| 摘要 | 第4-5页 |
| ABSTRACT | 第5页 |
| 第一章 文献综述 | 第8-15页 |
| 1.1 2-酮3脱氧辛糖酸的研究 | 第8-10页 |
| 1.1.1 植物细胞壁果胶的介绍 | 第8页 |
| 1.1.2 鼠李糖半乳糖醛酸聚糖Ⅱ的简单介绍 | 第8-9页 |
| 1.1.3 2-酮3脱氧辛糖酸的合成途径 | 第9-10页 |
| 1.2 D-阿拉伯糖5磷酸异构酶的研究进展 | 第10-11页 |
| 1.3 蛋白质研究方法与技术 | 第11-13页 |
| 1.3.1 蛋白质组学 | 第11-12页 |
| 1.3.2 蛋白质纯化 | 第12-13页 |
| 1.3.3 蛋白质三维结构分析 | 第13页 |
| 1.4 本研究的目的与意义 | 第13-14页 |
| 1.5 技术路线 | 第14-15页 |
| 第二章 毛竹KdsD基因的克隆和生物信息学分析 | 第15-30页 |
| 2.1 材料 | 第15-17页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第15页 |
| 2.1.2 菌株与质粒 | 第15页 |
| 2.1.3 试剂与仪器设备 | 第15-16页 |
| 2.1.4 培养基及相关试剂配制 | 第16页 |
| 2.1.5 引物设计与合成 | 第16-17页 |
| 2.2 方法 | 第17-23页 |
| 2.2.1 毛竹总RNA的提取 | 第17-18页 |
| 2.2.2 PeKdsD基因的克隆 | 第18-22页 |
| 2.2.3 PeKdsD基因的生物信息学分析 | 第22页 |
| 2.2.4 PeKdsD基因的Real-time RT PCR表达分析 | 第22-23页 |
| 2.3 结果与分析 | 第23-29页 |
| 2.3.1 毛竹总RNA提取分析 | 第23-24页 |
| 2.3.2 PeKdsD基因克隆 | 第24页 |
| 2.3.3 PeKdsD基因序列的生物信息学分析 | 第24-28页 |
| 2.3.4 PeKdsD基因的组织特异性表达 | 第28-29页 |
| 2.4 讨论 | 第29-30页 |
| 第三章 毛竹KdsD蛋白的原核表达、纯化及鉴定 | 第30-43页 |
| 3.1 材料 | 第30-32页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第30页 |
| 3.1.2 试剂与仪器设备 | 第30页 |
| 3.1.3 培养基以及各种相关试剂配制 | 第30-32页 |
| 3.2 方法 | 第32-37页 |
| 3.2.1 重组蛋白PeKdsD的诱导表达 | 第32-34页 |
| 3.2.2 重组蛋白PeKdsD的纯化 | 第34-36页 |
| 3.2.3 重组蛋白PeKdsD的鉴定 | 第36-37页 |
| 3.3 结果与分析 | 第37-42页 |
| 3.3.1 重组蛋白PeKdsD的可溶性表达 | 第37-38页 |
| 3.3.2 重组蛋白PeKdsD的纯化 | 第38-40页 |
| 3.3.3 Western blotting检测PeKdsD蛋白 | 第40-41页 |
| 3.3.4 PeKdsD蛋白的MALDI-TOF MASS分析 | 第41页 |
| 3.3.5 PeKdsD蛋白的BN-PAGE电泳分析 | 第41-42页 |
| 3.4 讨论 | 第42-43页 |
| 第四章 毛竹KdsD的酶学性质分析 | 第43-53页 |
| 4.1 材料 | 第43页 |
| 4.1.1 实验材料 | 第43页 |
| 4.1.2 试剂与仪器设备 | 第43页 |
| 4.2 方法 | 第43-46页 |
| 4.2.1 BCA法测定蛋白质浓度 | 第43-45页 |
| 4.2.2 半胱氨酸-咔唑法快速测定KdsD酶活力的确定 | 第45页 |
| 4.2.3 重组酶PeKdsD的性质分析 | 第45-46页 |
| 4.3 结果与分析 | 第46-51页 |
| 4.3.1 蛋白浓度标准曲线 | 第46-47页 |
| 4.3.2 测定酶活力方法的确定 | 第47-50页 |
| 4.3.3 重组酶KdsD的酶学性质 | 第50-51页 |
| 4.4 讨论 | 第51-53页 |
| 第五章 结论与展望 | 第53-55页 |
| 5.1 结论 | 第53页 |
| 5.2 展望 | 第53-55页 |
| 参考文献 | 第55-61页 |
| 附录 | 第61-62页 |
| 个人简介 | 第62页 |
| 在校期间科研情况 | 第62-63页 |
| 致谢 | 第63页 |
