |
| 第三章 BTR1蛋白均一性分析 | 第33-37页 |
| 3.1 实验材料 | 第33-34页 |
| 3.1.1 蛋白样品及柱材 | 第33页 |
| 3.1.2 主要配制试剂 | 第33页 |
| 3.1.3 主要仪器设备 | 第33-34页 |
| 3.2 实验方法 | 第34页 |
| 3.2.1 凝胶过滤层析分析BTR1蛋白 | 第34页 |
| 3.2.2 动态激光散射分析BTR1蛋白 | 第34页 |
| 3.3 结果与分析 | 第34-35页 |
| 3.3.1 凝胶过滤层析分析BTR1蛋白 | 第34页 |
| 3.3.2 动态激光散射分析BTR1蛋白 | 第34-35页 |
| 3.4 讨论 | 第35-37页 |
| 第四章 BTR1蛋白核酸结合活性研究 | 第37-44页 |
| 4.1 实验材料 | 第37-39页 |
| 4.1.1 蛋白样品及核酸底物 | 第37-38页 |
| 4.1.2 主要配制试剂 | 第38-39页 |
| 4.1.3 主要仪器 | 第39页 |
| 4.2 实验方法 | 第39页 |
| 4.2.1 BTR1的凝胶滞缓实验(EMSA) | 第39页 |
| 4.2.2 BTR1的荧光各向异性测定 | 第39页 |
| 4.3 结果与分析 | 第39-43页 |
| 4.3.1 BTR1的凝胶滞缓实验(EMSA) | 第39-40页 |
| 4.3.2 BTR1的荧光各向异性测定 | 第40-43页 |
| 4.4 讨论 | 第43-44页 |
| 第五章 Candida albicans Pif1解旋酶的表达纯化 | 第44-50页 |
| 5.1 实验材料 | 第44-46页 |
| 5.1.1 表达载体、菌株 | 第44页 |
| 5.1.2 基因合成所用引物及序列 | 第44页 |
| 5.1.3 主要配制试剂 | 第44-45页 |
| 5.1.4 纯化过程中使用的柱材 | 第45页 |
| 5.1.5 实验仪器 | 第45-46页 |
| 5.2 实验方法 | 第46-47页 |
| 5.2.1 CaPif1解旋酶NI-NTA亲核纯化 | 第46-47页 |
| 5.2.2 CaPif1解旋酶SP阳离子柱纯化 | 第47页 |
| 5.2.3 CaPif1解旋酶凝胶过滤层析S200纯化 | 第47页 |
| 5.3 结果与分析 | 第47-49页 |
| 5.3.1 CaPif1解旋酶NI-NTA柱亲核纯化 | 第47-48页 |
| 5.3.2 CaPif1解旋酶SP阳离子柱纯化 | 第48-49页 |
| 5.3.3 CaPif1解旋酶凝胶过滤层析S200纯化 | 第49页 |
| 5.4 讨论 | 第49-50页 |
| 第六章 结论 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-55页 |
| 附录 | 第55-56页 |
| 缩略词 | 第56-57页 |
| 致谢 | 第57-58页 |
| 作者简介 | 第58页 |
