| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-26页 |
| 前言 | 第10-11页 |
| ·手性氰醇 | 第11-13页 |
| ·手性氰醇的合成 | 第13-19页 |
| ·化学法 | 第14-15页 |
| ·生物酶催化法 | 第15-19页 |
| ·脂肪酶和酯酶拆分法 | 第15-16页 |
| ·醇腈酶催化不对称合成 | 第16-19页 |
| ·酶的固定化 | 第19-22页 |
| ·固定化酶的发展 | 第19-20页 |
| ·固定化酶的方法 | 第20-21页 |
| ·吸附法 | 第20页 |
| ·共价结合法 | 第20页 |
| ·包埋法 | 第20-21页 |
| ·交联法 | 第21页 |
| ·固定化酶的性质 | 第21-22页 |
| ·固定化后酶活力 | 第21页 |
| ·固定化酶稳定性 | 第21页 |
| ·固定化酶最适温度 | 第21页 |
| ·固定化酶的米氏常数 | 第21-22页 |
| ·固定化酶活性的影响因素 | 第22页 |
| ·固定化酶的应用前景 | 第22页 |
| ·交联酶的应用 | 第22-24页 |
| ·手性化合物拆分 | 第22-23页 |
| ·肽合成 | 第23页 |
| ·碳碳键形成 | 第23-24页 |
| ·选题依据及课题研究内容 | 第24-26页 |
| 第二章 醇腈酶交联体的制备及催化氰醇化反应研究 | 第26-38页 |
| 前言 | 第26页 |
| ·实验设计与选择 | 第26-28页 |
| ·路线设计与选择 | 第26-27页 |
| ·路线改进 | 第27-28页 |
| ·实验部分 | 第28页 |
| ·实验试剂 | 第28页 |
| ·仪器部分 | 第28页 |
| ·实验方法 | 第28-29页 |
| ·氢氰酸的制备 | 第28页 |
| ·粗酶的制备 | 第28-29页 |
| ·醇腈酶交联体的制备 | 第29页 |
| ·交联酶促氰醇化反应 | 第29页 |
| ·吡咯醛的合成 | 第29页 |
| ·N-苄基-2-吡咯醛的合成 | 第29页 |
| ·N-苯基-2-吡咯醛的合成 | 第29页 |
| ·实验结果与讨论 | 第29-37页 |
| ·交联酶的制备 | 第29-30页 |
| ·交联酶促氰醇化反应机理 | 第30页 |
| ·交联酶和游离酶不对称催化合成氰醇化合物 | 第30-37页 |
| ·交联酶和游离酶不对称催化芳香族醛类反应 | 第30-32页 |
| ·交联酶和游离酶不对称催化酮类反应 | 第32-34页 |
| ·交联酶和游离酶不对称催化脂肪族醛类反应 | 第34-35页 |
| ·交联酶和游离酶不对称催化杂环醛类反应 | 第35-37页 |
| ·本章小结 | 第37-38页 |
| 第三章 交联酶促不对称合成氰醇的影响因素研究 | 第38-52页 |
| 前言 | 第38页 |
| ·实验部分 | 第38-39页 |
| ·实验试剂 | 第38页 |
| ·仪器部分 | 第38-39页 |
| ·实验方法 | 第39页 |
| ·酶活测定 | 第39页 |
| ·醇促反应速率、转化率和对映体过量率的测定 | 第39页 |
| ·反应底物和产物分配系数的测定 | 第39页 |
| ·酶的重复利用 | 第39页 |
| ·实验结果与讨论 | 第39-51页 |
| ·醇腈酶交联体的应用条件确定 | 第39-41页 |
| ·交联酶催化氰醇化反应最适pH 值 | 第39-40页 |
| ·交联酶催化氰醇化反应最适温度 | 第40-41页 |
| ·酶促反应因素对氰醇化反应速率、产物光学纯度的影响 | 第41-50页 |
| ·缓冲液pH | 第41-42页 |
| ·反应温度 | 第42-43页 |
| ·反应有机相 | 第43-45页 |
| ·水含量 | 第45-47页 |
| ·反应物浓度 | 第47-49页 |
| ·交联酶浓度 | 第49-50页 |
| ·交联酶的重复利用 | 第50-51页 |
| ·本章小结 | 第51-52页 |
| 结论 | 第52-53页 |
| 典型化合物的表征 | 第53-56页 |
| 参考文献 | 第56-61页 |
| 附录 | 第61-67页 |
| 致谢 | 第67-68页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文目录 | 第68-69页 |