抗Citrulline/Carbamylation抗体的制备及其ELISA检测方法的初步建立
中文摘要 | 第1-6页 |
Abstract | 第6-8页 |
目录 | 第8-11页 |
英文缩略 | 第11-12页 |
第一章 绪论 | 第12-20页 |
·蛋白质翻译后修饰 | 第12-13页 |
·瓜氨酸化 | 第13页 |
·瓜氨酸化的研究现状 | 第13-17页 |
·蛋白质特异性ELISA | 第13-14页 |
·多肽特异性ELISA | 第14-16页 |
·商品化的抗瓜氨酸抗体试剂盒 | 第16-17页 |
·氨甲酰化 | 第17-18页 |
·氨甲酰化的研究现状 | 第18-20页 |
·氨甲酰化涉及疾病的研究 | 第18页 |
·抗氨甲酰化抗体的研究 | 第18-19页 |
·检测氨甲酰化的研究 | 第19-20页 |
第二章 人工抗原的合成与鉴定 | 第20-30页 |
·引言 | 第20-21页 |
·材料与方法 | 第21-24页 |
·主要试剂 | 第21-22页 |
·主要仪器 | 第22页 |
·实验方法 | 第22-24页 |
·结果与分析 | 第24-27页 |
·BCA法测定人工抗原浓度 | 第24-25页 |
·SDS-PAGE法鉴定人工抗原 | 第25-27页 |
·讨论与小结 | 第27-30页 |
·讨论 | 第27-29页 |
·小结 | 第29-30页 |
第三章 多克隆抗体的制备与鉴定 | 第30-41页 |
·引言 | 第30页 |
·材料与方法 | 第30-34页 |
·主要试剂 | 第30-31页 |
·主要仪器 | 第31页 |
·实验动物 | 第31页 |
·实验方法 | 第31-34页 |
·结果与分析 | 第34-38页 |
·预包被酶标板的检测 | 第34页 |
·抗血清识别情况的确定 | 第34-35页 |
·抗血清效价测定 | 第35-36页 |
·抗原抗体最佳工作条件的确定 | 第36-37页 |
·抗体的特异性鉴定 | 第37-38页 |
·病人样本检测试验 | 第38页 |
·讨论与小结 | 第38-41页 |
·讨论 | 第38-40页 |
·小结 | 第40-41页 |
第四章 单克隆抗体细胞株的筛选与鉴定 | 第41-49页 |
·引言 | 第41页 |
·材料与方法 | 第41-43页 |
·主要试剂 | 第41-42页 |
·主要仪器 | 第42页 |
·实验方法 | 第42-43页 |
·结果与分析 | 第43-47页 |
·阳性杂交瘤细胞株的筛选 | 第43-44页 |
·单克隆抗体细胞株的鉴定 | 第44-47页 |
·讨论与小结 | 第47-49页 |
·讨论 | 第47-48页 |
·小结 | 第48-49页 |
第五章 单克隆抗体的制备与鉴定 | 第49-58页 |
·引言 | 第49页 |
·材料与方法 | 第49-51页 |
·主要试剂 | 第49-50页 |
·主要仪器 | 第50页 |
·实验动物 | 第50页 |
·实验方法 | 第50-51页 |
·结果与分析 | 第51-56页 |
·Bradford法测单抗浓度 | 第51-52页 |
·SDS-PAGE法鉴定抗体纯度 | 第52-53页 |
·单抗效价的测定 | 第53页 |
·单抗亚类的鉴定 | 第53-54页 |
·单抗标准曲线的绘制 | 第54-55页 |
·单抗方阵实验 | 第55页 |
·单抗的特异性鉴定 | 第55页 |
·病人样本检测试验 | 第55-56页 |
·讨论与小结 | 第56-58页 |
·讨论 | 第56-57页 |
·小结 | 第57-58页 |
第六章 ELISA检测方法的初步建立 | 第58-65页 |
·引言 | 第58页 |
·材料与方法 | 第58-60页 |
·主要试剂 | 第58-59页 |
·主要仪器 | 第59页 |
·实验方法 | 第59-60页 |
·结果与分析 | 第60-63页 |
·Bradford法测生物素化单抗浓度 | 第60页 |
·双抗夹心ELISA条件的优化 | 第60-62页 |
·检测方法的特异性鉴定 | 第62页 |
·疾病样本的检测试验 | 第62-63页 |
·讨论与小结 | 第63-65页 |
·讨论 | 第63-64页 |
·小结 | 第64-65页 |
全文结论、创新点和展望 | 第65-67页 |
致谢 | 第67-68页 |
参考文献 | 第68-73页 |
个人简历、在学期间发表的学术论文及取得的研究成果 | 第73页 |