| 内容提要 | 第1-8页 |
| 第一章 前言 | 第8-19页 |
| 第一节 热休克蛋白90 | 第8-11页 |
| 第二节 Hsp90与其共分子伴侣Cdc37 | 第11-16页 |
| 第三节 海肾荧光素酶双分子互补技术 | 第16-17页 |
| 第四节 研究目的和理论意义 | 第17-19页 |
| 第二章 SRL-PFAC构建及特异性检测 | 第19-42页 |
| 第一节 实验材料 | 第19-22页 |
| 1.试剂 | 第19-20页 |
| 2.细胞株,菌株与质粒 | 第20-21页 |
| 3.重组质粒 | 第21页 |
| 4.引物 | 第21-22页 |
| 第二节 实验方法 | 第22-29页 |
| 1.重组质粒构建 | 第22-26页 |
| 2.海肾荧光素酶双分子互补活性检测 | 第26-27页 |
| 3.免疫共沉淀 | 第27-28页 |
| 4.细胞分子成像 | 第28-29页 |
| 第三节 实验结果 | 第29-40页 |
| 1.重组质粒构建 | 第29-37页 |
| 2.应用SRL-PFAC检测Hsp90/Cdc37相互作用 | 第37-40页 |
| 第四节 本章小结 | 第40-42页 |
| 第三章 Hsp90/Cdc37相互作用关键氨基酸的研究 | 第42-74页 |
| 第一节 实验材料 | 第42-47页 |
| 1.试剂 | 第42-43页 |
| 2.细胞株,菌株与质粒 | 第43页 |
| 3.重组质粒 | 第43页 |
| 4.引物 | 第43-47页 |
| 第二节 实验方法 | 第47-52页 |
| 1.重组质粒构建 | 第47页 |
| 2.海肾荧光素酶双分子互补活性检测 | 第47-48页 |
| 3.Hsp90与Cdc37关键氨基酸点突变 | 第48-49页 |
| 4.免疫共沉淀 | 第49-50页 |
| 5.细胞分子成像 | 第50-52页 |
| 第三节 实验结果 | 第52-73页 |
| 1.分子动力学模拟 | 第52-54页 |
| 2.氨基酸残基点突变 | 第54-63页 |
| 3.Hsp90中Hsp90/Cdc37相互作用关键氨基酸 | 第63-67页 |
| 4.Hsp90二聚化作用影响 | 第67-68页 |
| 5.Cdc37中Hsp90/Cdc37相互作用关键氨基酸 | 第68-70页 |
| 6.Cdc37 N端Cys与Hsp90/Cdc37复合物形成不直接相关 | 第70页 |
| 7.免疫共沉淀作用证实各氨基酸在复合物形成中的作用 | 第70-72页 |
| 8.关键氨基酸突变活细胞生物成像 | 第72-73页 |
| 第四节 本章小结 | 第73-74页 |
| 第四章 结论 | 第74-75页 |
| 参考文献 | 第75-82页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 | 第82-84页 |
| 致谢 | 第84-85页 |
| 摘要 | 第85-89页 |
| ABSTRACT | 第89-92页 |
