| 摘要 | 第5-6页 |
| abstract | 第6页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-17页 |
| 1.1 PRRSV简介 | 第9-10页 |
| 1.2 PRRSV的结构 | 第10-11页 |
| 1.3 PRRSV致病机制 | 第11-13页 |
| 1.4 PRRSV基因组 | 第13-14页 |
| 1.5 PRRSV非结构蛋白和功能 | 第14-15页 |
| 1.6 PRRSV结构蛋白及其功能 | 第15-16页 |
| 1.7 本研究的目的及意义 | 第16-17页 |
| 第二章 NSP8蛋白序列分析 | 第17-22页 |
| 2.1 nsp8 蛋白理化性质分析 | 第17页 |
| 2.2 nsp8蛋白疏水性分析 | 第17页 |
| 2.3 nsp8蛋白跨膜区预测 | 第17-18页 |
| 2.4 nsp8蛋白亚细胞定位预测 | 第18页 |
| 2.5 nsp8蛋白卷曲螺旋域预测 | 第18-19页 |
| 2.6 nsp8蛋白保守结构域以及功能预测 | 第19页 |
| 2.7 动脉炎病毒nsp8序列比对和亲缘关系分析 | 第19-21页 |
| 2.8 信息学分析结果小结 | 第21-22页 |
| 第三章 PRSSVNSP8基因的克隆表达与多克隆抗体的制备 | 第22-34页 |
| 3.1 材料与试剂 | 第22页 |
| 3.2 试验方法与步骤 | 第22-28页 |
| 3.3 结果分析 | 第28-32页 |
| 3.4 讨论 | 第32-34页 |
| 第四章 利用酵母双杂交检测NSP8蛋白与NSP9蛋白互作关系 | 第34-37页 |
| 4.1 材料与试剂 | 第34页 |
| 4.2 实验方法和步骤 | 第34-35页 |
| 4.3 结果与分析 | 第35-36页 |
| 4.4 讨论 | 第36-37页 |
| 第五章 PULL-DOWN验证NSP8与NSP9的蛋白互作 | 第37-41页 |
| 5.1 材料与试剂 | 第37页 |
| 5.2 实验方法与步骤 | 第37-38页 |
| 5.3 分析结果 | 第38-40页 |
| 5.4 讨论 | 第40-41页 |
| 第六章 双分子荧光互补技术验证NSP8蛋白与NSP9蛋白的互作 | 第41-45页 |
| 6.1 材料与试剂 | 第41页 |
| 6.2 实验方法与步骤 | 第41-42页 |
| 6.3 结果及分析 | 第42-45页 |
| 第七章 讨论与展望 | 第45-47页 |
| 参考文献 | 第47-55页 |
| 附录 | 第55-60页 |
| 附录Ⅰ 本论文构建质粒的图谱及所用引物 | 第55-57页 |
| 附录Ⅱ 主要溶液配方 | 第57-58页 |
| 附录Ⅲ 试验所用主要仪器与试剂 | 第58-59页 |
| 附录Ⅳ nsp8蛋白氨基酸的亲疏水性打分 | 第59-60页 |
| 致谢 | 第60-61页 |
| 作者简介 | 第61页 |
